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- EMDB-18598: Tip60 complex locally refined on ARP domain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18598
タイトルTip60 complex locally refined on ARP domain
マップデータHuman Tip60 complex refined locally on the ARP domain
試料
  • 細胞: Tip60 complex
    • タンパク質・ペプチド: EP400
    • タンパク質・ペプチド: EPC1
    • タンパク質・ペプチド: VPS72
    • タンパク質・ペプチド: DMAP1
    • タンパク質・ペプチド: ACL6A
    • タンパク質・ペプチド: ACTIN
    • タンパク質・ペプチド: RUVBL1
    • タンパク質・ペプチド: RUVBL2
キーワードEukaryotic transcription / Histone acetyltransferase / chromatin remodeling / Complex / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


piccolo histone acetyltransferase complex / promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / positive regulation of norepinephrine uptake / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / sperm DNA condensation / histone chaperone activity / establishment of protein localization to chromatin / cellular response to cytochalasin B ...piccolo histone acetyltransferase complex / promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / positive regulation of norepinephrine uptake / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / sperm DNA condensation / histone chaperone activity / establishment of protein localization to chromatin / cellular response to cytochalasin B / R2TP complex / bBAF complex / npBAF complex / regulation of transepithelial transport / nBAF complex / brahma complex / dynein axonemal particle / morphogenesis of a polarized epithelium / neural retina development / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton / Swr1 complex / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / protein antigen binding / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / GBAF complex / Formation of annular gap junctions / Tat protein binding / Gap junction degradation / regulation of G0 to G1 transition / Folding of actin by CCT/TriC / Cell-extracellular matrix interactions / dense body / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / chromatin-protein adaptor activity / Ino80 complex / regulation of nucleotide-excision repair / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / apical protein localization / regulation of double-strand break repair / blastocyst formation / box C/D snoRNP assembly / adherens junction assembly / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / tight junction / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / protein folding chaperone complex / Interaction between L1 and Ankyrins / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / apical junction complex / nitric-oxide synthase binding / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / positive regulation of double-strand break repair / spinal cord development / maintenance of blood-brain barrier / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / negative regulation of gene expression, epigenetic / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / spermatid development / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / positive regulation of stem cell population maintenance / Transcriptional Regulation by E2F6 / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of DNA replication / TFIID-class transcription factor complex binding / brush border / regulation of embryonic development / kinesin binding / MLL1 complex / somatic stem cell population maintenance / Telomere Extension By Telomerase / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / enzyme-substrate adaptor activity / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / regulation of protein localization to plasma membrane / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / DNA helicase activity / cytoskeleton organization / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / EPHB-mediated forward signaling / TBP-class protein binding / substantia nigra development / calyx of Held
類似検索 - 分子機能
Enhancer of polycomb, C-terminal / Enhancer of Polycomb C-terminus / DNA methyltransferase 1-associated 1 / DNA methyltransferase 1-associated protein 1 (DMAP1) / E1A-binding protein p400, N-terminal / E1A-binding protein p400, N-terminal / SWR1-complex protein 4/DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / DAMP1, SANT/Myb-like domain / SANT/Myb-like domain of DAMP1 / Enhancer of polycomb protein ...Enhancer of polycomb, C-terminal / Enhancer of Polycomb C-terminus / DNA methyltransferase 1-associated 1 / DNA methyltransferase 1-associated protein 1 (DMAP1) / E1A-binding protein p400, N-terminal / E1A-binding protein p400, N-terminal / SWR1-complex protein 4/DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / DAMP1, SANT/Myb-like domain / SANT/Myb-like domain of DAMP1 / Enhancer of polycomb protein / Vps72/YL1, N-terminal / YL1 nuclear protein / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / Myb-like domain profile. / domain in helicases and associated with SANT domains / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / SANT/Myb domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Helicase conserved C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-like protein 6A / Actin, cytoplasmic 1 / Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog / E1A-binding protein p400 / Enhancer of polycomb homolog 1 / DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Li C / Smirnova E / Schnitzler C / Crucifix C / Concordet JP / Brion A / Poterszman A / Schultz P / Papai G / Ben-Shem A
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
La ligue contre le cancer フランス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Structure of the human TIP60-C histone exchange and acetyltransferase complex.
著者: Changqing Li / Ekaterina Smirnova / Charlotte Schnitzler / Corinne Crucifix / Jean Paul Concordet / Alice Brion / Arnaud Poterszman / Patrick Schultz / Gabor Papai / Adam Ben-Shem /
要旨: Chromatin structure is a key regulator of DNA transcription, replication and repair. In humans, the TIP60-EP400 complex (TIP60-C) is a 20-subunit assembly that affects chromatin structure through two ...Chromatin structure is a key regulator of DNA transcription, replication and repair. In humans, the TIP60-EP400 complex (TIP60-C) is a 20-subunit assembly that affects chromatin structure through two enzymatic activities: ATP-dependent exchange of histone H2A-H2B for H2A.Z-H2B, and histone acetylation. In yeast, however, these activities are performed by two independent complexes-SWR1 and NuA4, respectively. How the activities of the two complexes are merged into one supercomplex in humans, and what this association entails for the structure and mechanism of the proteins and their recruitment to chromatin, are unknown. Here we describe the structure of the endogenous human TIP60-C. We find a three-lobed architecture composed of SWR1-like (SWR1L) and NuA4-like (NuA4L) parts, which associate with a TRRAP activator-binding module. The huge EP400 subunit contains the ATPase motor, traverses the junction between SWR1L and NuA4L twice and constitutes the scaffold of the three-lobed architecture. NuA4L is completely rearranged compared with its yeast counterpart. TRRAP is flexibly tethered to NuA4L-in stark contrast to its robust connection to the completely opposite side of NuA4 in yeast. A modelled nucleosome bound to SWR1L, supported by tests of TIP60-C activity, suggests that some aspects of the histone exchange mechanism diverge from what is seen in yeast. Furthermore, a fixed actin module (as opposed to the mobile actin subcomplex in SWR1; ref. ), the flexibility of TRRAP and the weak effect of extranucleosomal DNA on exchange activity lead to a different, activator-based mode of enlisting TIP60-C to chromatin.
履歴
登録2023年10月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月7日-
マップ公開2024年8月7日-
更新2024年12月4日-
現状2024年12月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18598.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18598.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.2 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human Tip60 complex refined locally on the ARP domain
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 686 pix.
= 500.78 Å		0.73 Å/pix.
x 686 pix.
= 500.78 Å		0.73 Å/pix.
x 686 pix.
= 500.78 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.73 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07
最小 - 最大-0.2770221 - 0.6875802
平均 (標準偏差)0.00089911127 (±0.009093875)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ686686686
Spacing686686686
セルA=B=C: 500.78 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18598_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_18598_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_18598_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Tip60 complex

全体名称: Tip60 complex
要素
  • 細胞: Tip60 complex
    • タンパク質・ペプチド: EP400
    • タンパク質・ペプチド: EPC1
    • タンパク質・ペプチド: VPS72
    • タンパク質・ペプチド: DMAP1
    • タンパク質・ペプチド: ACL6A
    • タンパク質・ペプチド: ACTIN
    • タンパク質・ペプチド: RUVBL1
    • タンパク質・ペプチド: RUVBL2

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超分子 #1: Tip60 complex

超分子名称: Tip60 complex / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: K562

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分子 #1: EP400

分子名称: EP400 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MHHGTGPQNV QHQLQRSRAC PGSEGEEQPA HPNPPPSPAA PFAPSASPSA PQSPSYQIQQ LMNRSPATGQ NVNITLQSVG PVVGGNQQIT LAPLPLPSPT SPGFQFSAQP RRFEHGSPSY IQVTSPLSQQ VQTQSPTQPS PGPGQALQNV RAGAPGPGLG LCSSSPTGGF ...文字列:
MHHGTGPQNV QHQLQRSRAC PGSEGEEQPA HPNPPPSPAA PFAPSASPSA PQSPSYQIQQ LMNRSPATGQ NVNITLQSVG PVVGGNQQIT LAPLPLPSPT SPGFQFSAQP RRFEHGSPSY IQVTSPLSQQ VQTQSPTQPS PGPGQALQNV RAGAPGPGLG LCSSSPTGGF VDASVLVRQI SLSPSSGGHF VFQDGSGLTQ IAQGAQVQLQ HPGTPITVRE RRPSQPHTQS GGTIHHLGPQ SPAAAGGAGL QPLASPSHIT TANLPPQISS IIQGQLVQQQ QVLQGPPLPR PLGFERTPGV LLPGAGGAAG FGMTSPPPPT SPSRTAVPPG LSSLPLTSVG NTGMKKVPKK LEEIPPASPE MAQMRKQCLD YHYQEMQALK EVFKEYLIEL FFLQHFQGNM MDFLAFKKKH YAPLQAYLRQ NDLDIEEEEE EEEEEEEKSE VINDEVKVVT GKDGQTGTPV AIATQLPPKV SAAFSSQQQP FQQALAGSLV AGAGSTVETD LFKRQQAMPS TGMAEQSKRP RLEVGHQGVV FQHPGADAGV PLQQLMPTAQ GGMPPTPQAA QLAGQRQSQQ QYDPSTGPPV QNAASLHTPL PQLPGRLPPA GVPTAALSSA LQFAQQPQVV EAQTQLQIPV KTQQPNVPIP APPSSQLPIP PSQPAQLALH VPTPGKVQVQ ASQLSSLPQM VASTRLPVDP APPCPRPLPT SSTSSLAPVS GSGPGPSPAR SSPVNRPSSA TNKALSPVTS RTPGVVASAP TKPQSPAQNA TSSQDSSQDT LTEQITLENQ VHQRIAELRK AGLWSQRRLP KLQEAPRPKS HWDYLLEEMQ WMATDFAQER RWKVAAAKKL VRTVVRHHEE KQLREERGKK EEQSRLRRIA ASTAREIECF WSNIEQVVEI KLRVELEEKR KKALNLQKVS RRGKELRPKG FDALQESSLD SGMSGRKRKA SISLTDDEVD DEEETIEEEE ANEGVVDHQT ELSNLAKEAE LPLLDLMKLY EGAFLPSSQW PRPKPDGEDT SGEEDADDCP GDRESRKDLV LIDSLFIMDQ FKAAERMNIG KPNAKDIADV TAVAEAILPK GSARVTTSVK FNAPSLLYGA LRDYQKIGLD WLAKLYRKNL NGILADEAGL GKTVQIIAFF AHLACNEGNW GPHLVVVRSC NILKWELELK RWCPGLKILS YIGSHRELKA KRQEWAEPNS FHVCITSYTQ FFRGLTAFTR VRWKCLVIDE MQRVKGMTER HWEAVFTLQS QQRLLLIDSP LHNTFLELWT MVHFLVPGIS RPYLSSPLRA PSEESQDYYH KVVIRLHRVT QPFILRRTKR DVEKQLTKKY EHVLKCRLSN RQKALYEDVI LQPGTQEALK SGHFVNVLSI LVRLQRICNH PGLVEPRHPG SSYVAGPLEY PSASLILKAL ERDFWKEADL SMFDLIGLEN KITRHEAELL SKKKIPRKLM EEISTSAAPA ARPAAAKLKA SRLFQPVQYG QKPEGRTVAF PSTHPPRTAA PTTASAAPQG PLRGRPPIAT FSANPEAKAA AAPFQTSQAS ASAPRHQPAS ASSTAASPAH PAKLRAQTTA QASTPGQPPP QPQAPSHAAG QSALPQRLVL PSQAQARLPS GEVVKIAQLA SITGPQSRVA QPETPVTLQF QGSKFTLSHS QLRQLTAGQP LQLQGSVLQI VSAPGQPYLR APGPVVMQTV SQAGAVHGAL GSKPPAGGPS PAPLTPQVGV PGRVAVNALA VGEPGTASKP ASPIGGPTQE EKTRLLKERL DQIYLVNERR CSQAPVYGRD LLRICALPSH GRVQWRGSLD GRRGKEAGPA HSYTSSSESP SELMLTLCRC GESLQDVIDR VAFVIPPVVA APPSLRVPRP PPLYSHRMRI LRQGLREHAA PYFQQLRQTT APRLLQFPEL RLVQFDSGKL EALAILLQKL KSEGRRVLIL SQMILMLDIL EMFLNFHYLT YVRIDENASS EQRQELMRSF NRDRRIFCAI LSTHSRTTGI NLVEADTVVF YDNDLNPVMD AKAQEWCDRI GRCKDIHIYR LVSGNSIEEK LLKNGTKDLI REVAAQGNDY SMAFLTQRTI QELFEVYSPM DDAGFPVKAE EFVVLSQEPS VTETIAPKIA RPFIEALKSI EYLEEDAQKS AQEGVLGPHT DALSSDSENM PCDEEPSQLE ELADFMEQLT PIEKYALNYL ELFHTSIEQE KERNSEDAVM TAVRAWEFWN LKTLQEREAR LRLEQEEAEL LTYTREDAYS MEYVYEDVDG QTEVMPLWTP PTPPQDDSDI YLDSVMCLMY EATPIPEAKL PPVYVRKERK RHKTDPSAAG RKKKQRHGEA VVPPRSLFDR ATPGLLKIRR EGKEQKKNIL LKQQVPFAKP LPTFAKPTAE PGQDNPEWLI SEDWALLQAV KQLLELPLNL TIVSPAHTPN WDLVSDVVNS CSRIYRSSKQ CRNRYENVII PREEGKSKNN RPLRTSQIYA QDENATHTQL YTSHFDLMKM TAGKRSPPIK PLLGMNPFQK NPKHASVLAE SGINYDKPLP PIQVASLRAE RIAKEKKALA DQQKAQQPAV AQPPPPQPQP PPPPQQPPPP LPQPQAAGSQ PPAGPPAVQP QPQPQPQTQP QPVQAPAKAQ PAITTGGSAA VLAGTIKTSV TGTSMPTGAV SGNVIVNTIA GVPAATFQSI NKRLASPVAP GALTTPGGSA PAQVVHTQPP PRAVGSPATA TPDLVSMATT QGVRAVTSVT ASAVVTTNLT PVQTPARSLV PQVSQATGVQ LPGKTITPAH FQLLRQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQQTTTTSQ VQVPQIQGQA QSPAQIKAVG KLTPEHLIKM QKQKLQMPPQ PPPPQAQSAP PQPTAQVQVQ TSQPPQQQSP QLTTVTAPRP GALLTGTTVA NLQVARLTRV PTSQLQAQGQ MQTQAPQPAQ VALAKPPVVS VPAAVVSSPG VTTLPMNVAG ISVAIGQPQK AAGQTVVAQP VHMQQLLKLK QQAVQQQKAI QPQAAQGPAA VQQKITAQQI TTPGAQQKVA YAAQPALKTQ FLTTPISQAQ KLAGAQQVQT QIQVAKLPQV VQQQTPVASI QQVASASQQA SPQTVALTQA TAAGQQVQMI PAVTATAQVV QQKLIQQQVV TTASAPLQTP GAPNPAQVPA SSDSPSQQPK LQMRVPAVRL KTPTKPPCQ

UniProtKB: E1A-binding protein p400

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分子 #2: EPC1

分子名称: EPC1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSKLSFRARA LDASKPLPVF RCEDLPDLHE YASINRAVPQ MPTGMEKEEE SEHHLQRAIS AQQVYGEKRD NMVIPVPEAE SNIAYYESIY PGEFKMPKQL IHIQPFSLDA EQPDYDLDSE DEVFVNKLKK KMDICPLQFE EMIDRLEKGS GQQPVSLQEA KLLLKEDDEL ...文字列:
MSKLSFRARA LDASKPLPVF RCEDLPDLHE YASINRAVPQ MPTGMEKEEE SEHHLQRAIS AQQVYGEKRD NMVIPVPEAE SNIAYYESIY PGEFKMPKQL IHIQPFSLDA EQPDYDLDSE DEVFVNKLKK KMDICPLQFE EMIDRLEKGS GQQPVSLQEA KLLLKEDDEL IREVYEYWIK KRKNCRGPSL IPSVKQEKRD GSSTNDPYVA FRRRTEKMQT RKNRKNDEAS YEKMLKLRRD LSRAVTILEM IKRREKSKRE LLHLTLEIME KRYNLGDYNG EIMSEVMAQR QPMKPTYAIP IIPITNSSQF KHQEAMDVKE FKVNKQDKAD LIRPKRKYEK KPKVLPSSAA ATPQQTSPAA LPVFNAKDLN QYDFPSSDEE PLSQVLSGSS EAEEDNDPDG PFAFRRKAGC QYYAPHLDQT GNWPWTSPKD GGLGDVRYRY CLTTLTVPQR CIGFARRRVG RGGRVLLDRA HSDYDSVFHH LDLEMLSSPQ HSPVNQFANT SETNTSDKSF SKDLSQILVN IKSCRWRHFR PRTPSLHDSD NDELSCRKLY RSINRTGTAQ PGTQTCSTST QSKSSSGSAH FAFTAEQYQQ HQQQLALMQK QQLAQIQQQQ ANSNSSTNTS QNLASNQQKS GFRLNIQGLE RTLQGFVSKT LDSASAQFAA SALVTSEQLM GFKMKDDVVL GIGVNGVLPA SGVYKGLHLS STTPTALVHT SPSTAGSALL QPSNITQTSS SHSALSHQVT AANSATTQVL IGNNIRLTVP SSVATVNSIA PINARHIPRT LSAVPSSALK LAAAANCQVS KVPSSSSVDS VPRENHESEK PALNNIADNT VAMEVT

UniProtKB: Enhancer of polycomb homolog 1

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分子 #3: VPS72

分子名称: VPS72 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSLAGGRAPR KTAGNRLSGL LEAEEEDEFY QTTYGGFTEE SGDDEYQGDQ SDTEDEVDSD FDIDEGDEPS SDGEAEEPRR KRRVVTKAYK EPLKSLRPRK VNTPAGSSQK AREEKALLPL ELQDDGSDSR KSMRQSTAEH TRQTFLRVQE RQGQSRRRKG PHCERPLTQE ...文字列:
MSLAGGRAPR KTAGNRLSGL LEAEEEDEFY QTTYGGFTEE SGDDEYQGDQ SDTEDEVDSD FDIDEGDEPS SDGEAEEPRR KRRVVTKAYK EPLKSLRPRK VNTPAGSSQK AREEKALLPL ELQDDGSDSR KSMRQSTAEH TRQTFLRVQE RQGQSRRRKG PHCERPLTQE ELLREAKITE ELNLRSLETY ERLEADKKKQ VHKKRKCPGP IITYHSVTVP LVGEPGPKEE NVDIEGLDPA PSVSALTPHA GTGPVNPPAR CSRTFITFSD DATFEEWFPQ GRPPKVPVRE VCPVTHRPAL YRDPVTDIPY ATARAFKIIR EAYKKYITAH GLPPTASALG PGPPPPEPLP GSGPRALRQK IVIK

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog

-
分子 #4: DMAP1

分子名称: DMAP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATGADVRDI LELGGPEGDA ASGTISKKDI INPDKKKSKK SSETLTFKRP EGMHREVYAL LYSDKKDAPP LLPSDTGQGY RTVKAKLGSK KVRPWKWMPF TNPARKDGAM FFHWRRAAEE GKDYPFARFN KTVQVPVYSE QEYQLYLHDD AWTKAETDHL FDLSRRFDLR ...文字列:
MATGADVRDI LELGGPEGDA ASGTISKKDI INPDKKKSKK SSETLTFKRP EGMHREVYAL LYSDKKDAPP LLPSDTGQGY RTVKAKLGSK KVRPWKWMPF TNPARKDGAM FFHWRRAAEE GKDYPFARFN KTVQVPVYSE QEYQLYLHDD AWTKAETDHL FDLSRRFDLR FVVIHDRYDH QQFKKRSVED LKERYYHICA KLANVRAVPG TDLKIPVFDA GHERRRKEQL ERLYNRTPEQ VAEEEYLLQE LRKIEARKKE REKRSQDLQK LITAADTTAE QRRTERKAPK KKLPQKKEAE KPAVPETAGI KFPDFKSAGV TLRSQRMKLP SSVGQKKIKA LEQMLLELGV ELSPTPTEEL VHMFNELRSD LVLLYELKQA CANCEYELQM LRHRHEALAR AGVLGGPATP ASGPGPASAE PAVTEPGLGP DPKDTIIDVV GAPLTPNSRK RRESASSSSS VKKAKKP

UniProtKB: DNA methyltransferase 1-associated protein 1

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分子 #5: ACL6A

分子名称: ACL6A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSGGVYGGDE VGALVFDIGS YTVRAGYAGE DCPKVDFPTA IGMVVERDDG STLMEIDGDK GKQGGPTYYI DTNALRVPRE NMEAISPLKN GMVEDWDSFQ AILDHTYKMH VKSEASLHPV LMSEAPWNTR AKREKLTELM FEHYNIPAFF LCKTAVLTAF ANGRSTGLIL ...文字列:
MSGGVYGGDE VGALVFDIGS YTVRAGYAGE DCPKVDFPTA IGMVVERDDG STLMEIDGDK GKQGGPTYYI DTNALRVPRE NMEAISPLKN GMVEDWDSFQ AILDHTYKMH VKSEASLHPV LMSEAPWNTR AKREKLTELM FEHYNIPAFF LCKTAVLTAF ANGRSTGLIL DSGATHTTAI PVHDGYVLQQ GIVKSPLAGD FITMQCRELF QEMNIELVPP YMIASKEAVR EGSPANWKRK EKLPQVTRSW HNYMCNCVIQ DFQASVLQVS DSTYDEQVAA QMPTVHYEFP NGYNCDFGAE RLKIPEGLFD PSNVKGLSGN TMLGVSHVVT TSVGMCDIDI RPGLYGSVIV AGGNTLIQSF TDRLNRELSQ KTPPSMRLKL IANNTTVERR FSSWIGGSIL ASLGTFQQMW ISKQEYEEGG KQCVERKCP

UniProtKB: Actin-like protein 6A

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分子 #6: ACTIN

分子名称: ACTIN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
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MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGDGVT HTVPIYEGYA LPHAILRLDL AGRDLTDYLM KILTERGYSF TTTAEREIVR DIKEKLCYVA LDFEQEMATA ASSSSLEKSY ELPDGQVITI GNERFRCPEA LFQPSFLGME SCGIHETTFN SIMKCDVDIR KDLYANTVLS GGTTMYPGIA DRMQKEITAL APSTMKIKII APPERKYSVW IGGSILASLS TFQQMWISKQ EYDESGPSIV HRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

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分子 #7: RUVBL1

分子名称: RUVBL1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGSK VPFCPMVGSE VYSTEIKKTE VLMENFRRAI GLRIKETKEV YEGEVTELTP CETENPMGGY GKTISHVIIG LKTAKGTKQL ...文字列:
MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGSK VPFCPMVGSE VYSTEIKKTE VLMENFRRAI GLRIKETKEV YEGEVTELTP CETENPMGGY GKTISHVIIG LKTAKGTKQL KLDPSIFESL QKERVEAGDV IYIEANSGAV KRQGRCDTYA TEFDLEAEEY VPLPKGDVHK KKEIIQDVTL HDLDVANARP QGGQDILSMM GQLMKPKKTE ITDKLRGEIN KVVNKYIDQG IAELVPGVLF VDEVHMLDIE CFTYLHRALE SSIAPIVIFA SNRGNCVIRG TEDITSPHGI PLDLLDRVMI IRTMLYTPQE MKQIIKIRAQ TEGINISEEA LNHLGEIGTK TTLRYSVQLL TPANLLAKIN GKDSIEKEHV EEISELFYDA KSSAKILADQ QDKYMK

UniProtKB: RuvB-like 1

-
分子 #8: RUVBL2

分子名称: RUVBL2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMGM AQALGPDTPF TAIAGSEIFS LEMSKTEALT QAFRRSIGVR IKEETEIIEG EVVEIQIDRP ATGTGSKVGK LTLKTTEMET ...文字列:
MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMGM AQALGPDTPF TAIAGSEIFS LEMSKTEALT QAFRRSIGVR IKEETEIIEG EVVEIQIDRP ATGTGSKVGK LTLKTTEMET IYDLGTKMIE SLTKDKVQAG DVITIDKATG KISKLGRSFT RARDYDAMGS QTKFVQCPDG ELQKRKEVVH TVSLHEIDVI NSRTQGFLAL FSGDTGEIKS EVREQINAKV AEWREEGKAE IIPGVLFIDE VHMLDIESFS FLNRALESDM APVLIMATNR GITRIRGTSY QSPHGIPIDL LDRLLIVSTT PYSEKDTKQI LRIRCEEEDV EMSEDAYTVL TRIGLETSLR YAIQLITAAS LVCRKRKGTE VQVDDIKRVY SLFLDESRST QYMKEYQDAF LFNELKGETM DTS

UniProtKB: RuvB-like 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式
20.0 mMHEPES
250.0 mMNaCl
2.0 mMMgCl2
20.0 mMBiotin
1.0 %Trehalose
2.0 mMDTT
0.0125 %DDM
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 284286
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.48 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 180397
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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