[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルStructural Studies Reveal the Role of Helix 68 in the Elongation Step of Protein Biosynthesis.
ジャーナル・号・ページmBio, Vol. 13, Issue 2, Page e0030622, Year 2022
掲載日2022年4月26日
著者Giuseppe Cimicata / Gil Fridkin / Tanaya Bose / Zohar Eyal / Yehuda Halfon / Elinor Breiner-Goldstein / Tara Fox / Ella Zimmerman / Anat Bashan / Natalia de Val / Alexander Wlodawer / Ada Yonath /
PubMed 要旨The ribosome, a multicomponent assembly consisting of RNA and proteins, is a pivotal macromolecular machine that translates the genetic code into proteins. The large ribosomal subunit rRNA helix 68 ...The ribosome, a multicomponent assembly consisting of RNA and proteins, is a pivotal macromolecular machine that translates the genetic code into proteins. The large ribosomal subunit rRNA helix 68 (H68) is a key element in the protein synthesis process, as it coordinates the coupled movements of the actors involved in translocation, including the tRNAs and L1 stalk. Examination of cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of ribosomes incubated for various time durations at physiological temperatures led to the identification of functionally relevant H68 movements. These movements assist the transition of the L1 stalk between its open and closed states. H68 spatial flexibility and its significance to the protein synthesis process were confirmed through its effective targeting with antisense PNA oligomers. Our results suggest that H68 is actively involved in ribosome movements that are central to the elongation process. The mechanism that regulates the translocation step in ribosomes during protein synthesis is not fully understood. In this work, cryo-EM techniques used to image ribosomes from Staphylococcus aureus after incubation at physiological temperature allowed the identification of a conformation of the helix 68 that has never been observed so far. We then propose a mechanism in which such helix, switching between two different conformations, actively coordinates the translocation step, shedding light on the dynamics of ribosomal components. In addition, the relevance of helix 68 to ribosome function and its potential as an antibiotic target was proved by inhibiting Staphylococcus aureus ribosomes activity using oligomers with sequence complementarity.
リンクmBio / PubMed:35348349 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.48 - 3.11 Å
構造データ

0243

6hma

EMDB-0243, PDB-6hma:
Improved model derived from cryo-EM map of Staphylococcus aureus large ribosomal subunit
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.65 Å

11900

7asm

EMDB-11900, PDB-7asm:
Staphylococcus aureus 50S after 30 minutes incubation at 37C
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.48 Å

11901

7asn

EMDB-11901, PDB-7asn:
Staphylococcus aureus 50S after 30 minutes incubation a 37C
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.73 Å

11902

7aso

EMDB-11902, PDB-7aso:
Staphylococcus aureus 70S after 30 minutes incubation at 37C
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.11 Å

11903

7asp

EMDB-11903, PDB-7asp:
Staphylococcus aureus 70S after 50 minutes incubation at 37C
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.86 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry

由来
  • staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
キーワードRIBOSOME / ribosomal RNA / pathogen / ribosomal protein / cryo-EM / H68 / translation / protein synthesis

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る