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5WLY

E. coli LpxH- 8 mutations

5WLY の概要
エントリーDOI10.2210/pdb5wly/pdb
分子名称UDP-2,3-diacylglucosamine hydrolase, MANGANESE (II) ION, CHLORIDE ION, ... (6 entities in total)
機能のキーワードlipid a synthesis, open conformation, udp-diacyl-glucosamine pyrophosphohydrolase, apha/beta-hydrolase, hydrolase
由来する生物種Escherichia coli
タンパク質・核酸の鎖数1
化学式量合計27985.40
構造登録者
Bohl, T.E.,Aihara, H.,Shi, K.,Lee, J.K. (登録日: 2017-07-28, 公開日: 2018-04-11, 最終更新日: 2023-10-04)
主引用文献Bohl, T.E.,Ieong, P.,Lee, J.K.,Lee, T.,Kankanala, J.,Shi, K.,Demir, O.,Kurahashi, K.,Amaro, R.E.,Wang, Z.,Aihara, H.
The substrate-binding cap of the UDP-diacylglucosamine pyrophosphatase LpxH is highly flexible, enabling facile substrate binding and product release.
J. Biol. Chem., 293:7969-7981, 2018
Cited by
PubMed: 29626094
DOI: 10.1074/jbc.RA118.002503
主引用文献が同じPDBエントリー
実験手法
X-RAY DIFFRACTION (2 Å)
構造検証レポート
Validation report summary of 5wly
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218500

件を2024-04-17に公開中

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