4G56
Crystal Structure of full length PRMT5/MEP50 complexes from Xenopus laevis
4G56 の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb4g56/pdb |
分子名称 | Hsl7 protein, MGC81050 protein, S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE, ... (4 entities in total) |
機能のキーワード | protein arginine methyltransferase, protein complexes, histone methylation, transferase, structural genomics, psi-biology, new york structural genomics research consortium, nysgrc |
由来する生物種 | Xenopus laevis (clawed frog,common platanna,platanna) 詳細 |
細胞内の位置 | Cytoplasm: Q6NUA1 Q6NUD0 |
タンパク質・核酸の鎖数 | 4 |
化学式量合計 | 229941.22 |
構造登録者 | Ho, M.,Wilczek, C.,Bonanno, J.,Shechter, D.,Almo, S.C.,New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC) (登録日: 2012-07-17, 公開日: 2012-10-03, 最終更新日: 2017-11-15) |
主引用文献 | Ho, M.C.,Wilczek, C.,Bonanno, J.B.,Xing, L.,Seznec, J.,Matsui, T.,Carter, L.G.,Onikubo, T.,Kumar, P.R.,Chan, M.K.,Brenowitz, M.,Cheng, R.H.,Reimer, U.,Almo, S.C.,Shechter, D. Structure of the arginine methyltransferase PRMT5-MEP50 reveals a mechanism for substrate specificity Plos One, 8:e57008-e57008, 2013 Cited by PubMed: 23451136DOI: 10.1371/journal.pone.0057008 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (2.95 Å) |
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