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3TDU

N-terminal acetylation acts as an avidity enhancer within an interconnected multiprotein complex: Structure of a human Cul1WHB-Dcn1P-acetylated Ubc12N complex

3TDU の概要
エントリーDOI10.2210/pdb3tdu/pdb
関連するPDBエントリー3TDI 3TDZ
分子名称DCN1-like protein 1, Cullin-1, NEDD8-conjugating enzyme Ubc12, ... (4 entities in total)
機能のキーワードe2:e3, ligase-protein binding complex, ligase/protein binding
由来する生物種Homo sapiens (human)
詳細
タンパク質・核酸の鎖数6
化学式量合計68324.90
構造登録者
Scott, D.C.,Monda, J.K.,Bennett, E.J.,Harper, J.W.,Schulman, B.A. (登録日: 2011-08-11, 公開日: 2011-10-12, 最終更新日: 2024-03-13)
主引用文献Scott, D.C.,Monda, J.K.,Bennett, E.J.,Harper, J.W.,Schulman, B.A.
N-terminal acetylation acts as an avidity enhancer within an interconnected multiprotein complex.
Science, 334:674-678, 2011
Cited by
PubMed: 21940857
DOI: 10.1126/science.1209307
主引用文献が同じPDBエントリー
実験手法
X-RAY DIFFRACTION (1.5 Å)
構造検証レポート
Validation report summary of 3tdu
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224931

件を2024-09-11に公開中

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