3TDU
N-terminal acetylation acts as an avidity enhancer within an interconnected multiprotein complex: Structure of a human Cul1WHB-Dcn1P-acetylated Ubc12N complex
3TDU の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb3tdu/pdb |
関連するPDBエントリー | 3TDI 3TDZ |
分子名称 | DCN1-like protein 1, Cullin-1, NEDD8-conjugating enzyme Ubc12, ... (4 entities in total) |
機能のキーワード | e2:e3, ligase-protein binding complex, ligase/protein binding |
由来する生物種 | Homo sapiens (human) 詳細 |
タンパク質・核酸の鎖数 | 6 |
化学式量合計 | 68324.90 |
構造登録者 | Scott, D.C.,Monda, J.K.,Bennett, E.J.,Harper, J.W.,Schulman, B.A. (登録日: 2011-08-11, 公開日: 2011-10-12, 最終更新日: 2024-03-13) |
主引用文献 | Scott, D.C.,Monda, J.K.,Bennett, E.J.,Harper, J.W.,Schulman, B.A. N-terminal acetylation acts as an avidity enhancer within an interconnected multiprotein complex. Science, 334:674-678, 2011 Cited by PubMed: 21940857DOI: 10.1126/science.1209307 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (1.5 Å) |
構造検証レポート
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