2XR0
Room temperature X-ray structure of the perdeuterated Toho-1 R274N R276N double mutant beta-lactamase
2XR0 の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb2xr0/pdb |
関連するPDBエントリー | 1BZA 1IYO 1IYP 1IYQ 1IYS 1WE4 2WYX 2XQZ |
分子名称 | TOHO-1 BETA-LACTAMASE, SULFATE ION (3 entities in total) |
機能のキーワード | hydrolase, extended-spectrum beta-lactamases, esbls, ctx-m-type esbls |
由来する生物種 | ESCHERICHIA COLI |
タンパク質・核酸の鎖数 | 1 |
化学式量合計 | 28278.80 |
構造登録者 | Tomanicek, S.J.,Wang, K.K.,Weiss, K.L.,Blakeley, M.P.,Cooper, J.,Chen, Y.,Coates, L. (登録日: 2010-09-08, 公開日: 2010-12-22, 最終更新日: 2023-12-20) |
主引用文献 | Tomanicek, S.J.,Wang, K.K.,Weiss, K.L.,Blakeley, M.P.,Cooper, J.,Chen, Y.,Coates, L. The Active Site Protonation States of Perdeuterated Toho-1 Beta-Lactamase Determined by Neutron Diffraction Support a Role for Glu166 as the General Base in Acylation. FEBS Lett., 585:364-, 2011 Cited by PubMed: 21168411DOI: 10.1016/J.FEBSLET.2010.12.017 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (2.2 Å) |
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