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1FJ6

FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE (MUTANT Y57W) PRODUCT/ZN COMPLEX (R-STATE)

Functional Information from GO Data
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Functional Information from PROSITE/UniProt
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Number of Residues13
DetailsFBPASE Fructose-1-6-bisphosphatase active site. GKLrlLYEcnPMA
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Functional Information from SwissProt/UniProt
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ALEU275

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ChainResidueDetails
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Number of Residues1
DetailsMOD_RES: N6-succinyllysine => ECO:0000250|UniProtKB:Q9QXD6
ChainResidueDetails
AASP151

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Number of Residues1
DetailsMOD_RES: Phosphoserine; by PKA => ECO:0000269|PubMed:6296821
ChainResidueDetails
AILE208

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Number of Residues2
DetailsMOD_RES: Phosphotyrosine => ECO:0000250|UniProtKB:Q9QXD6
ChainResidueDetails
AVAL245
AALA216

site_idSWS_FT_FI11
Number of Residues1
DetailsMOD_RES: Phosphotyrosine => ECO:0000250|UniProtKB:P09467
ChainResidueDetails
APRO265

Catalytic Information from CSA
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Number of Residues8
DetailsM-CSA 546
ChainResidueDetails
AASP99electrostatic stabiliser
APRO119metal ligand
AASP121metal ligand
AGLY122metal ligand
ACYS281metal ligand
AGLN69metal ligand, proton acceptor, proton donor
AVAL75electrostatic stabiliser, proton acceptor, proton donor
AGLU98metal ligand

221051

PDB entries from 2024-06-12

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