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Yorodumi- PDB-5x1b: CO bound cytochrome c oxidase at 20 nsec after pump laser irradia... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5x1b | |||||||||||||||||||||||||||
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Title | CO bound cytochrome c oxidase at 20 nsec after pump laser irradiation to release CO from O2 reduction center | |||||||||||||||||||||||||||
Components | (Cytochrome c oxidase subunit ...) x 13 | |||||||||||||||||||||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / Cytochrome c oxidase / X-ray free electron laser / time-resolved analysis / proton pump / membrane protein | |||||||||||||||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information TP53 Regulates Metabolic Genes / Cytoprotection by HMOX1 / respiratory chain complex IV assembly / mitochondrial respirasome assembly / respiratory chain complex IV / : / regulation of oxidative phosphorylation / Respiratory electron transport / cytochrome-c oxidase / : ...TP53 Regulates Metabolic Genes / Cytoprotection by HMOX1 / respiratory chain complex IV assembly / mitochondrial respirasome assembly / respiratory chain complex IV / : / regulation of oxidative phosphorylation / Respiratory electron transport / cytochrome-c oxidase / : / oxidative phosphorylation / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cytochrome-c oxidase activity / Mitochondrial protein degradation / electron transport coupled proton transport / enzyme regulator activity / ATP synthesis coupled electron transport / central nervous system development / oxidoreductase activity / mitochondrial inner membrane / copper ion binding / heme binding / mitochondrion / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||||||||||||||||||||
Biological species | Bos taurus (cattle) | |||||||||||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / FREE ELECTRON LASER / Resolution: 2.4 Å | |||||||||||||||||||||||||||
Authors | Shimada, A. / Kubo, M. / Baba, S. / Yamashita, K. / Hirata, K. / Ueno, G. / Nomura, T. / Kimura, T. / Shinzawa-Itoh, K. / Baba, J. ...Shimada, A. / Kubo, M. / Baba, S. / Yamashita, K. / Hirata, K. / Ueno, G. / Nomura, T. / Kimura, T. / Shinzawa-Itoh, K. / Baba, J. / Hatano, K. / Eto, Y. / Miyamoto, A. / Murakami, H. / Kumasaka, T. / Owada, S. / Tono, K. / Yabashi, M. / Yamaguchi, Y. / Yanagisawa, S. / Sakaguchi, M. / Ogura, T. / Komiya, R. / Yan, J. / Yamashita, E. / Yamamoto, M. / Ago, H. / Yoshikawa, S. / Tsukihara, T. | |||||||||||||||||||||||||||
Funding support | Japan, 8items
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Citation | Journal: Sci Adv / Year: 2017 Title: A nanosecond time-resolved XFEL analysis of structural changes associated with CO release from cytochrome c oxidase. Authors: Shimada, A. / Kubo, M. / Baba, S. / Yamashita, K. / Hirata, K. / Ueno, G. / Nomura, T. / Kimura, T. / Shinzawa-Itoh, K. / Baba, J. / Hatano, K. / Eto, Y. / Miyamoto, A. / Murakami, H. / ...Authors: Shimada, A. / Kubo, M. / Baba, S. / Yamashita, K. / Hirata, K. / Ueno, G. / Nomura, T. / Kimura, T. / Shinzawa-Itoh, K. / Baba, J. / Hatano, K. / Eto, Y. / Miyamoto, A. / Murakami, H. / Kumasaka, T. / Owada, S. / Tono, K. / Yabashi, M. / Yamaguchi, Y. / Yanagisawa, S. / Sakaguchi, M. / Ogura, T. / Komiya, R. / Yan, J. / Yamashita, E. / Yamamoto, M. / Ago, H. / Yoshikawa, S. / Tsukihara, T. | |||||||||||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5x1b.cif.gz | 1.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5x1b.ent.gz | 1.2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5x1b.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
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Summary document | 5x1b_validation.pdf.gz | 9 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5x1b_full_validation.pdf.gz | 9.3 MB | Display | |
Data in XML | 5x1b_validation.xml.gz | 176.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5x1b_validation.cif.gz | 222 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x1/5x1b ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x1/5x1b | HTTPS FTP |
-Related structure data
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-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
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-Components
-Cytochrome c oxidase subunit ... , 13 types, 26 molecules ANBOCPDQERFSGTHUIVJWKXLYMZ
#1: Protein | Mass: 57093.852 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P00396, cytochrome-c oxidase #2: Protein | Mass: 26068.404 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P68530 #3: Protein | Mass: 29957.627 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P00415 #4: Protein | Mass: 17179.646 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P00423 #5: Protein | Mass: 12453.081 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P00426 #6: Protein | Mass: 10684.038 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P00428 #7: Protein | Mass: 9629.782 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P07471 #8: Protein | Mass: 10039.244 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P00429 #9: Protein | Mass: 8537.019 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P04038 #10: Protein | Mass: 6682.726 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P07470 #11: Protein | Mass: 6365.217 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P13183 #12: Protein/peptide | Mass: 5449.396 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P00430 #13: Protein/peptide | Mass: 4967.756 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P10175 |
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-Sugars , 1 types, 2 molecules
#29: Sugar |
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-Non-polymers , 16 types, 1040 molecules
#14: Chemical | ChemComp-HEA / #15: Chemical | #16: Chemical | #17: Chemical | #18: Chemical | #19: Chemical | ChemComp-TGL / #20: Chemical | ChemComp-PGV / ( #21: Chemical | ChemComp-EDO / #22: Chemical | #23: Chemical | ChemComp-CHD / #24: Chemical | #25: Chemical | #26: Chemical | ChemComp-CDL / #27: Chemical | ChemComp-PEK / ( #28: Chemical | #30: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.26 Å3/Da / Density % sol: 71.13 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: batch mode / pH: 6.8 Details: 40 mM sodium phosphate, 0.2% decyl maltoside, 2% ethylene glycol, PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 277 K |
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Diffraction source | Source: FREE ELECTRON LASER / Site: SACLA / Beamline: BL3 / Wavelength: 1.2402 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Jun 20, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.2402 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→14.99 Å / Num. obs: 266141 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 63.23 % / CC1/2: 0.9576 / Rmerge(I) obs: 0.1624 / Net I/σ(I): 6.28 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.44 Å / Redundancy: 4.61 % / Rmerge(I) obs: 0.4131 / Num. unique obs: 10691 / CC1/2: 0.4967 / % possible all: 79.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.4→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / WRfactor Rfree: 0.2079 / WRfactor Rwork: 0.1654 / FOM work R set: 0.779 / SU B: 20.7 / SU ML: 0.211 / SU R Cruickshank DPI: 0.225 / SU Rfree: 0.2003 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.225 / ESU R Free: 0.2 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: U VALUES: WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 167.97 Å2 / Biso mean: 72.697 Å2 / Biso min: 15.14 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.4→15 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.461 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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