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- PDB-5zcp: azide-bound cytochrome c oxidase structure determined using the c... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5zcp | |||||||||||||||
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Title | azide-bound cytochrome c oxidase structure determined using the crystals exposed to 20 mM azide solution for 2 days | |||||||||||||||
![]() | (Cytochrome c oxidase subunit ...) x 13 | |||||||||||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / metalloenzyme cytochrome c oxidase proton pump bioenergetics heme copper / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||||||||
Function / homology | ![]() TP53 Regulates Metabolic Genes / Cytoprotection by HMOX1 / respiratory chain complex IV assembly / mitochondrial respirasome assembly / respiratory chain complex IV / : / regulation of oxidative phosphorylation / Respiratory electron transport / cytochrome-c oxidase / : ...TP53 Regulates Metabolic Genes / Cytoprotection by HMOX1 / respiratory chain complex IV assembly / mitochondrial respirasome assembly / respiratory chain complex IV / : / regulation of oxidative phosphorylation / Respiratory electron transport / cytochrome-c oxidase / : / oxidative phosphorylation / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cytochrome-c oxidase activity / Mitochondrial protein degradation / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / enzyme regulator activity / central nervous system development / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / copper ion binding / heme binding / mitochondrion / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Shimada, A. / Hatano, K. / Tadehara, H. / Tsukihara, T. | |||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: X-ray structural analyses of azide-bound cytochromecoxidases reveal that the H-pathway is critically important for the proton-pumping activity. Authors: Shimada, A. / Hatano, K. / Tadehara, H. / Yano, N. / Shinzawa-Itoh, K. / Yamashita, E. / Muramoto, K. / Tsukihara, T. / Yoshikawa, S. | |||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.6 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 11.5 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 11.9 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 201.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 254.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5z84C ![]() 5z85C ![]() 5z86C ![]() 5zcoC ![]() 5zcqC ![]() 8gvmC ![]() 5b1aS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
|
-
Components
-Cytochrome c oxidase subunit ... , 13 types, 26 molecules ANBOCPDQERFSGTHUIVJWKXLYMZ
#1: Protein | Mass: 57093.852 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 26068.404 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 29957.627 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 17179.646 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #5: Protein | Mass: 12453.081 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #6: Protein | Mass: 10684.038 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #7: Protein | Mass: 9629.782 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #8: Protein | Mass: 10039.244 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #9: Protein | Mass: 8537.019 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #10: Protein | Mass: 6682.726 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #11: Protein | Mass: 6365.217 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #12: Protein/peptide | Mass: 5449.396 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #13: Protein/peptide | Mass: 4967.756 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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-Sugars , 1 types, 8 molecules ![](data/chem/img/DMU.gif)
#25: Sugar | ChemComp-DMU / |
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-Non-polymers , 16 types, 1766 molecules ![](data/chem/img/HEA.gif)
![](data/chem/img/CU.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/AZI.gif)
![](data/chem/img/TGL.gif)
![](data/chem/img/PGV.gif)
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![](data/chem/img/PSC.gif)
![](data/chem/img/UNX.gif)
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![](data/chem/img/PEK.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
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![](data/chem/img/CUA.gif)
![](data/chem/img/PSC.gif)
![](data/chem/img/UNX.gif)
![](data/chem/img/CDL.gif)
![](data/chem/img/PEK.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#14: Chemical | ChemComp-HEA / #15: Chemical | #16: Chemical | #17: Chemical | #18: Chemical | ChemComp-AZI / #19: Chemical | ChemComp-TGL / #20: Chemical | ChemComp-PGV / ( #21: Chemical | ChemComp-EDO / #22: Chemical | ChemComp-CHD / #23: Chemical | #24: Chemical | #26: Chemical | #27: Chemical | ChemComp-CDL / #28: Chemical | ChemComp-PEK / ( #29: Chemical | #30: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.09 Å3/Da / Density % sol: 69.94 % / Mosaicity: 0.159 ° |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: batch mode / pH: 6.8 / Details: PEG 4000, Sodium phosphate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 50 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Jul 3, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.65→200 Å / Num. obs: 795454 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 18.3 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Χ2: 2.135 / Net I/σ(I): 49.611 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5B1A Resolution: 1.65→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 3.603 / SU ML: 0.055 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.068 / ESU R Free: 0.07 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: U VALUES: WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 157.91 Å2 / Biso mean: 41.322 Å2 / Biso min: 9.3 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.65→40 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.65→1.693 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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