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- PDB-7coh: Dimeric Form of Bovine Heart Cytochrome c Oxidase in the Fully Ox... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7coh | ||||||||||||
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Title | Dimeric Form of Bovine Heart Cytochrome c Oxidase in the Fully Oxidized State | ||||||||||||
![]() | (Cytochrome c oxidase subunit ...) x 13 | ||||||||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / Dimer / Fully Oxidized | ||||||||||||
Function / homology | ![]() TP53 Regulates Metabolic Genes / Cytoprotection by HMOX1 / respiratory chain complex IV assembly / mitochondrial respirasome assembly / respiratory chain complex IV / : / regulation of oxidative phosphorylation / Respiratory electron transport / cytochrome-c oxidase / : ...TP53 Regulates Metabolic Genes / Cytoprotection by HMOX1 / respiratory chain complex IV assembly / mitochondrial respirasome assembly / respiratory chain complex IV / : / regulation of oxidative phosphorylation / Respiratory electron transport / cytochrome-c oxidase / : / oxidative phosphorylation / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cytochrome-c oxidase activity / Mitochondrial protein degradation / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / enzyme regulator activity / central nervous system development / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / copper ion binding / heme binding / mitochondrion / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Shinzawa-Itoh, K. / Muramoto, K. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The 1.3-A Resolution structure of bovine cytochrome c oxidase suggests a dimerization mechanism Authors: Shinzawa-Itoh, K. / Hatanaka, M. / Fujita, K. / Yano, N. / Ogasawara, Y. / Iwata, J. / Yamashita, E. / Tsukihara, T. / Yoshikawa, S. / Muramoto, K. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.6 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 17.8 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 17.9 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 181.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 241.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5b1aS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
|
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Components
-Cytochrome c oxidase subunit ... , 13 types, 26 molecules ANBOCPDQERFSGTHUIVJWKXLYMZ
#1: Protein | Mass: 57093.852 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 26068.404 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 29957.627 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 17179.646 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #5: Protein | Mass: 12453.081 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #6: Protein | Mass: 10684.038 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #7: Protein | Mass: 9549.802 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #8: Protein | Mass: 10039.244 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #9: Protein | Mass: 8494.982 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #10: Protein | Mass: 6682.726 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #11: Protein | Mass: 6365.217 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #12: Protein/peptide | Mass: 5449.396 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #13: Protein/peptide | Mass: 4967.756 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Sugars , 1 types, 42 molecules ![](data/chem/img/DMU.gif)
#20: Sugar | ChemComp-DMU / |
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-Non-polymers , 15 types, 2098 molecules ![](data/chem/img/HEA.gif)
![](data/chem/img/CU.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
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![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CU.gif)
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![](data/chem/img/PER.gif)
![](data/chem/img/LFA.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/CUA.gif)
![](data/chem/img/UNX.gif)
![](data/chem/img/PEK.gif)
![](data/chem/img/PGV.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#14: Chemical | ChemComp-HEA / #15: Chemical | #16: Chemical | #17: Chemical | #18: Chemical | ChemComp-CDL / #19: Chemical | ChemComp-CHD / #21: Chemical | #22: Chemical | ChemComp-LFA / #23: Chemical | ChemComp-EDO / #24: Chemical | #25: Chemical | #26: Chemical | #27: Chemical | ChemComp-PGV / ( #28: Chemical | #29: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: batch mode / pH: 6.8 Details: 40 mM sodium phosphate pH 6.8, 0.2% decylmaltoside, 1% polyethylene glycol 4000, 2% ethylene glycol |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 60 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Jun 29, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.3→200 Å / Num. obs: 1596005 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 13.4 % / CC1/2: 0.55 / Rpim(I) all: 0.03 / Net I/σ(I): 39.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.3→1.31 Å / Num. unique obs: 39643 / Rpim(I) all: 0.94 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5B1A Resolution: 1.3→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.97 / SU B: 1.771 / SU ML: 0.03 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.032 / ESU R Free: 0.033 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 158.86 Å2 / Biso mean: 30.499 Å2 / Biso min: 13.71 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.3→40 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.301→1.334 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | L33: 0.0002 °2 / T12: 0.0001 Å2 / Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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