+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4u3j | ||||||
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Title | TOG2:alpha/beta-tubulin complex | ||||||
Components |
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Keywords | STRUCTURAL PROTEIN/Protein binding / Complex / STRUCTURAL PROTEIN-Protein binding complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / microtubule plus end polymerase / nuclear migration by microtubule mediated pushing forces / Cilium Assembly / mitotic sister chromatid biorientation / nuclear division / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / mitotic spindle elongation / nuclear migration along microtubule ...repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / microtubule plus end polymerase / nuclear migration by microtubule mediated pushing forces / Cilium Assembly / mitotic sister chromatid biorientation / nuclear division / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / mitotic spindle elongation / nuclear migration along microtubule / homologous chromosome segregation / Platelet degranulation / positive regulation of intracellular protein transport / microtubule plus-end binding / spindle pole body / tubulin complex / microtubule polymerization / mitotic sister chromatid segregation / mitotic spindle assembly / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule organization / cytoskeleton organization / Neutrophil degranulation / nuclear periphery / mitotic spindle organization / spindle microtubule / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / structural constituent of cytoskeleton / spindle / microtubule cytoskeleton organization / kinetochore / spindle pole / mitotic cell cycle / cell cortex / microtubule binding / microtubule / hydrolase activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.81 Å | ||||||
Authors | Ayaz, P. / Rice, L.M. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Elife / Year: 2014 Title: A tethered delivery mechanism explains the catalytic action of a microtubule polymerase. Authors: Ayaz, P. / Munyoki, S. / Geyer, E.A. / Piedra, F.A. / Vu, E.S. / Bromberg, R. / Otwinowski, Z. / Grishin, N.V. / Brautigam, C.A. / Rice, L.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4u3j.cif.gz | 613.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4u3j.ent.gz | 515.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4u3j.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u3/4u3j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u3/4u3j | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 3 types, 3 molecules ABC
#1: Protein | Mass: 49853.867 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: TUB1 / Production host: Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain (production host): JEL1 / References: UniProt: P09733 |
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#2: Protein | Mass: 51910.477 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: T175R,V179R Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: TUB2 / Production host: Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain (production host): JEL1 / References: UniProt: P02557 |
#3: Protein | Mass: 28827.430 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: TOG2 domain (UNP residues 318-560) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: STU2 / Plasmid: pET-29b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P46675 |
-Non-polymers , 3 types, 25 molecules
#4: Chemical | #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.41 Å3/Da / Density % sol: 48.87 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.1 / Details: 25% (v/v) PEG3350, 0.25 M (NH4)2SO4, 0.1 M MES |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Dec 17, 2012 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.81→50 Å / Num. obs: 26235 / % possible obs: 86.5 % / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Net I/σ(I): 9.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.81→2.92 Å / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.924 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 35.3 |
-Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (phenix.refine: dev_1627) / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4FFB,2QK1 Resolution: 2.81→34.069 Å / SU ML: 0.43 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.48 / Phase error: 28.7 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.81→34.069 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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