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Yorodumi- PDB-4lgd: Structural Basis for Autoactivation of Human Mst2 Kinase and Its ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4lgd | ||||||
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Title | Structural Basis for Autoactivation of Human Mst2 Kinase and Its Regulation by RASSF5 | ||||||
Components |
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Keywords | SIGNALING PROTEIN / Hippo / Mst autoactivation / RASSF / SARAH domain / dimerization | ||||||
Function / homology | Function and homology information cell differentiation involved in embryonic placenta development / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of lymphocyte proliferation / lymphocyte proliferation / endocardium development / negative regulation of organ growth / hippo signaling ...cell differentiation involved in embryonic placenta development / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of lymphocyte proliferation / lymphocyte proliferation / endocardium development / negative regulation of organ growth / hippo signaling / regulation of protein localization to nucleus / Signaling by Hippo / protein localization to centrosome / organ growth / positive regulation of fat cell differentiation / hepatocyte apoptotic process / regulation of MAPK cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / canonical Wnt signaling pathway / JNK cascade / epithelial cell proliferation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of protein ubiquitination / central nervous system development / protein tetramerization / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein import into nucleus / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of protein binding / microtubule / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein stabilization / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / apoptotic process / magnesium ion binding / signal transduction / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / molecular replacement-SAD / Resolution: 3.05 Å | ||||||
Authors | Luo, X. / Ni, L. / Tomchick, D.R. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2013 Title: Structural Basis for Autoactivation of Human Mst2 Kinase and Its Regulation by RASSF5. Authors: Ni, L. / Li, S. / Yu, J. / Min, J. / Brautigam, C.A. / Tomchick, D.R. / Pan, D. / Luo, X. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4lgd.cif.gz | 928.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4lgd.ent.gz | 793.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4lgd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4lgd_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4lgd_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | 4lgd_validation.xml.gz | 54.8 KB | Display | |
Data in CIF | 4lgd_validation.cif.gz | 72.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lg/4lgd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lg/4lgd | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4lg4SC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 8 molecules ABCDEFGH
#1: Protein | Mass: 43626.164 Da / Num. of mol.: 4 Fragment: kinase domain, SARAH domain, UNP residues 1-313, 428-491 Mutation: D146N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: STK3, KRS1, MST2 / Plasmid: pET29 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q13188, non-specific serine/threonine protein kinase #2: Protein/peptide | Mass: 5963.654 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: SARAH domain, UNP residues 365-413 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RASSF5, NORE1, RAPL / Plasmid: pGEX-6p / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q8WWW0 |
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-Non-polymers , 4 types, 20 molecules
#3: Chemical | ChemComp-ANP / #4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Chemical | ChemComp-SO4 / #6: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion Details: 0.1 M Bis-Tris propane, 200 mM Na2SO4, 20% (w/v) PEG 3350, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K PH range: 8.5 |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 3.05→46.049 Å / Num. obs: 50456 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 71.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 14.4 | ||||||||||||||||||
Reflection scale | Group code: 1 | ||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 3.05→3.1 Å / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.762 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 90.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: molecular replacement-SAD Starting model: PDB ENTRY 4LG4 Resolution: 3.05→30 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0 / Phase error: 32.15 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.99 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 135.9 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.05→30 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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