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万見
- PDB-7r87: The structure of human ABCG5-WT/ABCG8-I419E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7r87
タイトルThe structure of human ABCG5-WT/ABCG8-I419E
要素
  • 2C7 Fab heavy chain
  • 2C7 Fab light chain
  • ATP-binding cassette sub-family G member 5
  • ATP-binding cassette sub-family G member 8
キーワードLIPID TRANSPORT/IMMUNE SYSTEM / sterol (ステロール) / lipids (脂質) / ABC transporter / LIPID TRANSPORT / LIPID TRANSPORT-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of intestinal phytosterol absorption / negative regulation of intestinal cholesterol absorption / Defective ABCG8 causes GBD4 and sitosterolemia / Defective ABCG5 causes sitosterolemia / sterol transport / ABC transporters in lipid homeostasis / intestinal cholesterol absorption / cholesterol transfer activity / phospholipid transport / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う ...negative regulation of intestinal phytosterol absorption / negative regulation of intestinal cholesterol absorption / Defective ABCG8 causes GBD4 and sitosterolemia / Defective ABCG5 causes sitosterolemia / sterol transport / ABC transporters in lipid homeostasis / intestinal cholesterol absorption / cholesterol transfer activity / phospholipid transport / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / triglyceride homeostasis / response to muscle activity / bile acid signaling pathway / cholesterol efflux / response to ionizing radiation / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / response to nutrient / cholesterol homeostasis / transmembrane transport / receptor complex / response to xenobiotic stimulus / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ABC transporter family G domain / ABC-2 type transporter / ABC-2 type transporter / ABC-2 type transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities ...ABC transporter family G domain / ABC-2 type transporter / ABC-2 type transporter / ABC-2 type transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-binding cassette sub-family G member 8 / ATP-binding cassette sub-family G member 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Sun, Y. / Li, X. / Long, T.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
Welch Foundation 米国
Damon Runyon Cancer Research Foundation 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Molecular basis of cholesterol efflux via ABCG subfamily transporters.
著者: Yingyuan Sun / Jin Wang / Tao Long / Xiaofeng Qi / Linda Donnelly / Nadia Elghobashi-Meinhardt / Leticia Esparza / Jonathan C Cohen / Xiao-Song Xie / Helen H Hobbs / Xiaochun Li /
要旨: The ABCG1 homodimer (G1) and ABCG5-ABCG8 heterodimer (G5G8), two members of the adenosine triphosphate (ATP)-binding cassette (ABC) transporter G family, are required for maintenance of cellular ...The ABCG1 homodimer (G1) and ABCG5-ABCG8 heterodimer (G5G8), two members of the adenosine triphosphate (ATP)-binding cassette (ABC) transporter G family, are required for maintenance of cellular cholesterol levels. G5G8 mediates secretion of neutral sterols into bile and the gut lumen, whereas G1 transports cholesterol from macrophages to high-density lipoproteins (HDLs). The mechanisms used by G5G8 and G1 to recognize and export sterols remain unclear. Here, we report cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of human G5G8 in sterol-bound and human G1 in cholesterol- and ATP-bound states. Both transporters have a sterol-binding site that is accessible from the cytosolic leaflet. A second site is present midway through the transmembrane domains of G5G8. The Walker A motif of G8 adopts a unique conformation that accounts for the marked asymmetry in ATPase activities between the two nucleotide-binding sites of G5G8. These structures, along with functional validation studies, provide a mechanistic framework for understanding cholesterol efflux via ABC transporters.
履歴
登録2021年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-24310
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-binding cassette sub-family G member 5
B: ATP-binding cassette sub-family G member 8
C: 2C7 Fab heavy chain
D: 2C7 Fab light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,8044
ポリマ－206,8044
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ATP-binding cassette sub-family G member 5 / Sterolin-1


分子量: 74437.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABCG5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H222
#2: タンパク質 ATP-binding cassette sub-family G member 8 / Sterolin-2


分子量: 80381.781 Da / 分子数: 1 / Mutation: I419E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABCG8 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9H221, トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う
#3: 抗体 2C7 Fab heavy chain


分子量: 26379.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 抗体 2C7 Fab light chain


分子量: 25605.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
配列の詳細The antibody was cleaved with papain to generate the Fab fragments. It is uncertain where papain ...The antibody was cleaved with papain to generate the Fab fragments. It is uncertain where papain cleaved, and not all of the Fab is visible in the map. The sequence provided for the heavy chain represents a possible sequence; however, the C-terminal end is uncertain.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1ABCG1 transporter with Fab 2C7COMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2ABCG5/ABCG8 transporterCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
32C7 FabCOMPLEX#3-#41RECOMBINANT
分子量値: 0.15 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Mus musculus (ハツカネズミ)10090
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Added 8mM ATP, Magnesium and 0.2mg/ml cholesterol in ethanol
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / C2レンズ絞り径: 70 µm
撮影平均露光時間: 1.8 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4900

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1443662
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 500000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00111022
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.39214915
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.6341497
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0361698
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0021878

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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