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万見
- PDB-6vqb: Mammalian V-ATPase from rat brain soluble V1 region rotational st... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vqb
タイトルMammalian V-ATPase from rat brain soluble V1 region rotational state 2 with SidK and ADP (from focused refinement)
要素
  • (ATPase H+-transporting V1 subunit ...) x 2
  • (V-type proton ATPase subunit ...) x 3
  • Uncharacterized protein
キーワードPROTON TRANSPORT (プロトンポンプ) / membrane protein complex (生体膜) / rotary atpase
機能・相同性
機能・相同性情報


Transferrin endocytosis and recycling / Ion channel transport / Amino acids regulate mTORC1 / Insulin receptor recycling / cellular response to increased oxygen levels / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / synaptic vesicle lumen acidification / P-type proton-exporting transporter activity / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain ...Transferrin endocytosis and recycling / Ion channel transport / Amino acids regulate mTORC1 / Insulin receptor recycling / cellular response to increased oxygen levels / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / synaptic vesicle lumen acidification / P-type proton-exporting transporter activity / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / clathrin-coated vesicle membrane / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / protein localization to cilium / transmembrane transporter complex / regulation of cellular pH / ROS and RNS production in phagocytes / Neutrophil degranulation / ATPase complex / 微絨毛 / cilium assembly / ATP metabolic process / ATP合成酵素 / ruffle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / 分泌 / 繊毛 / synaptic vesicle membrane / メラノソーム / ATPase binding / intracellular iron ion homeostasis / エンドソーム / apical plasma membrane / 中心体 / ATP hydrolysis activity / 核質 / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #12240 / ATPase, V1 complex, subunit A / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit B / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATP synthase subunit D ...Rossmann fold - #12240 / ATPase, V1 complex, subunit A / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit B / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATP synthase subunit D / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / H(+)-transporting two-sector ATPase / V-type proton ATPase subunit B, brain isoform / Type IV secretion protein Dot / V-type proton ATPase subunit D / V-type proton ATPase subunit E 1 / V-type proton ATPase subunit G
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila subsp. pneumophila (レジオネラ・ニューモフィラ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Abbas, Y.M. / Rubinstein, J.L.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Science / 年: 2020
タイトル: Structure of V-ATPase from the mammalian brain.
著者: Yazan M Abbas / Di Wu / Stephanie A Bueler / Carol V Robinson / John L Rubinstein /
要旨: In neurons, the loading of neurotransmitters into synaptic vesicles uses energy from proton-pumping vesicular- or vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases). These membrane protein complexes ...In neurons, the loading of neurotransmitters into synaptic vesicles uses energy from proton-pumping vesicular- or vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases). These membrane protein complexes possess numerous subunit isoforms, which complicates their analysis. We isolated homogeneous rat brain V-ATPase through its interaction with SidK, a effector protein. Cryo-electron microscopy allowed the construction of an atomic model, defining the enzyme's ATP:proton ratio as 3:10 and revealing a homolog of yeast subunit f in the membrane region, which we tentatively identify as RNAseK. The c ring encloses the transmembrane anchors for cleaved ATP6AP1/Ac45 and ATP6AP2/PRR, the latter of which is the (pro)renin receptor that, in other contexts, is involved in both Wnt signaling and the renin-angiotensin system that regulates blood pressure. This structure shows how ATP6AP1/Ac45 and ATP6AP2/PRR enable assembly of the enzyme's catalytic and membrane regions.
履歴
登録2020年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21347
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase H+-transporting V1 subunit A
B: ATPase H+-transporting V1 subunit A
C: ATPase H+-transporting V1 subunit A
D: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
E: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
F: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
H: ATPase H+-transporting V1 subunit D
I: V-type proton ATPase subunit E 1
J: V-type proton ATPase subunit E 1
K: V-type proton ATPase subunit E 1
M: V-type proton ATPase subunit G
N: V-type proton ATPase subunit G
O: V-type proton ATPase subunit G
Q: Uncharacterized protein
R: Uncharacterized protein
S: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)627,30117
ポリマ－626,87416
非ポリマー4271
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATPase H+-transporting V1 subunit ... , 2種, 4分子 ABCH

#1: タンパク質 ATPase H+-transporting V1 subunit A / RCG52629


分子量: 68341.836 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: D4A133
#3: タンパク質 ATPase H+-transporting V1 subunit D / ATPase / H+ transporting / V1 subunit D / isoform CRA_c / lysosomal V1 subunit D


分子量: 28359.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q6P503

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V-type proton ATPase subunit ... , 3種, 9分子 DEFIJKMNO

#2: タンパク質 V-type proton ATPase subunit B, brain isoform / V-ATPase subunit B 2 / Endomembrane proton pump 58 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit B 2


分子量: 56611.570 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P62815
#4: タンパク質 V-type proton ATPase subunit E 1 / V-ATPase subunit E 1 / Vacuolar proton pump subunit E 1


分子量: 26167.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q6PCU2
#5: タンパク質 V-type proton ATPase subunit G


分子量: 13690.476 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q8R2H0

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タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 4分子 QRS

#6: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 34693.605 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila (strain Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513) (レジオネラ・ニューモフィラ)
株: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / 遺伝子: lpg0968 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5ZWW6
#7: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Soluble region of rat brain V-ATPase composed of subunits A, B2, D, E1, G2, and the Legionella pneumophila effector protein SidK.
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 43 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: cryoSPARC / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 79654 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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