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万見
- PDB-6rjf: Echovirus 1 intact particle -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rjf
タイトルEchovirus 1 intact particle
要素
  • VP1
  • VP2
  • VP3
  • VP4
キーワードVIRUS (ウイルス) / VIRAL COAT PROTEIN (カプシド) / CAPSID (カプシド) / PICORNAVIRUS (ピコルナウイルス科) / ECHOVIRUS / ICOSAHEDRAL VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


caveolin-mediated endocytosis of virus by host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / カプシド / : ...caveolin-mediated endocytosis of virus by host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / カプシド / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / DNA複製 / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 ...Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / サンドイッチ / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
パルミチン酸 / Capsid protein VP0 / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Echovirus E1 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Domanska, A. / Ruokolainen, V.P. / Pelliccia, M. / Laajala, M.A. / Marjomaki, V.S. / Butcher, S.J.
資金援助 フィンランド, 4件
組織認可番号国
Academy of Finland275199 フィンランド
Academy of Finland315950 フィンランド
Sigrid Juselius Foundation フィンランド
Jane and Aatos Erkko Foundation フィンランド
引用
ジャーナル: J Virol / 年: 2019
タイトル: Extracellular Albumin and Endosomal Ions Prime Enterovirus Particles for Uncoating That Can Be Prevented by Fatty Acid Saturation.
著者: Visa Ruokolainen / Aušra Domanska / Mira Laajala / Maria Pelliccia / Sarah J Butcher / Varpu Marjomäki /
要旨: There is limited information about the molecular triggers leading to the uncoating of enteroviruses under physiological conditions. Using real-time spectroscopy and sucrose gradients with ...There is limited information about the molecular triggers leading to the uncoating of enteroviruses under physiological conditions. Using real-time spectroscopy and sucrose gradients with radioactively labeled virus, we show at 37°C, the formation of albumin-triggered, metastable uncoating intermediate of echovirus 1 without receptor engagement. This conversion was blocked by saturating the albumin with fatty acids. High potassium but low sodium and calcium concentrations, mimicking the endosomal environment, also induced the formation of a metastable uncoating intermediate of echovirus 1. Together, these factors boosted the formation of the uncoating intermediate, and the infectivity of this intermediate was retained, as judged by end-point titration. Cryo-electron microscopy reconstruction of the virions treated with albumin and high potassium, low sodium, and low calcium concentrations resulted in a 3.6-Å resolution model revealing a fenestrated capsid showing 4% expansion and loss of the pocket factor, similarly to altered (A) particles described for other enteroviruses. The dimer interface between VP2 molecules was opened, the VP1 N termini disordered and most likely externalized. The RNA was clearly visible, anchored to the capsid. The results presented here suggest that extracellular albumin, partially saturated with fatty acids, likely leads to the formation of the infectious uncoating intermediate prior to the engagement with the cellular receptor. In addition, changes in mono- and divalent cations, likely occurring in endosomes, promote capsid opening and genome release. There is limited information about the uncoating of enteroviruses under physiological conditions. Here, we focused on physiologically relevant factors that likely contribute to opening of echovirus 1 and other B-group enteroviruses. By combining biochemical and structural data, we show that, before entering cells, extracellular albumin is capable of priming the virus into a metastable yet infectious intermediate state. The ionic changes that are suggested to occur in endosomes can further contribute to uncoating and promote genome release, once the viral particle is endocytosed. Importantly, we provide a detailed high-resolution structure of a virion after treatment with albumin and a preset ion composition, showing pocket factor release, capsid expansion, and fenestration and the clearly visible genome still anchored to the capsid. This study provides valuable information about the physiological factors that contribute to the opening of B group enteroviruses.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 1998
タイトル: Structure determination of echovirus 1.
著者: D J Filman / M W Wien / J A Cunningham / J M Bergelson / J M Hogle /
要旨: The atomic structure of echovirus 1 (a member of the enterovirus genus of the picornavirus family) has been determined using cryo-crystallography and refined to 3.55 A resolution. Echovirus 1 ...The atomic structure of echovirus 1 (a member of the enterovirus genus of the picornavirus family) has been determined using cryo-crystallography and refined to 3.55 A resolution. Echovirus 1 crystallizes in space group P22121 with a = 352.45, b = 472.15 and c = 483.20 A. The crystals contain one full virus particle in the asymmetric unit allowing for 60-fold noncrystallographic symmetry averaging. The diffraction pattern shows strong pseudo-B-centering with reflections with h + l = 2n + 1 being systematically weak or absent below about 6 A resolution. The size of the unit cell and presence of pseudo-B-centering placed strong constraints on the allowed packing of the icosahedral particle in the crystal lattice. These constraints greatly facilitated the determination of the orientation and position of the virus by reducing the dimensionality of the search, but interactions between the crystallographic and noncrystallographic symmetries rendered the choice of space group ambiguous until very late in the structure determination. This structure determination provides a striking example of the power of packing analysis in molecular replacement and illustrates how subtle interactions between crystallographic and noncrystallographic symmetries can be resolved.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 1996
タイトル: A pseudo-cell based approach to efficient crystallographic refinement of viruses.
著者: D H Jacobson / J M Hogle / D J Filman /
要旨: Strategies have been developed for the inexpensive refinement of atomic models of viruses and of other highly symmetric structures. These methods, which have been used in the refinement of several ...Strategies have been developed for the inexpensive refinement of atomic models of viruses and of other highly symmetric structures. These methods, which have been used in the refinement of several strains of poliovirus, focus on an arbitrary-sized parallelepiped (termed the 'protomer' box) containing a single complete averaged copy of the structural motif which forms the protein capsid, together with the fragments of other symmetry-related copies of the motif which are located in its immediate neighborhood. The Fourier transform of the protomer box provides reference structure factors for stereochemically restrained crystallographic refinement of the atomic model parameters. The phases of the reference structure factors are based on the averaged map, and are not permitted to change during the refinement. It is demonstrated that models refined using the protomer box methods do not differ significantly from models refined by more expensive full-cell calculations.
履歴
登録2019年4月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月26日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_image_scans
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - software_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4903
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4903
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: VP1
2: VP2
3: VP3
4: VP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6025
ポリマ－94,3464
非ポリマー2561
水0
1
1: VP1
2: VP2
3: VP3
4: VP4
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,676,136300
ポリマ－5,660,750240
非ポリマー15,38560
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
Buried area21690 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area34740 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 VP1


分子量: 31604.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E1 (ウイルス) / 株: Human/Egypt/Farouk/1951 / 参照: UniProt: O91734
#2: タンパク質 VP2


分子量: 28872.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E1 (ウイルス) / 参照: UniProt: O91734
#3: タンパク質 VP3


分子量: 26471.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E1 (ウイルス) / 参照: UniProt: O91734
#4: タンパク質 VP4


分子量: 7398.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E1 (ウイルス) / 参照: UniProt: C4B607*PLUS
#5: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸 / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Echovirus E1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Echovirus E1 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: icosahedral二十面体 / 直径: 300 nm / 三角数 (T数): 1
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: 2 mM magnesium chloride in PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
実像数: 979

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリFitting-ID
1RELION2.1粒子像選択
3EPU画像取得
5GctfCTF補正
8UCSF Chimeraモデルフィッティング1
10Coot0.8.8モデル精密化1
14Coot0.8.9.1モデル精密化2
16MDFFモデル精密化3
17RELION2.1初期オイラー角割当
19RELION2.1最終オイラー角割当
21RELION2.1分類
23RELION2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 45309
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45309 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間
1RIGID BODY FIT
2FLEXIBLE FITREAL
3FLEXIBLE FITREAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
11EV1

1ev1

1
21EV1

1ev1

2
31EV1

1ev1

3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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