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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6r4o | ||||||
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タイトル | Structure of a truncated adenylyl cyclase bound to MANT-GTP, forskolin and an activated stimulatory Galphas protein | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Adenylyl cyclase (アデニル酸シクラーゼ) / G protein (Gタンパク質) / MANT-GTP / forskolin (フォルスコリン) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Adenylate cyclase activating pathway / Adenylate cyclase inhibitory pathway / phosphorus-oxygen lyase activity / sensory perception of chemical stimulus / PKA activation / アデニル酸シクラーゼ / mu-type opioid receptor binding / Hedgehog 'off' state / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / cAMP biosynthetic process ...Adenylate cyclase activating pathway / Adenylate cyclase inhibitory pathway / phosphorus-oxygen lyase activity / sensory perception of chemical stimulus / PKA activation / アデニル酸シクラーゼ / mu-type opioid receptor binding / Hedgehog 'off' state / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / G alpha (z) signalling events / beta-2 adrenergic receptor binding / D1 dopamine receptor binding / positive regulation of cAMP-mediated signaling / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / insulin-like growth factor receptor binding / adenylate cyclase activator activity / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of GTPase activity / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / heterotrimeric G-protein complex / in utero embryonic development / intracellular signal transduction / GTPase activity / GTP binding / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | ||||||
データ登録者 | Qi, C. / Sorrentino, S. / Medalia, O. / Korkhov, V.M. | ||||||
資金援助 | スイス, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2019 タイトル: The structure of a membrane adenylyl cyclase bound to an activated stimulatory G protein. 著者: Chao Qi / Simona Sorrentino / Ohad Medalia / Volodymyr M Korkhov / 要旨: Membrane-integral adenylyl cyclases (ACs) are key enzymes in mammalian heterotrimeric GTP-binding protein (G protein)-dependent signal transduction, which is important in many cellular processes. ...Membrane-integral adenylyl cyclases (ACs) are key enzymes in mammalian heterotrimeric GTP-binding protein (G protein)-dependent signal transduction, which is important in many cellular processes. Signals received by the G protein-coupled receptors are conveyed to ACs through G proteins to modulate the levels of cellular cyclic adenosine monophosphate (cAMP). Here, we describe the cryo-electron microscopy structure of the bovine membrane AC9 bound to an activated G protein αs subunit at 3.4-angstrom resolution. The structure reveals the organization of the membrane domain and helical domain that spans between the membrane and catalytic domains of AC9. The carboxyl-terminal extension of the catalytic domain occludes both the catalytic and the allosteric sites of AC9, inducing a conformation distinct from the substrate- and activator-bound state, suggesting a regulatory role in cAMP production. #1: ジャーナル: To Be Published タイトル: The structure of a membrane adenylyl cyclase bound to an activated stimulatory G protein 著者: Qi, C. / Sorrentino, S. / Medalia, O. / Korkhov, V.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6r4o.cif.gz | 238.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6r4o.ent.gz | 187.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6r4o.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r4/6r4o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r4/6r4o | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 4721MC 4719C 4722C 4723C 4724C 4725C 4726C 6r3qC 6r4pC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 170951.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Bovine AC9, residues 1-1250, tagged with 3C-YFP-twinStrep tag 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ADCY9, BOS_22626 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: E1BM79 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 47003.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNAS, GNAS1 / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P04896 |
-非ポリマー , 5種, 6分子
#3: 化合物 | ChemComp-ONM / | ||||
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#4: 化合物 | ChemComp-FOK / | ||||
#5: 化合物 | #6: 化合物 | ChemComp-GSP / | #7: 化合物 | ChemComp-MG / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 10758 詳細: Two datasets were merged using two different microscopes, using pixel size of 0.831 A/pix (4453 micrographs; 60 e-/A2) and 0.8544 A/pix (6305 micrographs; 45 e-/A2). Final dataset was scaled to 0.8544 A/pix. |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1107881 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 142147 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 110.92 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient |