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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6hd7 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the ribosome-NatA complex | |||||||||
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![]() | TRANSLATION / N-terminal acetylation / protein modification / ribosome / expansion segments | |||||||||
機能・相同性 | ![]() protein-N-terminal-glutamate acetyltransferase activity / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / NatA complex / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / acetyltransferase activator activity / pre-mRNA 5'-splice site binding ...protein-N-terminal-glutamate acetyltransferase activity / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / NatA complex / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / acetyltransferase activator activity / pre-mRNA 5'-splice site binding / mitotic sister chromatid cohesion / response to cycloheximide / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Formation of a pool of free 40S subunits / preribosome, large subunit precursor / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / translational elongation / ribosomal large subunit export from nucleus / regulation of translational fidelity / protein-RNA complex assembly / translational termination / maturation of LSU-rRNA / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / translational initiation / macroautophagy / maintenance of translational fidelity / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / rRNA processing / ribosome biogenesis / ribosome binding / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / negative regulation of translation / rRNA binding / protein ubiquitination / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / mitochondrion / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
![]() | Knorr, A.G. / Becker, T. / Beckmann, R. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Ribosome-NatA architecture reveals that rRNA expansion segments coordinate N-terminal acetylation. 著者: Alexandra G Knorr / Christian Schmidt / Petr Tesina / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Birgitta Beatrix / Roland Beckmann / ![]() 要旨: The majority of eukaryotic proteins are N-terminally α-acetylated by N-terminal acetyltransferases (NATs). Acetylation usually occurs co-translationally and defects have severe consequences. ...The majority of eukaryotic proteins are N-terminally α-acetylated by N-terminal acetyltransferases (NATs). Acetylation usually occurs co-translationally and defects have severe consequences. Nevertheless, it is unclear how these enzymes act in concert with the translating ribosome. Here, we report the structure of a native ribosome-NatA complex from Saccharomyces cerevisiae. NatA (comprising Naa10, Naa15 and Naa50) displays a unique mode of ribosome interaction by contacting eukaryotic-specific ribosomal RNA expansion segments in three out of four binding patches. Thereby, NatA is dynamically positioned directly underneath the ribosomal exit tunnel to facilitate modification of the emerging nascent peptide chain. Methionine amino peptidases, but not chaperones or signal recognition particle, would be able to bind concomitantly. This work assigns a function to the hitherto enigmatic ribosomal RNA expansion segments and provides mechanistic insights into co-translational protein maturation by N-terminal acetylation. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.4 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 5種, 5分子 134AB
#1: RNA鎖 | 分子量: 1097493.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 38951.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: RNA鎖 | 分子量: 50682.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: RNA鎖 | 分子量: 24378.408 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: The A-site tRNA was modeled based on an E. coli tRNA-Lys 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: RNA鎖 | 分子量: 24815.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
+60S ribosomal protein ... , 40種, 40分子 CDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZabcdef...
-タンパク質 , 3種, 3分子 orv
#44: タンパク質 | 分子量: 14583.077 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#46: タンパク質 | 分子量: 17889.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#50: タンパク質 | 分子量: 19753.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ribosome binding subunit / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q08689, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE |
-N-terminal acetyltransferase A complex ... , 2種, 2分子 tu
#48: タンパク質 | 分子量: 99050.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ribosome binding subunit / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#49: タンパク質 | 分子量: 27635.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: catalytic subunit / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P07347, N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA |
-タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 2分子 z

#51: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1975.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#52: 化合物 | ChemComp-3HE / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 2.5 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 262507 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT |