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- PDB-4kvm: The NatA (Naa10p/Naa15p) amino-terminal acetyltransferase complex... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4kvm | |||||||||
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Title | The NatA (Naa10p/Naa15p) amino-terminal acetyltransferase complex bound to a bisubstrate analog | |||||||||
![]() |
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![]() | transferase/transferase inhibitor / Acetyltransferase / TPR repeats / amino-terminal acetylation / transferase-transferase inhibitor complex | |||||||||
Function / homology | ![]() peptide-glutamate-alpha-N-acetyltransferase activity / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / peptide-serine-alpha-N-acetyltransferase activity / NatA complex / acetyltransferase activator activity / protein maturation / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() synthetic construct (others) | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Liszczak, G.P. / Marmorstein, R.Q. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Molecular basis for N-terminal acetylation by the heterodimeric NatA complex. Authors: Liszczak, G. / Goldberg, J.M. / Foyn, H. / Petersson, E.J. / Arnesen, T. / Marmorstein, R. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.2 MB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4kvoC ![]() 4kvxSC C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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Components
-N-terminal acetyltransferase A complex ... , 2 types, 8 molecules ABCDEFGH
#1: Protein | Mass: 84154.812 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: 972 / ATCC 24843 / Gene: nat1, SPCC338.07c / Production host: ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 18030.750 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: unp residues 1-156 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: 972 / ATCC 24843 / Gene: ard1, SPAC15E1.08 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q9UTI3, N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA |
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-Protein/peptide , 1 types, 4 molecules IJKL
#3: Protein/peptide | Mass: 392.362 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-Non-polymers , 4 types, 395 molecules ![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/1XE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/1XE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-1XE / [ #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.89 Å3/Da / Density % sol: 57.45 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: Protein Buffer: 25 mM Hepes, pH 7.0, 200 mM NaCl, 1 mM TCEP Crystallization buffer: 100 mM Hepes, pH 7.0, 10% Peg 4000, 10% isopropanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K PH range: pH 7.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 3, 2012 / Details: Si-111 double crystal monochromator |
Radiation | Monochromator: Si (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. all: 137695 / Num. obs: 137534 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: pdb entry 4KVX Resolution: 2.597→49.59 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.96 / Phase error: 31.65 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.86 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.832 Å2 / ksol: 0.295 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.597→49.59 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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