+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4v8j | |||||||||
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Title | Crystal structure of the bacterial ribosome ram mutation G347U. | |||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / Protein biosynthesis / ribosomes / RNA / tRNA / transfer / ribosomal ambiguity mutations / ram / 30S / 70S / 16S / ribosomal subunit / PAROMOMYCIN as crystallization agent | |||||||||
Function / homology | Function and homology information large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / transferase activity / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytosolic large ribosomal subunit ...large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / transferase activity / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) Escherichia coli (E. coli) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.9 Å | |||||||||
Authors | Fagan, C.E. / Dunkle, J.A. / Maehigashi, T. / Dunham, C.M. | |||||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2013 Title: Reorganization of an intersubunit bridge induced by disparate 16S ribosomal ambiguity mutations mimics an EF-Tu-bound state. Authors: Fagan, C.E. / Dunkle, J.A. / Maehigashi, T. / Dang, M.N. / Devaraj, A. / Miles, S.J. / Qin, D. / Fredrick, K. / Dunham, C.M. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4v8j.cif.gz | 8.3 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4v8j.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 4v8j.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4v8j_validation.pdf.gz | 2.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4v8j_full_validation.pdf.gz | 4.2 MB | Display | |
Data in XML | 4v8j_validation.xml.gz | 976.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4v8j_validation.cif.gz | 1.3 MB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v8/4v8j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v8/4v8j | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-RNA chain , 6 types, 14 molecules AACAAWAYCWCYAVCVAXCXBADABBDB
#1: RNA chain | Mass: 493919.250 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: G347U / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: GenBank: AP008226.1 #22: RNA chain | Mass: 24485.539 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Details: E-SITE TRNA PHE OR A-SITE TRNA PHE / Source: (natural) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / References: GenBank: AP012306.1 #23: RNA chain | Mass: 24802.785 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Details: P-SITE TRNA-FMET / Source: (natural) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / References: GenBank: AP012306.1 #24: RNA chain | Mass: 7827.775 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: RNA oligonucleotide #25: RNA chain | Mass: 948240.625 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / References: GenBank: AP008226.1 #26: RNA chain | Mass: 39494.535 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / References: GenBank: AP008226.1 |
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-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules ABCBACCCADCDAECEAFCFAGCGAHCHAICIAJCJAKCKALCLAMCMANCNAOCOAPCP...
#2: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80371 #3: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80372 #4: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80373 #5: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ5 #6: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SLP8 #7: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P17291 #8: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ2, UniProt: A0A0M9AFS9*PLUS #9: Protein | Mass: 14410.614 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80374 #10: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHN7 #11: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80376 #12: Protein | Mass: 14637.384 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHN3 #13: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80377 #14: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ1, UniProt: A0A0N0BLP2*PLUS #15: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SJ76 #16: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SJH3 #17: Protein | Mass: 12325.655 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHP7, UniProt: A0A0N0BLS5*PLUS #18: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SLQ0 #19: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHP2 #20: Protein | Mass: 11736.143 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80380 #21: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SIH3 |
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+50S ribosomal protein ... , 30 types, 60 molecules BCDCBDDDBEDEBFDFBGDGBHDHBIDIBNDNBODOBPDPBQDQBRDRBSDSBTDTBUDU...
-Non-polymers , 3 types, 746 molecules
#57: Chemical | ChemComp-MG / #58: Chemical | #59: Chemical | ChemComp-ZN / |
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-Details
Has protein modification | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 3 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.52 Å3/Da / Density % sol: 65.09 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 3.5-4.5% PEG 20K, 3.5-4.5% PEG550 MME, 0.1M TRIS-ACETATE, 0.2M KSCN, 10MM MGCL2, PH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.97 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 22, 2011 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: KOHZU DIAMOND MONOCHROMATOR / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.9→50 Å / Num. obs: 497544 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.354 / Net I/σ(I): 5.7 |
Reflection shell | Resolution: 3.9→4.1 Å / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 1.409 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 90.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.9→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.5 / σ(F): 1.99 / Phase error: 25.16 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.9→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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