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- PDB-6h55: core of the human pyruvate dehydrogenase (E2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h55
タイトルcore of the human pyruvate dehydrogenase (E2)
要素Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrialジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Pyruvate dehydrogenase (ピルビン酸デヒドロゲナーゼ) / human (ヒト)
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Signaling by Retinoic Acid / ピルビン酸 / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / mitochondrial pyruvate dehydrogenase complex / ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 / 睡眠 ...Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Signaling by Retinoic Acid / ピルビン酸 / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / mitochondrial pyruvate dehydrogenase complex / ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 / 睡眠 / pyruvate metabolic process / クエン酸回路 / glucose metabolic process / ミトコンドリアマトリックス / ミトコンドリア / identical protein binding
Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Single hybrid motif / Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Biotin-requiring enzyme / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / Biotin/lipoyl attachment / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. ...Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Single hybrid motif / Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Biotin-requiring enzyme / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / Biotin/lipoyl attachment / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6 Å
データ登録者Haselbach, D. / Prajapati, S. / Tittmann, K. / Stark, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号
German Research FoundationSFB860 ドイツ
引用ジャーナル: Structure / : 2019
タイトル: Structural and Functional Analyses of the Human PDH Complex Suggest a "Division-of-Labor" Mechanism by Local E1 and E3 Clusters.
著者: Sabin Prajapati / David Haselbach / Sabine Wittig / Mulchand S Patel / Ashwin Chari / Carla Schmidt / Holger Stark / Kai Tittmann /
要旨: The pseudo-atomic structural model of human pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) core composed of full-length E2 and E3BP components, calculated from our cryoelectron microscopy-derived density maps ...The pseudo-atomic structural model of human pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) core composed of full-length E2 and E3BP components, calculated from our cryoelectron microscopy-derived density maps at 6-Å resolution, is similar to those of prokaryotic E2 structures. The spatial organization of human PDHc components as evidenced by negative-staining electron microscopy and native mass spectrometry is not homogeneous, and entails the unanticipated formation of local clusters of E1:E2 and E3BP:E3 complexes. Such uneven, clustered organization translates into specific duties for E1-E2 clusters (oxidative decarboxylation and acetyl transfer) and E3BP-E3 clusters (regeneration of reduced lipoamide) corresponding to half-reactions of the PDHc catalytic cycle. The addition of substrate coenzyme A modulates the conformational landscape of PDHc, in particular of the lipoyl domains, extending the postulated multiple random coupling mechanism. The conformational and associated chemical landscapes of PDHc are thus not determined entirely stochastically, but are restrained and channeled through an asymmetric architecture and further modulated by substrate binding.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2018年7月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / pdbx_database_proc / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,0691
ポリマ-69,0691
非ポリマー00
0
1
A: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,144,16460
ポリマ-4,144,16460
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial / ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ / 70 kDa mitochondrial autoantigen of primary biliary cirrhosis / PBC / Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / M2 antigen complex 70 kDa subunit / Pyruvate dehydrogenase complex component E2 / PDCE2


分子量: 69069.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLAT, DLTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P10515, ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: single particle cryo EM-derived map of the full-length native human E2-E3BP core of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: 1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 0.01 mm
撮影平均照射時間: 1 sec. / 電子線照射量: 41 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2250
電子光学装置球面収差補正器: Microscope was modified with a Cs corrector with two hexapole elements
画像スキャン動画フレーム数/画像: 1

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 6 Å / 分解能の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 29788 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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