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- PDB-6gg7: cyanobacterial GAPDH with full-length CP12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gg7
タイトルcyanobacterial GAPDH with full-length CP12
要素
  • CP12 polypeptide
  • Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenaseGlyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
キーワードPHOTOSYNTHESIS (光合成) / Calvin Cycle (カルビン回路) / Regulation (規制)
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; アルデヒドまたはケトンに対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors, NAD or NADP as acceptor / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Calvin cycle protein CP12-like / CP12 domain / CP12 domain / CP12 / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain ...Calvin cycle protein CP12-like / CP12 domain / CP12 domain / CP12 / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / CP12 polypeptide / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermosynechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.32 Å
データ登録者McFarlane, C.R. / Murray, J.W.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/J014575/1 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Structural basis of light-induced redox regulation in the Calvin-Benson cycle in cyanobacteria.
著者: Ciaran R McFarlane / Nita R Shah / Burak V Kabasakal / Blanca Echeverria / Charles A R Cotton / Doryen Bubeck / James W Murray /
要旨: Plants, algae, and cyanobacteria fix carbon dioxide to organic carbon with the Calvin-Benson (CB) cycle. Phosphoribulokinase (PRK) and glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) are essential ...Plants, algae, and cyanobacteria fix carbon dioxide to organic carbon with the Calvin-Benson (CB) cycle. Phosphoribulokinase (PRK) and glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) are essential CB-cycle enzymes that control substrate availability for the carboxylation enzyme Rubisco. PRK consumes ATP to produce the Rubisco substrate ribulose bisphosphate (RuBP). GAPDH catalyzes the reduction step of the CB cycle with NADPH to produce the sugar glyceraldehyde 3-phosphate (GAP), which is used for regeneration of RuBP and is the main exit point of the cycle. GAPDH and PRK are coregulated by the redox state of a conditionally disordered protein CP12, which forms a ternary complex with both enzymes. However, the structural basis of CB-cycle regulation by CP12 is unknown. Here, we show how CP12 modulates the activity of both GAPDH and PRK. Using thermophilic cyanobacterial homologs, we solve crystal structures of GAPDH with different cofactors and CP12 bound, and the ternary GAPDH-CP12-PRK complex by electron cryo-microscopy, we reveal that formation of the N-terminal disulfide preorders CP12 prior to binding the PRK active site, which is resolved in complex with CP12. We find that CP12 binding to GAPDH influences substrate accessibility of all GAPDH active sites in the binary and ternary inhibited complexes. Our structural and biochemical data explain how CP12 integrates responses from both redox state and nicotinamide dinucleotide availability to regulate carbon fixation.
履歴
登録2018年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: CP12 polypeptide
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: CP12 polypeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,1356
ポリマ－90,8084
非ポリマー1,3272
水10,160564
1
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: CP12 polypeptide
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: CP12 polypeptide
ヘテロ分子

B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: CP12 polypeptide
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: CP12 polypeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,26912
ポリマ－181,6158
非ポリマー2,6544
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area29220 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area43110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.052, 141.052, 75.931
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1109-

HOH

21A-1126-

HOH

31A-1300-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase


分子量: 36792.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
株: BP-1 / 遺伝子: tll1466 / プラスミド: pRSETA modified / 詳細 (発現宿主): thrombin cleavable his-tag / 発現宿主: Escherichia coli KRX (大腸菌)
参照: UniProt: Q8DIW5, 酸化還元酵素; アルデヒドまたはケトンに対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: タンパク質 CP12 polypeptide


分子量: 8611.127 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
株: BP-1 / 遺伝子: cp12 / プラスミド: pRSETA modified / 詳細 (発現宿主): thrombin cleavable his-tag / 発現宿主: Escherichia coli KRX (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8DHX3
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.96 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: Tryptone CM1(A6) 1% Tryptone, 25% PEG, 100 mM Hepes pH 8.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96861 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.32→60.42 Å / Num. obs: 178371 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 13.62 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.1266 / Rrim(I) all: 0.132 / Net I/σ(I): 11.43
反射 シェル解像度: 1.32→1.367 Å / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.9185 / Num. unique obs: 17624 / CC1/2: 0.586 / Rrim(I) all: 0.9573 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BOY

4boy


解像度: 1.32→60.416 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.65
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1735 8791 4.93 %
Rwork0.1454 --
obs0.1468 178371 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.32→60.416 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5516 0 88 564 6168
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055908
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9218081
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5173333
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078916
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061049
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3197-1.33470.28353030.26115563X-RAY DIFFRACTION99
1.3347-1.35040.27252970.25015539X-RAY DIFFRACTION100
1.3504-1.36680.26832940.24325592X-RAY DIFFRACTION100
1.3668-1.38410.26282940.22845611X-RAY DIFFRACTION100
1.3841-1.40240.24952760.21325599X-RAY DIFFRACTION100
1.4024-1.42160.2233270.18835553X-RAY DIFFRACTION100
1.4216-1.44190.22442970.17885612X-RAY DIFFRACTION100
1.4419-1.46340.21132810.17285592X-RAY DIFFRACTION100
1.4634-1.48630.21323080.16325584X-RAY DIFFRACTION100
1.4863-1.51060.17722730.15125633X-RAY DIFFRACTION100
1.5106-1.53670.19352790.14595616X-RAY DIFFRACTION100
1.5367-1.56460.17422440.1445625X-RAY DIFFRACTION100
1.5646-1.59470.17882890.13555639X-RAY DIFFRACTION100
1.5947-1.62730.172990.12725603X-RAY DIFFRACTION100
1.6273-1.66270.16242910.12175623X-RAY DIFFRACTION100
1.6627-1.70140.16313200.12365603X-RAY DIFFRACTION100
1.7014-1.74390.16673030.11985627X-RAY DIFFRACTION100
1.7439-1.79110.1423050.11765610X-RAY DIFFRACTION100
1.7911-1.84380.16522900.11985646X-RAY DIFFRACTION100
1.8438-1.90330.16242830.12285672X-RAY DIFFRACTION100
1.9033-1.97130.15062930.12985633X-RAY DIFFRACTION100
1.9713-2.05020.15362950.13055667X-RAY DIFFRACTION100
2.0502-2.14360.15382630.12995671X-RAY DIFFRACTION100
2.1436-2.25660.17232900.12815687X-RAY DIFFRACTION100
2.2566-2.3980.16513050.13725684X-RAY DIFFRACTION100
2.398-2.58310.1653000.1455707X-RAY DIFFRACTION100
2.5831-2.84310.17253060.1495723X-RAY DIFFRACTION100
2.8431-3.25440.17982810.15815769X-RAY DIFFRACTION100
3.2544-4.10010.15912980.13685826X-RAY DIFFRACTION100
4.1001-60.4790.16693070.14816071X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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