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- PDB-6ef2: Yeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5T motor state) -

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データベース: PDB / ID: 6ef2
タイトルYeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5T motor state)
構成要素
  • (26S proteasome regulatory subunit ...) x 5
  • (Proteasome subunit alpha type- ...プロテアソーム) x 6
  • 26S proteasome subunit RPT4
  • Probable proteasome subunit alpha type-7
  • model substrate polypeptide
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / 26S Proteasome / ATPase (ATPアーゼ) / AAA+ / Protease (プロテアーゼ) / Motor protein (モータータンパク質) / Ubiquitin (ユビキチン)
機能・相同性AAA+ lid domain / Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome subunit alpha 7-like / Proteasome subunit alpha 3 / 26S proteasome regulatory subunit 8 / 26S Proteasome regulatory subunit 6B / 26S Proteasome regulatory subunit 6A / 26S Proteasome regulatory subunit 7 / 26S Proteasome regulatory subunit 4 / Proteasome subunit alpha4 ...AAA+ lid domain / Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome subunit alpha 7-like / Proteasome subunit alpha 3 / 26S proteasome regulatory subunit 8 / 26S Proteasome regulatory subunit 6B / 26S Proteasome regulatory subunit 6A / 26S Proteasome regulatory subunit 7 / 26S Proteasome regulatory subunit 4 / Proteasome subunit alpha4 / Proteasome subunit / Proteasome subunit alpha2 / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Proteasome subunit A N-terminal signature / ATPase, AAA-type, conserved site / MAPK6/MAPK4 signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Orc1 removal from chromatin / Neutrophil degranulation / Ub-specific processing proteases / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / ABC-family proteins mediated transport / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Proteasome alpha-type subunit profile. / AAA-protein family signature. / Proteasome alpha-type subunits signature. / 26S proteasome regulatory subunit P45-like / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / ATPase, AAA-type, core / AAA+ ATPase domain / Proteasome, subunit alpha/beta / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / proteasome regulatory particle assembly / nonfunctional rRNA decay / nuclear proteasome complex / proteasome-activating ATPase activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / cellular protein-containing complex localization / cytosolic proteasome complex / peptide catabolic process / proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / ubiquitin-dependent ERAD pathway / proteasome storage granule / proteasome core complex / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / TBP-class protein binding / positive regulation of transcription elongation from RNA polymerase II promoter / proteasomal protein catabolic process / nucleotide-excision repair / positive regulation of RNA polymerase II transcriptional preinitiation complex assembly / positive regulation of protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromatin remodeling / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / endopeptidase activity / ATPase activity / mRNA binding / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / ミトコンドリア / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質 / Probable proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-5 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog / 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit alpha type-4 / 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog / 26S proteasome subunit RPT4 / 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog / Proteasome subunit alpha type-2
機能・相同性情報
試料の由来Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
実験手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 4.27 Å 分解能
データ登録者de la Pena, A.H. / Goodall, E.A. / Gates, S.N. / Lander, G.C. / Martin, A.
引用ジャーナル: Science / : 2018
タイトル: Substrate-engaged 26 proteasome structures reveal mechanisms for ATP-hydrolysis-driven translocation.
著者: Andres H de la Peña / Ellen A Goodall / Stephanie N Gates / Gabriel C Lander / Andreas Martin
要旨: The 26 proteasome is the primary eukaryotic degradation machine and thus is critically involved in numerous cellular processes. The heterohexameric adenosine triphosphatase (ATPase) motor of the ...The 26 proteasome is the primary eukaryotic degradation machine and thus is critically involved in numerous cellular processes. The heterohexameric adenosine triphosphatase (ATPase) motor of the proteasome unfolds and translocates targeted protein substrates into the open gate of a proteolytic core while a proteasomal deubiquitinase concomitantly removes substrate-attached ubiquitin chains. However, the mechanisms by which ATP hydrolysis drives the conformational changes responsible for these processes have remained elusive. Here we present the cryo-electron microscopy structures of four distinct conformational states of the actively ATP-hydrolyzing, substrate-engaged 26 proteasome. These structures reveal how mechanical substrate translocation accelerates deubiquitination and how ATP-binding, -hydrolysis, and phosphate-release events are coordinated within the AAA+ (ATPases associated with diverse cellular activities) motor to induce conformational changes and propel the substrate through the central pore.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2018年8月15日 / 公開: 2018年10月17日
改定日付Data content typeGroupCategoryItemProviderタイプ
1.02018年10月17日Structure modelrepositoryInitial release
1.12018年10月24日Structure modelData collection / Database referencescitation / citation_author_citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
1.22018年12月12日Structure modelData collection / Database referencescitation_citation.journal_volume

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-9044
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome subunit alpha type-1
B: Proteasome subunit alpha type-2
C: Proteasome subunit alpha type-3
D: Proteasome subunit alpha type-4
E: Proteasome subunit alpha type-5
F: Proteasome subunit alpha type-6
G: Probable proteasome subunit alpha type-7
H: 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog
I: 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog
J: 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog
K: 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog
L: 26S proteasome subunit RPT4
M: 26S proteasome regulatory subunit 6A
s: model substrate polypeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)368,20320
ポリマ-365,32014
非ポリマ-2,8836
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area (Å2)48250
ΔGint (kcal/M)-226
Surface area (Å2)142390

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構成要素

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Proteasome subunit alpha type- ... , 6種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質・ペプチド Proteasome subunit alpha type-1 / プロテアソーム / Macropain subunit C7-alpha / Multicatalytic endopeptidase complex C7 / Proteasome component C7-alpha / Proteasome component Y8 / Proteinase YSCE subunit 7 / SCL1 suppressor protein


分子量: 26759.469 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SCL1, PRC2, PRS2, YGL011C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P21243, proteasome endopeptidase complex
#2: タンパク質・ペプチド Proteasome subunit alpha type-2 / プロテアソーム / Macropain subunit Y7 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit Y7 / Proteasome component Y7 / Proteinase YSCE subunit 7


分子量: 27078.670 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRE8, PRS4, YML092C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P23639, proteasome endopeptidase complex
#3: タンパク質・ペプチド Proteasome subunit alpha type-3 / プロテアソーム / Macropain subunit Y13 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit Y13 / Proteasome component Y13 / Proteinase YSCE subunit 13


分子量: 26805.178 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRE9, PRS5, YGR135W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P23638, proteasome endopeptidase complex
#4: タンパク質・ペプチド Proteasome subunit alpha type-4 / プロテアソーム / Macropain subunit PRE6 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit PRE6 / Proteasome component PRE6 / Proteinase YSCE subunit PRE6


分子量: 26862.277 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRE6, YOL038W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P40303, proteasome endopeptidase complex
#5: タンパク質・ペプチド Proteasome subunit alpha type-5 / プロテアソーム / Macropain subunit PUP2 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit PUP2 / Proteasome component PUP2 / Proteinase YSCE subunit PUP2


分子量: 27242.596 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PUP2, DOA5, YGR253C, G9155 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P32379, proteasome endopeptidase complex
#6: タンパク質・ペプチド Proteasome subunit alpha type-6 / プロテアソーム / Macropain subunit PRE5 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit PRE5 / Proteasome component PRE5 / Proteinase YSCE subunit PRE5


分子量: 25355.631 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRE5, YMR314W, YM9924.06 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P40302, proteasome endopeptidase complex

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タンパク質・ペプチド , 3種, 3分子 GLs

#7: タンパク質・ペプチド Probable proteasome subunit alpha type-7 / Macropain subunit C1 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C1 / Proteasome component C1 / Proteinase YSCE subunit 1


分子量: 27092.719 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRE10, PRC1, PRS1, YOR362C, O6650 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P21242, proteasome endopeptidase complex
#12: タンパク質・ペプチド 26S proteasome subunit RPT4 / 26S protease subunit SUG2 / Proteasomal cap subunit


分子量: 29353.756 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT4, CRL13, PCS1, SUG2, YOR259C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P53549
#14: タンパク質・ペプチド model substrate polypeptide


分子量: 1572.701 Da / 分子数: 1 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21

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26S proteasome regulatory subunit ... , 5種, 5分子 HIJKM

#8: タンパク質・ペプチド 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / Protein CIM5 / Tat-binding homolog 3


分子量: 30452.154 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT1, CIM5, YTA3, YKL145W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P33299
#9: タンパク質・ペプチド 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog / Tat-binding homolog 5


分子量: 28889.051 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT2, YHS4, YTA5, YDL007W, D2920 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P40327
#10: タンパク質・ペプチド 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog / Protein CIM3 / Protein SUG1 / Tat-binding protein TBY1


分子量: 29010.736 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT6, CIM3, CRL3, SUG1, TBPY, TBY1, YGL048C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: Q01939
#11: タンパク質・ペプチド 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog / Protein YNT1 / Tat-binding homolog 2


分子量: 29000.164 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT3, YNT1, YTA2, YDR394W, D9509.14 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P33298
#13: タンパク質・ペプチド 26S proteasome regulatory subunit 6A / Tat-binding protein homolog 1 / TBP-1


分子量: 29845.061 Da / 分子数: 1
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT5, YTA1, YOR117W, O3258, YOR3258W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P33297

-
非ポリマー , 2種, 6分子

#15: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / : C10H16N5O13P3 / アデノシン三リン酸 / コメント: ATP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#16: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / : C10H15N5O10P2 / アデノシン二リン酸 / コメント: ADP (エネルギー貯蔵分子) *YM

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実験情報

-
実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素

タイプ: COMPLEX

ID名称詳細Entity IDParent ID由来
1Substrate-engaged 26S proteasome in the 5T stateYeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate in the presence of ATP1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11,12,13,140MULTIPLE SOURCES
2Proteasome1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11,12,131RECOMBINANT
3substrate141RECOMBINANT
由来(天然)
ID構成単位・集合体のIDNcbi tax ID生物種
12559292Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)ATCC 204508 / S288c
239606Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)
ID構成単位・集合体のIDNcbi tax ID生物種
22580240Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
33511693Escherichia coli BL21 (大腸菌)BL21
緩衝液pH: 7.6
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer ID
120 mMHEPES1
225 mMNaCl1
325 mMKCl1
410 mMMgCl21
51 mMTCEP1
65 mMATP1
70.05 % (w/v)Nonidet P-401
86 mMortho-phenanthroline1
試料濃度: 25 mg/ml
詳細: 26S proteasomes were diluted to a concentration of 20 micromolar in a buffer with an ATP regeneration system, and 6 mM ortho-phenanthroline. This solution was mixed with an equal volume of 50 micromolar ubiquitinated model substrate
包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277 kelvins
詳細: specimens were manually blotted with Whatman #1 filter paper

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: images were acquired in nanoprobe mode
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 29000 / 最大 デフォーカス(公称値): -2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1000 nm / Calibrated defocus min: -1500 nm / Calibrated defocus max: -3000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り系: 70 microns / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ冷却材: NITROGEN
試料ホルダのモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均照射時間: 6.25 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11656
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 microns / : 3710 / : 3838 / 動画フレーム数/画像: 25 / 利用したフレーム数/画像: 1-25

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon3.2image acquisition
4MotionCorr22CTF correction
5RELION2.1CTF correction
6CTFFIND4CTF correction
7GctfCTF correction
10UCSF Chimera1.12model fitting
11PHENIX1.11-2580model fitting
13RELION2.1initial Euler assignment
14RELION2.1final Euler assignment
16RELION2.13D reconstruction
17PHENIX1.11-2580model refinement
画像処理詳細: Camera was operated in counting mode
CTF補正詳細: CTF correction was performed by Relion during reconstruction
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択詳細: Particles were selected using the Relion template-based particle picker
選択した粒子像数: 579361
対称性点対称性: C1
3次元再構成分解能: 4.27 Å / 分解能の評価方法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47349 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築精密化のプロトコル: RIGID BODY FIT / 精密化に使用した空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5MPC

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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