PDB-6c9m: The Human NatA (Naa10/Naa15) amino-terminal acetyltransferase complex

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 6c9m

タイトル

The Human NatA (Naa10/Naa15) amino-terminal acetyltransferase complex

要素

N-alpha-acetyltransferase 10
N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit

キーワード

TRANSFERASE (転移酵素) / NatA /

N-terminal acetylation (アセチル化) /

protein complex (タンパク質複合体)

機能・相同性

機能・相同性情報

negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptide-glutamate-alpha-N-acetyltransferase activity / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / peptide-serine-alpha-N-acetyltransferase activity / NatA complex /

N-terminal protein amino acid acetylation /

peptide alpha-N-acetyltransferase activity /

N-acetyltransferase activity / internal protein amino acid acetylation /

protein acetylation ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.8 Å

データ登録者

Gottlieb, L. / Marmorstein, R.

資金援助

米国, 1件

引用

ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Structure of Human NatA and Its Regulation by the Huntingtin Interacting Protein HYPK.
著者: Gottlieb, L. / Marmorstein, R.

履歴

登録	2018年1月26日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2018年6月6日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2018年7月18日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.2	2020年10月14日	Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms
改定 1.3	2021年7月21日	Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.4	2023年10月4日	Group: Data collection / Database references / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	6c9m.cif.gz	771 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb6c9m.ent.gz	642 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	6c9m.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c9/6c9m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c9/6c9m	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	6c95C 4kvoS 69c5 S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	5irf-d 6w64-d 4kvm-1 4kvm-2 4k6j-d 4ony-d 5fjx-d 4ibu-d 4kvm-3 4kvo-2 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#141 - 2011年9月 O-GlcNAc転移酵素 (O-GlcNAc Transferase) 類似性 (5) #110 - 2009年2月オーキシンとTIR1ユビキチンリガーゼ (Auxin and TIR1 Ubiquitin Ligase) 類似性 (1) #225 - 2018年9月フィターゼ (Phytase) 類似性 (1) #146 - 2012年2月アミノグリコシド系抗生物質 (Aminoglycoside Antibiotics) 類似性 (4) #230 - 2019年2月開始因子eIF4E (Initiation Factor eIF4E) 類似性 (5) #97 - 2008年1月概日体内時計タンパク質 (Circadian Clock Proteins) 類似性 (4) #218 - 2018年2月 EPSP合成酵素と除草剤 (EPSP Synthase and Weedkillers) 類似性 (1) #88 - 2007年4月クラスリン (Clathrin) 類似性 (1) #166 - 2013年10月プロテアソーム (Proteasome) 類似性 (3)

PDBのページ

PDBj /

wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#141 - 2011年9月
O-GlcNAc転移酵素 (O-GlcNAc Transferase)
類似性 (5)
#110 - 2009年2月
オーキシンとTIR1ユビキチンリガーゼ (Auxin and TIR1 Ubiquitin Ligase)
類似性 (1)
#225 - 2018年9月
フィターゼ (Phytase)
類似性 (1)
#146 - 2012年2月
アミノグリコシド系抗生物質 (Aminoglycoside Antibiotics)
類似性 (4)
#230 - 2019年2月
開始因子eIF4E (Initiation Factor eIF4E)
類似性 (5)
#97 - 2008年1月
概日体内時計タンパク質 (Circadian Clock Proteins)
類似性 (4)
#218 - 2018年2月
EPSP合成酵素と除草剤 (EPSP Synthase and Weedkillers)
類似性 (1)
#88 - 2007年4月
クラスリン (Clathrin)
類似性 (1)
#166 - 2013年10月
プロテアソーム (Proteasome)
類似性 (3)

登録構造単位

A: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit

B: N-alpha-acetyltransferase 10

C: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit

D: N-alpha-acetyltransferase 10

ヘテロ分子

257 kDa, 4 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit

B: N-alpha-acetyltransferase 10

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: equilibrium centrifugation, homology, gel filtration
129 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

C: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit

D: N-alpha-acetyltransferase 10

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
129 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	95.110, 171.830, 178.690
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

#1: タンパク質	N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit / Gastric cancer antigen Ga19 / N-terminal acetyltransferase / NMDA receptor-regulated protein 1 / ...Gastric cancer antigen Ga19 / N-terminal acetyltransferase / NMDA receptor-regulated protein 1 / Protein tubedown-1 / Tbdn100 分子量: 101427.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA15, GA19, NARG1, NATH, TBDN100 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q9BXJ9
#2: タンパク質	N-alpha-acetyltransferase 10 / / N-terminal acetyltransferase complex ARD1 subunit homolog A / hARD1 / NatA catalytic subunit Naa10 分子量: 26522.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA10, ARD1, ARD1A, TE2 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P41227, N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA
#3: 化合物	ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸 / フィチン酸分子量: 660.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₆H₁₈O₂₄P₆
#4: 化合物	ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C₁₀H₂₂O₆ / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水	ChemComp-HOH / water / 水分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.85 Å³/Da / 溶媒含有率: 56.89 %
結晶化	温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 16% PEG3350, 10% Tascimate, pH 7.5, 2% acetone

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98 Å
検出器	タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月28日
放射	モノクロメーター: cryo-cooled double crystal Si(111) プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.8→48.95 Å / Num. obs: 72780 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.1 % / R_merge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 20.8
反射シェル	解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 11.3 % / R_merge(I) obs: 0.229 / Mean I/σ(I) obs: 1.44 / % possible all: 98.2

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	(1.11.1-2575)	精密化
XDS		データ削減
XSCALE		データスケーリング
PHENIX		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: PDB entry 4KVO

4kvo

解像度: 2.8→48.95 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.6 / 位相誤差: 26.12

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.242	3640	5 %
R_work	0.187	-	-
obs	0.19	72771	100 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.8→48.95 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	15234	0	88	9	15331

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.01	15645
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	1.269	21111
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	12.292	9573
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.145	2273
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.006	2692

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.8-2.8369	0.4134	137	0.3157	2600	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8369-2.8757	0.326	140	0.2864	2651	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8757-2.9168	0.3192	138	0.2714	2621	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9168-2.9603	0.347	137	0.2791	2615	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9603-3.0066	0.3498	138	0.2699	2622	X-RAY DIFFRACTION	100
3.0066-3.0559	0.3856	139	0.2849	2623	X-RAY DIFFRACTION	100
3.0559-3.1086	0.362	138	0.29	2639	X-RAY DIFFRACTION	100
3.1086-3.1651	0.3642	139	0.2904	2640	X-RAY DIFFRACTION	100
3.1651-3.226	0.3249	137	0.2564	2605	X-RAY DIFFRACTION	100
3.226-3.2918	0.2963	140	0.2322	2643	X-RAY DIFFRACTION	100
3.2918-3.3633	0.2874	139	0.2191	2648	X-RAY DIFFRACTION	100
3.3633-3.4416	0.2643	140	0.2139	2650	X-RAY DIFFRACTION	100
3.4416-3.5276	0.2689	137	0.2039	2618	X-RAY DIFFRACTION	100
3.5276-3.623	0.23	139	0.1986	2640	X-RAY DIFFRACTION	100
3.623-3.7295	0.2598	140	0.2008	2655	X-RAY DIFFRACTION	100
3.7295-3.8499	0.2549	140	0.1884	2651	X-RAY DIFFRACTION	100
3.8499-3.9874	0.227	139	0.1768	2641	X-RAY DIFFRACTION	100
3.9874-4.147	0.2169	140	0.1644	2677	X-RAY DIFFRACTION	100
4.147-4.3356	0.2134	140	0.1572	2661	X-RAY DIFFRACTION	100
4.3356-4.564	0.1937	141	0.1517	2663	X-RAY DIFFRACTION	100
4.564-4.8497	0.1856	140	0.1565	2659	X-RAY DIFFRACTION	100
4.8497-5.2238	0.2287	141	0.1617	2695	X-RAY DIFFRACTION	100
5.2238-5.7488	0.2322	142	0.1755	2691	X-RAY DIFFRACTION	100
5.7488-6.5789	0.2355	143	0.1875	2708	X-RAY DIFFRACTION	100
6.5789-8.2822	0.2197	144	0.1648	2748	X-RAY DIFFRACTION	100
8.2822-48.9576	0.2161	152	0.162	2868	X-RAY DIFFRACTION	100

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	1.053	0.1633	-0.1524	0.9669	-0.0011	0.8952	0.0071	-0.2611	-0.0695	0.1759	-0.0824	-0.1391	0.3103	0.2864	0.0826	0.6182	0.1059	-0.0374	0.6773	-0.0332	0.4929	38.2686	-5.7271	3.2896
2	3.9928	-0.3158	-0.2908	3.5306	0.3667	4.7997	-0.03	0.1563	-0.1989	-0.463	0.0238	-0.0889	0.1697	-0.1105	-0.0012	0.4744	-0.0009	0.0314	0.3633	-0.061	0.3984	30.9398	-2.23	-18.5831
3	0.5223	0.1051	0.0776	1.5728	0.2705	0.6905	0.064	0.0204	-0.0047	-0.1301	-0.1181	0.0487	0.0849	0.0193	0.0731	0.5051	0.0204	-0.0005	0.5792	0.0381	0.5084	56.3904	41.865	-35.0646
4	3.3703	0.6049	-0.6055	3.2283	-0.7792	4.6187	0.0176	0.1541	0.0008	-0.8339	-0.0468	-0.3382	0.1205	0.474	-0.0277	0.6113	0.0562	0.1558	0.4433	0.0348	0.4865	68.6741	40.6449	-55.2178

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details
1	X-RAY DIFFRACTION	1	(CHAIN 'A' AND RESID 1 THROUGH 841)
2	X-RAY DIFFRACTION	2	(CHAIN 'B' AND RESID 1 THROUGH 160)
3	X-RAY DIFFRACTION	3	(CHAIN 'C' AND RESID 3 THROUGH 841)
4	X-RAY DIFFRACTION	4	(CHAIN 'D' AND RESID 1 THROUGH 160)

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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