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万見
- PDB-6c95: The Human NatA (Naa10/Naa15) amino-terminal acetyltransferase com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c95
タイトルThe Human NatA (Naa10/Naa15) amino-terminal acetyltransferase complex bound to HYPK
要素
  • Huntingtin-interacting protein K
  • N-alpha-acetyltransferase 10
  • N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit
キーワードTRANSFERASE / NatA / HYPK / N-terminal acetylation / Huntingtin interacting protein / protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / protein-N-terminal-glutamate acetyltransferase activity / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / N-terminal protein amino acid acetylation / NatA complex / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / internal protein amino acid acetylation / acetyltransferase activator activity ...negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / protein-N-terminal-glutamate acetyltransferase activity / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / N-terminal protein amino acid acetylation / NatA complex / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / internal protein amino acid acetylation / acetyltransferase activator activity / N-acetyltransferase activity / protein acetylation / chromosome organization / protein folding chaperone / ribosome binding / microtubule cytoskeleton / angiogenesis / transcription regulator complex / cell differentiation / protein stabilization / nuclear body / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Huntingtin-interacting protein K, UBA-like domain / : / Nascent polypeptide-associated complex subunit alpha-like, UBA domain / HYPK UBA domain / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Tetratricopeptide repeat ...Huntingtin-interacting protein K, UBA-like domain / : / Nascent polypeptide-associated complex subunit alpha-like, UBA domain / HYPK UBA domain / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Tetratricopeptide repeat / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Acyl-CoA N-acyltransferase / Tetratricopeptide repeats / Aminopeptidase / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / N-alpha-acetyltransferase 10 / N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit / Huntingtin-interacting protein K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Gottlieb, L. / Marmorstein, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118090-01 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Structure of Human NatA and Its Regulation by the Huntingtin Interacting Protein HYPK.
著者: Gottlieb, L. / Marmorstein, R.
履歴
登録2018年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22020年10月14日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms
改定 1.32021年7月21日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit
B: N-alpha-acetyltransferase 10
D: Huntingtin-interacting protein K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,3004
ポリマ－142,6403
非ポリマー6601
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10490 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area47030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)182.320, 182.320, 86.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit / Gastric cancer antigen Ga19 / N-terminal acetyltransferase / NMDA receptor-regulated protein 1 / ...Gastric cancer antigen Ga19 / N-terminal acetyltransferase / NMDA receptor-regulated protein 1 / Protein tubedown-1 / Tbdn100


分子量: 101427.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA15, GA19, NARG1, NATH, TBDN100
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BXJ9
#2: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 10 / N-terminal acetyltransferase complex ARD1 subunit homolog A / hARD1 / NatA catalytic subunit Naa10


分子量: 26522.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA10, ARD1, ARD1A, TE2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P41227, N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA
#3: タンパク質 Huntingtin-interacting protein K / Huntingtin yeast partner K / yeast two-hybrid protein K


分子量: 14689.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HYPK, C15orf63, HSPC136
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NX55
#4: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 19.5% PEG3350, 11% Tascimate, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月24日
放射モノクロメーター: cryo-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.152→49.043 Å / Num. obs: 27025 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 4.84 % / Rmerge(I) obs: 0.013 / Net I/σ(I): 11.43
反射 シェル解像度: 3.15→3.27 Å / 冗長度: 4.91 % / Rmerge(I) obs: 0.148 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1-2575)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.15→49.04 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 1352 5 %
Rwork0.221 --
obs0.223 27022 95.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→49.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8384 0 36 34 8454
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0058586
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94411579
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.385277
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1381257
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061480
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1522-3.26480.43611350.37682558X-RAY DIFFRACTION96
3.2648-3.39550.3551360.33612580X-RAY DIFFRACTION96
3.3955-3.550.30591350.30352566X-RAY DIFFRACTION96
3.55-3.73710.3651360.28112586X-RAY DIFFRACTION96
3.7371-3.97120.31281350.24862557X-RAY DIFFRACTION96
3.9712-4.27760.26791340.2122555X-RAY DIFFRACTION95
4.2776-4.70780.21831350.19442566X-RAY DIFFRACTION95
4.7078-5.38830.20891350.2012568X-RAY DIFFRACTION95
5.3883-6.78580.25251340.21342545X-RAY DIFFRACTION94
6.7858-49.04850.18791370.15622589X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2475-0.0896-0.25330.8027-0.03441.07010.0882-0.12550.1255-0.09450.03920.161-0.01690.0001-0.13020.39620.0053-0.050.4664-0.01380.4764115.072293.09612.1365
22.69280.0309-0.05063.1181-0.27982.5529-0.0562-0.1435-0.0818-0.36110.16310.89520.2657-0.3833-0.12670.5944-0.0563-0.1080.55610.10680.744597.08677.8674.3303
31.01010.026-0.52250.9683-0.16061.23830.2935-0.51510.09130.33160.01080.0528-0.08370.2886-0.22040.78540.0455-0.06390.87-0.21410.7695123.3276102.253225.6993
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN 'A' AND RESID 5 THROUGH 841)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN 'B' AND RESID 1 THROUGH 160)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN 'D' AND RESID 35 THROUGH 129)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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