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- PDB-5a4e: DYRK1A in complex with methoxy benzothiazole fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a4e
タイトルDYRK1A in complex with methoxy benzothiazole fragment
要素DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of heterochromatin formation / regulation of neurofibrillary tangle assembly / histone H3T45 kinase activity / dual-specificity kinase / splicing factor binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / tau-protein kinase activity / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of microtubule polymerization ...regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of heterochromatin formation / regulation of neurofibrillary tangle assembly / histone H3T45 kinase activity / dual-specificity kinase / splicing factor binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / tau-protein kinase activity / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of microtubule polymerization / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / G0 and Early G1 / cytoskeletal protein binding / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / tubulin binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of RNA splicing / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / circadian rhythm / tau protein binding / nervous system development / actin binding / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / transcription coactivator activity / protein phosphorylation / protein kinase activity / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / centrosome / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(5-methoxy-1,3-benzothiazol-2-yl)ethanamide / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Rothweiler, U.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Probing the ATP-Binding Pocket of Protein Kinase Dyrk1A with Benzothiazole Fragment Molecules
著者: Rothweiler, U. / Stensen, W. / Brandsdal, B.O. / Isaksson, J. / Leeson, F.A. / Eugh, R.A. / Mjoen Svendsen, J.S.
履歴
登録2015年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月23日Group: Database references
改定 1.22016年12月14日Group: Database references
改定 1.32016年12月28日Group: Database references
改定 1.42019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.52019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.62024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
B: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
C: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
D: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,5058
ポリマ－170,6164
非ポリマー8894
水1,62190
1
A: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8762
ポリマ－42,6541
非ポリマー2221
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8762
ポリマ－42,6541
非ポリマー2221
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8762
ポリマ－42,6541
非ポリマー2221
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8762
ポリマ－42,6541
非ポリマー2221
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.083, 87.103, 226.956
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A / DUAL SPECIFICITY YAK1-RELATED KINASE / HP86 / PROTEIN KINASE MINIBRAIN HOMOLOG / MNBH / HMNB


分子量: 42653.992 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 126-490 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q13627, dual-specificity kinase
#2: 化合物
ChemComp-7QQ / N-(5-methoxy-1,3-benzothiazol-2-yl)ethanamide


分子量: 222.264 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H10N2O2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.1 M KSCN; 0.1M KCL; 14% PEG 3350, PH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918409
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918409 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.702
11K, H, -L20.298
反射解像度: 2.68→50 Å / Num. obs: 48593 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 1.55 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2.68→2.84 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.55 / % possible all: 92.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4NCT

4nct


解像度: 2.68→47.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.894 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.846 / SU B: 18.503 / SU ML: 0.191 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.208 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26784 2082 4.3 %RANDOM
Rwork0.23577 ---
obs0.2371 46552 98.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.057 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--19.23 Å20 Å20 Å2
2--52.08 Å20 Å2
3----32.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.68→47.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10289 0 60 90 10439
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01910655
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210224
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9111.98414387
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6993.00323461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.53951248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.24723.952501
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.149151899
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4981563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0480.21526
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02111863
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022528
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6653.6615028
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6653.665027
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2165.4836264
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.2165.4836265
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.3693.6785627
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.3693.6785628
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.7055.5138124
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.42629.16612407
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.4329.16612407
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.68→2.75 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 135 -
Rwork0.401 2831 -
obs--82.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2133-0.32990.21430.6104-0.19190.4677-0.0386-0.00750.03350.01590.0273-0.0627-0.013-0.02850.01130.2933-0.0130.00520.05750.01610.316-5.161720.8875-48.8625
20.24270.00820.45010.40820.03470.98770.13170.00840.0060.15670.0135-0.03790.14630.0028-0.14520.44650.0265-0.0550.0074-0.00320.2765-1.648619.6408-8.4404
30.3901-0.10940.09690.65760.15520.9426-0.07950.1093-0.10450.21410.00260.0348-0.00840.07360.07690.38060.02780.03140.0422-0.04670.2701-13.6906-17.0631-23.7021
40.08230.09510.00270.3348-0.30171.2671-0.04560.06570.03510.08960.11080.04390.0498-0.072-0.06510.3012-0.01440.04230.0675-0.00780.2906-39.2775.1746-37.2677
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A134 - 2044
2X-RAY DIFFRACTION2B133 - 2015
3X-RAY DIFFRACTION3C134 - 2009
4X-RAY DIFFRACTION4D134 - 2022

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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