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- PDB-6yf8: DYRK1A with PST001 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yf8
タイトルDYRK1A with PST001
要素Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
キーワードTRANSFERASE / DYRK1A / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of heterochromatin formation / peptidyl-serine autophosphorylation / dual-specificity kinase / [RNA-polymerase]-subunit kinase / tau-protein kinase activity / negative regulation of microtubule polymerization / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / amyloid-beta formation / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / G0 and Early G1 ...negative regulation of heterochromatin formation / peptidyl-serine autophosphorylation / dual-specificity kinase / [RNA-polymerase]-subunit kinase / tau-protein kinase activity / negative regulation of microtubule polymerization / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / amyloid-beta formation / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / G0 and Early G1 / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cytoskeletal protein binding / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / peptidyl-threonine phosphorylation / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / tubulin binding / positive regulation of RNA splicing / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / peptidyl-tyrosine phosphorylation / tau protein binding / circadian rhythm / nervous system development / peptidyl-serine phosphorylation / actin binding / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / transcription coactivator activity / histone H3T45 kinase activity / protein kinase activity / nuclear speck / protein phosphorylation / axon / ribonucleoprotein complex / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / dendrite / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OPW / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.198 Å
データ登録者Rothweiler, U.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: DYRK1A with PST001
著者: Rothweiler, U.
履歴
登録2020年3月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
B: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
C: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
D: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,8138
ポリマ－170,6164
非ポリマー1,1974
水00
1
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9532
ポリマ－42,6541
非ポリマー2991
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9532
ポリマ－42,6541
非ポリマー2991
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9532
ポリマ－42,6541
非ポリマー2991
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9532
ポリマ－42,6541
非ポリマー2991
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.000, 88.040, 229.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A / Dual specificity YAK1-related kinase / HP86 / Protein kinase minibrain homolog / hMNB


分子量: 42653.992 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYRK1A, DYRK, MNB, MNBH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13627, dual-specificity kinase
#2: 化合物
ChemComp-OPW / ~{N}-[5-(5-methoxy-1,3-benzothiazol-2-yl)pyridin-3-yl]ethanamide


分子量: 299.348 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H13N3O2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M KSCN; 0.05M LiCl; 10% PEG 3350, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.198→50 Å / Num. obs: 30124 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.66 % / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.29 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 3.198→3.39 Å / Num. unique obs: 4745 / CC1/2: 0.58

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4nct

4nct


解像度: 3.198→48.298 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.74
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2828 1460 4.85 %
Rwork0.2487 --
obs0.2509 30122 99.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.198→48.298 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10930 0 84 0 11014
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311282
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75315253
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.9256703
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051624
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041944
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1998-3.3140.37911630.32642752X-RAY DIFFRACTION93
3.314-3.44650.34711290.29582872X-RAY DIFFRACTION96
3.4465-3.6030.30711460.28412809X-RAY DIFFRACTION95
3.603-3.79250.33111520.26972842X-RAY DIFFRACTION95
3.7925-4.02950.28231430.25522865X-RAY DIFFRACTION95
4.0295-4.33950.25551120.22812794X-RAY DIFFRACTION94
4.3395-4.77430.24991760.2192839X-RAY DIFFRACTION94
4.7743-5.46060.25831260.23392926X-RAY DIFFRACTION96
5.4606-6.86270.36071400.26912904X-RAY DIFFRACTION95
6.8627-27.84050.23051690.21443018X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.4139 Å / Origin y: 7.3483 Å / Origin z: 28.9554 Å
111213212223313233
T0.7464 Å2-0.0797 Å2-0.0309 Å2-0.5328 Å20.0255 Å2--0.2693 Å2
L0.3726 °2-0.0421 °2-0.1745 °2-0.826 °20.0338 °2--1.0312 °2
S-0.0657 Å °0.0268 Å °-0.0248 Å °-0.3638 Å °0.0881 Å °0.087 Å °0.1178 Å °0.029 Å °-0.022 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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