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- PDB-5xpz: Structural basis of kindlin-mediated integrin recognition and act... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xpz
タイトルStructural basis of kindlin-mediated integrin recognition and activation
要素Fermitin family homolog 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Integrin Binding (インテグリン) / Multi-domain containing protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Cell-extracellular matrix interactions / RAC3 GTPase cycle / adherens junction maintenance / RAC1 GTPase cycle / protein localization to cell junction / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of integrin activation / type I transforming growth factor beta receptor binding / integrin activation ...Cell-extracellular matrix interactions / RAC3 GTPase cycle / adherens junction maintenance / RAC1 GTPase cycle / protein localization to cell junction / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of integrin activation / type I transforming growth factor beta receptor binding / integrin activation / focal adhesion assembly / protein localization to membrane / negative regulation of vascular permeability / regulation of cell morphogenesis / I band / limb development / negative regulation of fat cell differentiation / SMAD binding / positive regulation of focal adhesion assembly / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / lamellipodium membrane / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of osteoblast differentiation / stress fiber / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of stress fiber assembly / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell-matrix adhesion / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / 接着結合 / cytoplasmic side of plasma membrane / Wntシグナル経路 / positive regulation of protein localization to nucleus / actin filament binding / integrin binding / 細胞結合 / actin binding / 細胞皮質 / regulation of cell shape / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / 細胞接着 / positive regulation of cell migration / focal adhesion / protein kinase binding / 細胞膜 / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / FERM central domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH domain ...Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / FERM central domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Fermitin family homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.601 Å
データ登録者Li, H. / Yang, H. / Sun, K. / Zhang, Z. / Yu, C. / Wei, Z.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural basis of kindlin-mediated integrin recognition and activation
著者: Li, H. / Deng, Y. / Sun, K. / Yang, H. / Liu, J. / Wang, M. / Zhang, Z. / Lin, J. / Wu, C. / Wei, Z. / Yu, C.
履歴
登録2017年6月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.22017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fermitin family homolog 2
B: Fermitin family homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,9283
ポリマ－106,8352
非ポリマー921
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4940 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area38210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.427, 75.427, 383.871
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Fermitin family homolog 2 / Kindlin-2 / Pleckstrin homology domain-containing family C member 1


分子量: 53417.719 Da / 分子数: 2 / 変異: 168-217 deletion, 337-512 deletion / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Fermt2, Plekhc1 / プラスミド: pSUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: Q8CIB5
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.31 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M potassium chloride, 0.05 M HEPES pH 7.5, 35% v/v pentaerythritol propoxylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 37581 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 70.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.084 / Χ2: 2.284 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.646.80.8540.6390.3330.921.40194.2
2.64-2.696.50.7940.6670.3110.8561.42193
2.69-2.746.80.7140.7880.2780.7691.35693.9
2.74-2.86.60.5660.8150.2220.611.39193.8
2.8-2.866.70.4550.8920.1790.4911.43793.6
2.86-2.936.50.3670.9140.1460.3971.49194.2
2.93-36.50.3150.9370.1260.3411.59294
3-3.086.60.2380.9530.0950.2581.71293.3
3.08-3.176.40.1940.9770.0780.211.80193.3
3.17-3.286.30.1510.990.0610.1642.03493.3
3.28-3.396.50.1270.9860.0520.1382.34692.2
3.39-3.536.20.1030.990.0420.1122.58292.2
3.53-3.696.20.0830.9920.0350.0912.80292.2
3.69-3.8860.0740.9950.0310.0813.03391.8
3.88-4.135.80.0650.9950.0280.0713.20590.9
4.13-4.455.40.060.9950.0270.0663.60289.1
4.45-4.895.30.0580.9940.0270.0653.62790.1
4.89-5.65.40.060.9950.0280.0673.64993.1
5.6-7.055.70.0560.9960.0250.0623.2598
7.05-505.80.0460.9970.020.053.1593.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.601→42.652 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2833 1881 5.02 %
Rwork0.2406 --
obs0.2427 37480 92.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 179.85 Å2 / Biso mean: 83.3551 Å2 / Biso min: 36.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.601→42.652 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6328 0 6 6 6340
Biso mean--85.44 73.2 -
残基数----795
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026474
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5598779
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0221004
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021093
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8932320
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6013-2.67160.35861350.33492669280493
2.6716-2.75020.37391380.31972686282494
2.7502-2.83890.36931450.30082726287194
2.8389-2.94040.34431440.29882724286894
2.9404-3.05810.30951400.29282707284793
3.0581-3.19720.31731360.28162723285993
3.1972-3.36570.29751350.26542711284693
3.3657-3.57650.28361560.25172703285992
3.5765-3.85250.28471410.2342694283592
3.8525-4.23990.2761560.2192676283291
4.2399-4.85260.2611680.20972647281590
4.8526-6.11090.28421390.23882858299794
6.1109-42.6580.25521480.22013075322395
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7462-0.36731.3920.95121.11212.8039-0.13191.2156-0.0349-0.2117-0.0624-0.41160.2290.6828-00.61020.06950.01470.82580.06480.68924.38144.3242-80.0712
23.6085-0.0298-2.36452.03240.21814.6454-0.03830.2441-0.1120.07280.01180.04550.1724-0.154600.51020.0464-0.17440.3366-0.00130.485910.93954.9052-49.6991
32.8812-2.8365-0.91874.07760.7991.35740.0173-0.07220.12140.0403-0.0028-0.1634-0.05350.221800.5990.038-0.14590.5414-0.03380.584418.10188.4274-41.6979
42.2632-0.34070.39951.6067-0.49372.99360.1214-0.96920.07440.7105-0.23120.2747-0.1126-0.7739-00.9673-0.06960.09881.09180.02620.7485-3.693736.79870.8531
5-0.44790.7409-0.25871.64171.60940.65460.1715-0.0718-0.0831-0.1695-0.45790.64230.0736-0.5521-00.68010.1239-0.01980.6866-0.020.7131-6.582118.7216-30.8534
61.12780.8486-0.05410.06780.3141.2439-0.0453-0.0229-0.0604-0.12240.009-0.66660.00890.084600.53020.1231-0.00470.5947-0.02940.69690.164628.2026-26.4293
71.67892.2107-0.71631.44811.06551.4587-0.0959-0.04090.25020.2056-0.1362-0.5153-0.60010.490700.85780.0224-0.09880.73690.11710.74213.114350.1612-17.9051
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 18 through 107 )A18 - 107
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 108 through 332 )A108 - 332
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 333 through 677 )A333 - 677
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 20 through 287 )B20 - 287
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 288 through 531 )B288 - 531
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 532 through 583 )B532 - 583
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 584 through 660 )B584 - 660

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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