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- PDB-5xq1: Structural basis of kindlin-mediated integrin recognition and act... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xq1
タイトルStructural basis of kindlin-mediated integrin recognition and activation
要素Fermitin family homolog 2,Integrin beta-3
キーワードSIGNALING PROTEIN / Integrin Binding / Multi-domain containing protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Elastic fibre formation / Cell-extracellular matrix interactions / Syndecan interactions / C-X3-C chemokine binding / Signal transduction by L1 / Molecules associated with elastic fibres / PECAM1 interactions / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / cell projection morphogenesis / RAC3 GTPase cycle ...Elastic fibre formation / Cell-extracellular matrix interactions / Syndecan interactions / C-X3-C chemokine binding / Signal transduction by L1 / Molecules associated with elastic fibres / PECAM1 interactions / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / cell projection morphogenesis / RAC3 GTPase cycle / neuregulin binding / ECM proteoglycans / integrin alpha9-beta1 complex / adherens junction maintenance / protein localization to cell junction / RAC1 GTPase cycle / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / MAP2K and MAPK activation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / Integrin cell surface interactions / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / integrin alphaIIb-beta3 complex / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / Platelet degranulation / positive regulation of integrin activation / maintenance of postsynaptic specialization structure / regulation of extracellular matrix organization / positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation / negative regulation of lipoprotein metabolic process / integrin alphav-beta3 complex / type I transforming growth factor beta receptor binding / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / integrin activation / fibrinogen binding / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / blood coagulation, fibrin clot formation / glycinergic synapse / insulin-like growth factor I binding / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / negative regulation of lipid transport / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / focal adhesion assembly / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of osteoclast differentiation / mesodermal cell differentiation / cell-substrate junction assembly / negative regulation of vascular permeability / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / filopodium membrane / protein localization to membrane / extracellular matrix binding / positive regulation of fibroblast migration / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / limb development / apoptotic cell clearance / I band / heterotypic cell-cell adhesion / smooth muscle cell migration / positive regulation of cell-matrix adhesion / negative chemotaxis / cell adhesion mediated by integrin / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / microvillus membrane / positive regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of fat cell differentiation / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / protein disulfide isomerase activity / SMAD binding / positive regulation of osteoblast proliferation / fibroblast growth factor binding / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / lamellipodium membrane / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / fibronectin binding / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of bone resorption / positive regulation of T cell migration / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of endothelial cell migration / embryo implantation
類似検索 - 分子機能
Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin beta tail domain ...Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin beta tail domain / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Integrin domain superfamily / FERM central domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH domain / von Willebrand factor A-like domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin beta-3 / Fermitin family homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.954 Å
データ登録者Li, H. / Yang, H. / Sun, K. / Zhang, Z. / Yu, C. / Wei, Z.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural basis of kindlin-mediated integrin recognition and activation
著者: Li, H. / Deng, Y. / Sun, K. / Yang, H. / Liu, J. / Wang, M. / Zhang, Z. / Lin, J. / Wu, C. / Wei, Z. / Yu, C.
履歴
登録2017年6月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.22017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fermitin family homolog 2,Integrin beta-3
B: Fermitin family homolog 2,Integrin beta-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,2692
ポリマ－112,2692
非ポリマー00
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4690 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area39170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.973, 75.973, 387.042
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Fermitin family homolog 2,Integrin beta-3 / Kindlin-2 / Pleckstrin homology domain-containing family C member 1 / Platelet membrane ...Kindlin-2 / Pleckstrin homology domain-containing family C member 1 / Platelet membrane glycoprotein IIIa / GPIIIa


分子量: 56134.645 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 773-787 / 変異: 168-217 deletion, 337-512 deletion / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Beta3-integrin tail was fused to the C-terminus of kindlin2
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Fermt2, Plekhc1, Itgb3 / プラスミド: pSUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: Q8CIB5, UniProt: O54890
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.17 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M potassium chloride, 0.05 M HEPES pH 7.5, 35% v/v pentaerythritol propoxylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 28446 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 86.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.083 / Χ2: 0.621 / Net I/σ(I): 5.6 / Num. measured all: 186136
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.95-36.80.9870.7010.4021.0680.51199.9
3-3.0670.810.7990.3250.8740.51299.9
3.06-3.116.80.6510.9030.2650.7040.51699.9
3.11-3.186.90.5480.9180.2230.5920.51199.9
3.18-3.256.80.3820.9820.1570.4130.523100
3.25-3.326.70.3250.9630.1340.3520.548100
3.32-3.416.70.2560.9730.1060.2780.545100
3.41-3.56.50.2120.9770.090.2310.581100
3.5-3.660.1510.9870.0670.1660.573100
3.6-3.726.20.1260.9920.0550.1380.619100
3.72-3.856.90.1070.9950.0440.1160.59999.9
3.85-470.090.9960.0370.0980.6799.9
4-4.196.90.0750.9970.0310.0810.69999.7
4.19-4.416.70.0630.9980.0260.0680.74599.7
4.41-4.686.70.0570.9970.0230.0620.74599.9
4.68-5.046.30.0530.9980.0230.0580.72699.9
5.04-5.555.80.0520.9970.0230.0570.67299.9
5.55-6.356.60.0520.9980.0210.0560.63399.8
6.35-86.30.0440.9990.0180.0480.67399.4
8-505.60.0380.9980.0170.0420.83297.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XPZ

5xpz


解像度: 2.954→37.986 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.53
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 1415 5 %
Rwork0.2196 --
obs0.2216 28295 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 221.58 Å2 / Biso mean: 94.3501 Å2 / Biso min: 33.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.954→37.986 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6707 0 0 5 6712
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8991-0.3209-0.8821.53860.35196.19760.14050.1156-0.1387-0.3109-0.1088-0.0056-0.028-0.0052-0.0460.4766-0.0703-0.02460.36110.06730.496-24.232753.6124385.1062
21.6109-0.38080.9061.72580.88221.52090.0033-0.28660.51340.1836-0.2012-0.2686-0.4313-0.09670.20580.6368-0.208-0.04920.515-0.00340.6863-24.614977.9171412.1794
33.03210.3933-1.10334.2548-0.60312.6032-0.1643-0.2695-0.50630.136-0.1172-0.17010.88350.47190.27250.6626-0.0177-0.09140.54030.21830.7002-20.319739.2895407.2622
42.1214-0.1550.69881.59910.02471.9088-0.3425-1.02980.01930.27390.0667-0.1294-0.2644-0.56270.21170.96390.06010.18771.1704-0.10460.7729-6.406288.9275453.7532
53.56990.95911.40430.32680.56690.6233-0.1912-0.56340.2945-0.1646-0.0350.0882-0.1713-0.39990.16090.7767-0.13740.10210.5743-0.11550.6572-20.413881.3172425.2876
65.0028-1.74451.29233.1732.50543.6886-0.1456-0.2201-0.23250.51980.1106-0.29340.64990.55240.04810.8207-0.08560.07470.76040.09660.598112.536980.8625433.7729
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 18 through 287 )A18 - 287
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 288 through 564 )A288 - 564
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 565 through 786 )A565 - 786
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 20 through 259 )B20 - 259
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 260 through 564 )B260 - 564
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 565 through 786 )B565 - 786

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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