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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5nvu | |||||||||
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タイトル | Full length human cytoplasmic dynein-1 in the phi-particle conformation | |||||||||
要素 |
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キーワード | MOTOR PROTEIN / dynein-1 / phi-particle | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhang, K. / Foster, H.E. / Carter, A.P. | |||||||||
資金援助 | 英国, 2件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2017 タイトル: Cryo-EM Reveals How Human Cytoplasmic Dynein Is Auto-inhibited and Activated. 著者: Kai Zhang / Helen E Foster / Arnaud Rondelet / Samuel E Lacey / Nadia Bahi-Buisson / Alexander W Bird / Andrew P Carter / 要旨: Cytoplasmic dynein-1 binds dynactin and cargo adaptor proteins to form a transport machine capable of long-distance processive movement along microtubules. However, it is unclear why dynein-1 moves ...Cytoplasmic dynein-1 binds dynactin and cargo adaptor proteins to form a transport machine capable of long-distance processive movement along microtubules. However, it is unclear why dynein-1 moves poorly on its own or how it is activated by dynactin. Here, we present a cryoelectron microscopy structure of the complete 1.4-megadalton human dynein-1 complex in an inhibited state known as the phi-particle. We reveal the 3D structure of the cargo binding dynein tail and show how self-dimerization of the motor domains locks them in a conformation with low microtubule affinity. Disrupting motor dimerization with structure-based mutagenesis drives dynein-1 into an open form with higher affinity for both microtubules and dynactin. We find the open form is also inhibited for movement and that dynactin relieves this by reorienting the motor domains to interact correctly with microtubules. Our model explains how dynactin binding to the dynein-1 tail directly stimulates its motor activity. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5nvu.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5nvu.ent.gz | 981.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5nvu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5nvu_validation.pdf.gz | 689.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5nvu_full_validation.pdf.gz | 739.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5nvu_validation.xml.gz | 113.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5nvu_validation.cif.gz | 221.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nv/5nvu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nv/5nvu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 3705MC 3698C 3703C 3704C 3706C 3707C 5nugC 5nvsC 5nw4C C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 6種, 10分子 ABDEKLMNQR
#1: タンパク質 | 分子量: 269723.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) #3: タンパク質 | 分子量: 29804.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) #9: タンパク質 | 分子量: 7251.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) #10: タンパク質 | | 分子量: 8783.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) #11: タンパク質 | | 分子量: 8868.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) #14: タンパク質 | 分子量: 10230.603 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
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-Dynein tail heavy ... , 2種, 2分子 CF
#2: タンパク質 | 分子量: 79335.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
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#4: タンパク質 | 分子量: 76016.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
-Dynein light intermediate ... , 2種, 2分子 GH
#5: タンパク質 | 分子量: 25379.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
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#6: タンパク質 | 分子量: 25123.830 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
-N-terminal dimerization ... , 2種, 2分子 IJ
#7: タンパク質 | 分子量: 10656.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
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#8: タンパク質 | 分子量: 10571.022 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
-Intermediate chain N-terminus ... , 2種, 2分子 OP
#12: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2315.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
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#13: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2486.056 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Complete human cytoplasmic dynein-1 in the phi-particle conformation タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 1.6 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||
粒子像の選択 | 詳細: Particles were selected on the phase-flipped micrographs | ||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 28736 / 対称性のタイプ: POINT |