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万見
- PDB-5nol: Ca2+-induced Movement of Tropomyosin on Native Cardiac Thin Filam... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nol
タイトルCa2+-induced Movement of Tropomyosin on Native Cardiac Thin Filaments - "Closed" state
要素
  • Cardiac muscle alpha actin 1
  • cardiac alpha tropomyosin
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / F-actin (アクチン) / tropomyosin (トロポミオシン)
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOB GTPase cycle / Striated Muscle Contraction / RHOA GTPase cycle / actin-myosin filament sliding / myosin binding / mesenchyme migration / heart contraction / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development ...RHOB GTPase cycle / Striated Muscle Contraction / RHOA GTPase cycle / actin-myosin filament sliding / myosin binding / mesenchyme migration / heart contraction / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development / stress fiber / sarcomere / filopodium / actin filament organization / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, alpha cardiac muscle 1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å
データ登録者Risi, C. / Eisner, J. / Belknap, B. / Heeley, D.H. / White, H.D. / Schroeder, G.F. / Galkin, V.E.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Ca-induced movement of tropomyosin on native cardiac thin filaments revealed by cryoelectron microscopy.
著者: Cristina Risi / Jamie Eisner / Betty Belknap / David H Heeley / Howard D White / Gunnar F Schröder / Vitold E Galkin /
要旨: Muscle contraction relies on the interaction of myosin motors with F-actin, which is regulated through a translocation of tropomyosin by the troponin complex in response to Ca The current model of ...Muscle contraction relies on the interaction of myosin motors with F-actin, which is regulated through a translocation of tropomyosin by the troponin complex in response to Ca The current model of muscle regulation holds that at relaxing (low-Ca) conditions tropomyosin blocks myosin binding sites on F-actin, whereas at activating (high-Ca) conditions tropomyosin translocation only partially exposes myosin binding sites on F-actin so that binding of rigor myosin is required to fully activate the thin filament (TF). Here we used a single-particle approach to helical reconstruction of frozen hydrated native cardiac TFs under relaxing and activating conditions to reveal the azimuthal movement of the tropomyosin on the surface of the native cardiac TF upon Ca activation. We demonstrate that at either relaxing or activating conditions tropomyosin is not constrained in one structural state, but rather is distributed between three structural positions on the surface of the TF. We show that two of these tropomyosin positions restrain actomyosin interactions, whereas in the third position, which is significantly enhanced at high Ca, tropomyosin does not block myosin binding sites on F-actin. Our data provide a structural framework for the enhanced activation of the cardiac TF over the skeletal TF by Ca and lead to a mechanistic model for the regulation of the cardiac TF.
履歴
登録2017年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_image_scans / Item: _em_3d_fitting.target_criteria
改定 1.22018年11月21日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: em_software / pdbx_validate_close_contact ...em_software / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3667
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3667
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cardiac muscle alpha actin 1
B: Cardiac muscle alpha actin 1
C: Cardiac muscle alpha actin 1
D: Cardiac muscle alpha actin 1
E: Cardiac muscle alpha actin 1
F: cardiac alpha tropomyosin
G: cardiac alpha tropomyosin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,29917
ポリマ－227,0427
非ポリマー2,25810
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area19490 Å2
ΔGint-202 kcal/mol
Surface area84920 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Cardiac muscle alpha actin 1


分子量: 40805.457 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: ACTC1 / 発現宿主: Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: B6VNT8, UniProt: P68137*PLUS
#2: タンパク質 cardiac alpha tropomyosin


分子量: 11507.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 発現宿主: Sus scrofa (ブタ)
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Native Cardiac Thin Filaments / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / 詳細: Sample contains actin, tropomyosin, and troponin. / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN2粒子像選択
4CTFFIND3CTF補正
7DireXモデルフィッティング
13SPIDER３次元再構成IHRSR
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.8 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 12356 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: Rigid fitting was done with Chimera and then DireX was used for flexible fitting.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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