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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ngm | ||||||
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タイトル | 2.9S structure of the 70S ribosome composing the S. aureus 100S complex | ||||||
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![]() | RIBOSOME / Ribosome Cryo-EM Structural Biology Hibernation | ||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of translational elongation / ribosomal small subunit binding / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit ...negative regulation of translational elongation / ribosomal small subunit binding / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
![]() | Matzov, D. / Aibara, S. / Zimmerman, E. / Bashan, A. / Amunts, A. / Yonath, A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The cryo-EM structure of hibernating 100S ribosome dimer from pathogenic Staphylococcus aureus. 著者: Donna Matzov / Shintaro Aibara / Arnab Basu / Ella Zimmerman / Anat Bashan / Mee-Ngan F Yap / Alexey Amunts / Ada E Yonath / ![]() ![]() ![]() 要旨: Formation of 100S ribosome dimer is generally associated with translation suppression in bacteria. Trans-acting factors ribosome modulation factor (RMF) and hibernating promoting factor (HPF) were ...Formation of 100S ribosome dimer is generally associated with translation suppression in bacteria. Trans-acting factors ribosome modulation factor (RMF) and hibernating promoting factor (HPF) were shown to directly mediate this process in E. coli. Gram-positive S. aureus lacks an RMF homolog and the structural basis for its 100S formation was not known. Here we report the cryo-electron microscopy structure of the native 100S ribosome from S. aureus, revealing the molecular mechanism of its formation. The structure is distinct from previously reported analogs and relies on the HPF C-terminal extension forming the binding platform for the interactions between both of the small ribosomal subunits. The 100S dimer is formed through interactions between rRNA h26, h40, and protein uS2, involving conformational changes of the head as well as surface regions that could potentially prevent RNA polymerase from docking to the ribosome.Under conditions of nutrient limitation, bacterial ribosomes undergo dimerization, forming a 100S complex that is translationally inactive. Here the authors present the structural basis for formation of the 100S complexes in Gram-positive bacteria, shedding light on the mechanism of translation suppression by the ribosome-silencing factors. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 3種, 3分子 AaAAAB
#1: RNA鎖 | 分子量: 502975.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: GenBank: 1133392934 |
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#23: RNA鎖 | 分子量: 946697.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: GenBank: 610395799 |
#24: RNA鎖 | 分子量: 36974.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: GenBank: 1130374198 |
-30S ribosomal protein ... , 20種, 20分子 AbAcAdAeAfAgAhAiAjAkAlAmAnAoApAqArAsAtAu
#2: タンパク質 | 分子量: 29136.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A077UDU1 |
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#3: タンパク質 | 分子量: 24143.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A077UU26 |
#4: タンパク質 | 分子量: 23051.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: W8TVK2 |
#5: タンパク質 | 分子量: 17770.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: W8TUC9 |
#6: タンパク質 | 分子量: 11613.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: W8TPC6 |
#7: タンパク質 | 分子量: 17826.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A077VHU6 |
#8: タンパク質 | 分子量: 14854.315 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: W8U8T8 |
#9: タンパク質 | 分子量: 14856.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A0K7UQP6 |
#10: タンパク質 | 分子量: 11598.503 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A0H2K0A0 |
#11: タンパク質 | 分子量: 13907.978 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A077UKD6 |
#12: タンパク質 | 分子量: 15320.870 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: W8U1C6 |
#13: タンパク質 | 分子量: 13747.919 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: W8U8U6 |
#14: タンパク質 | 分子量: 7317.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A077UGW7 |
#15: タンパク質 | 分子量: 10634.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: W8U6H8 |
#16: タンパク質 | 分子量: 10253.886 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: W8U6K4 |
#17: タンパク質 | 分子量: 10196.888 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A077VLD5 |
#18: タンパク質 | 分子量: 9332.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A077UZF4 |
#19: タンパク質 | 分子量: 10639.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A077V0P8 |
#20: タンパク質 | 分子量: 9039.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: W8UXC3 |
#21: タンパク質 | 分子量: 6994.267 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A077UHS1 |
+50S ribosomal protein ... , 28種, 28分子 ACADAEAFAGAHAIAJAKALAMANAOAPAQARASATAUAVAWAXAYAZA1A2A3A4
-タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 206分子 Av

#22: タンパク質 | 分子量: 22244.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: W8USK0, UniProt: D2Z097*PLUS |
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#53: 化合物 | ChemComp-MG / |
-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 2.3 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 224554 / 対称性のタイプ: POINT |