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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5myj | |||||||||
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タイトル | Structure of 70S ribosome from Lactococcus lactis | |||||||||
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![]() | RIBOSOME / 70S / lactoccocus lactis / Cryo-EM | |||||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of translational elongation / ribosomal small subunit binding / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit ...negative regulation of translational elongation / ribosomal small subunit binding / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.6 Å | |||||||||
![]() | Franken, L.E. / Oostergetel, G.T. / Pijning, T. / Puri, P. / Boekema, E.J. / Poolman, B. / Guskov, A. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A general mechanism of ribosome dimerization revealed by single-particle cryo-electron microscopy. 著者: Linda E Franken / Gert T Oostergetel / Tjaard Pijning / Pranav Puri / Valentina Arkhipova / Egbert J Boekema / Bert Poolman / Albert Guskov / ![]() 要旨: Bacteria downregulate their ribosomal activity through dimerization of 70S ribosomes, yielding inactive 100S complexes. In Escherichia coli, dimerization is mediated by the hibernation promotion ...Bacteria downregulate their ribosomal activity through dimerization of 70S ribosomes, yielding inactive 100S complexes. In Escherichia coli, dimerization is mediated by the hibernation promotion factor (HPF) and ribosome modulation factor. Here we report the cryo-electron microscopy study on 100S ribosomes from Lactococcus lactis and a dimerization mechanism involving a single protein: HPF. The N-terminal domain of HPF binds at the same site as HPF in Escherichia coli 100S ribosomes. Contrary to ribosome modulation factor, the C-terminal domain of HPF binds exactly at the dimer interface. Furthermore, ribosomes from Lactococcus lactis do not undergo conformational changes in the 30S head domains upon binding of HPF, and the Shine-Dalgarno sequence and mRNA entrance tunnel remain accessible. Ribosome activity is blocked by HPF due to the inhibition of mRNA recognition by the platform binding center. Phylogenetic analysis of HPF proteins suggests that HPF-mediated dimerization is a widespread mechanism of ribosome hibernation in bacteria.When bacteria enter the stationary growth phase, protein translation is suppressed via the dimerization of 70S ribosomes into inactive complexes. Here the authors provide a structural basis for how the dual domain hibernation promotion factor promotes ribosome dimerization and hibernation in bacteria. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 3種, 3分子 AABABB
#1: RNA鎖 | 分子量: 497142.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: GenBank: 124491690 |
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#31: RNA鎖 | 分子量: 938591.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: GenBank: 124491690 |
#32: RNA鎖 | 分子量: 37065.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: GenBank: 124491690 |
-30S ribosomal protein ... , 20種, 20分子 ABACADAEAFAGAHAIAJAKALAMANAOAPAQARASATAU
#2: タンパク質 | 分子量: 28589.760 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RNV0 |
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#3: タンパク質 | 分子量: 24058.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RNP9 |
#4: タンパク質 | 分子量: 23232.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RI10 |
#5: タンパク質 | 分子量: 17609.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RNN6 |
#6: タンパク質 | 分子量: 11321.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RNZ4 |
#7: タンパク質 | 分子量: 17713.443 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RP73 |
#8: タンパク質 | 分子量: 14692.106 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RNN9 |
#9: タンパク質 | 分子量: 14124.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RP61 |
#10: タンパク質 | 分子量: 11764.765 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RNQ6 |
#11: タンパク質 | 分子量: 13310.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RNM8 |
#12: タンパク質 | 分子量: 15157.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RP74 |
#13: タンパク質 | 分子量: 13519.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RNM9 |
#14: タンパク質 | 分子量: 7151.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RNP2 |
#15: タンパク質 | 分子量: 10367.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RMV9 |
#16: タンパク質 | 分子量: 10270.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RJS1 |
#17: タンパク質 | 分子量: 10166.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RNP6 |
#18: タンパク質 | 分子量: 9392.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RNZ2 |
#19: タンパク質 | 分子量: 10595.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RNQ1 |
#20: タンパク質 | 分子量: 8384.740 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RMG0 |
#21: タンパク質 | 分子量: 7041.308 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RHW9 |
+50S ribosomal protein ... , 27種, 27分子 B0B1B2B3B4B5B6B7B8BDBEBFBGBHBMBNBOBPBQBRBSBTBUBVBWBXBZ
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#51: タンパク質 | 分子量: 21345.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: MG1363 / 参照: UniProt: A2RIX0 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: 70S ribosome / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.6 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 291.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
電子光学装置 | 球面収差補正装置: Cs-corrector (CEOS, Heidelberg, Germany) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 43530 / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 5.6 Å |