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- PDB-5mv5: Structure of deformed wing virus, a honeybee pathogen -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 5mv5
タイトルStructure of deformed wing virus, a honeybee pathogen
構成要素
  • VP1
  • VP2
  • VP3
キーワードVIRAL PROTEIN / Deformed wing virus / Picornavirales / Iflaviridae / Iflavirus / viral protein
機能・相同性Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / ヘリカーゼ / RNA依存性RNAポリメラーゼ / picornavirus capsid protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / Peptidase S1, PA clan ...Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / ヘリカーゼ / RNA依存性RNAポリメラーゼ / picornavirus capsid protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / Peptidase S1, PA clan / Picornavirus capsid / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / CRPV capsid protein like / cysteine-type peptidase activity / RNA helicase activity / カプシド / viral RNA genome replication / RNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / transcription, DNA-templated / structural molecule activity / RNA binding / ATP binding / Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
機能・相同性情報
試料の由来Deformed wing virus (ウイルス)
実験手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 3.1 Å 分解能
データ登録者Skubnik, K. / Novacek, J. / Fuzik, T. / Pridal, A. / Paxton, R. / Plevka, P.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / : 2017
タイトル: Structure of deformed wing virus, a major honey bee pathogen.
著者: Karel Škubník / Jiří Nováček / Tibor Füzik / Antonín Přidal / Robert J Paxton / Pavel Plevka
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年1月15日 / 公開: 2017年4月5日
改定日付Data content typeGroupCategoryItemProviderタイプ
1.02017年4月5日Structure modelrepositoryInitial release
1.12017年8月2日Structure modelData collection / Refinement descriptionem_3d_fitting / em_software_em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.name / _em_software.version
1.22017年8月30日Structure modelData collectionem_software_em_software.details / _em_software.name / _em_software.version

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3574
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3574
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP1
B: VP2
C: VP3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,0624
ポリマ-103,7383
非ポリマ-3241
0
1
A: VP1
B: VP2
C: VP3
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,243,716240
ポリマ-6,224,265180
非ポリマ-19,45160
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
point symmetry operation1
3
A: VP1
B: VP2
C: VP3
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 520 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)520,31020
ポリマ-518,68915
非ポリマ-1,6215
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation5
4
A: VP1
B: VP2
C: VP3
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 624 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)624,37224
ポリマ-622,42718
非ポリマ-1,9456
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1

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構成要素

#1: タンパク質・ペプチド VP1


分子量: 28679.273 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) Deformed wing virus (ウイルス) / 参照: UniProt: L0CTV4
#2: タンパク質・ペプチド VP2


分子量: 28360.900 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) Deformed wing virus (ウイルス) / 参照: UniProt: E0YTW0, UniProt: Q7TG18*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド VP3


分子量: 46697.582 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) Deformed wing virus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q7TG18
#4: 化合物 ChemComp-U / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 324.181 Da / 分子数: 1 / : C9H13N2O9P / ウリジル酸

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実験情報

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実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Deformed wing virus / タイプ: VIRUS / 詳細: Virus was purified from honeybee pupae. / Entity ID: 1, 2, 3 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Deformed wing virus (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ウイルスの単離状態: OTHER / ウイルスのタイプ: VIRION
天然宿主生物種: Apis mellifera
ウイルス殻直径: 390 / 三角数 (T数): 3
緩衝液詳細: Dulbeccos Phosphate Buffered Saline D8537 sigma aldrich
pH: 7.4
試料濃度: 2.5
詳細: Virus was incubated in high salt solution containing 0.8 M potassium dihydrogen phosphate, 0.8 M sodium dihydrogen phosphate, 0.1 M sodium HEPES, pH 7.5. After 12 hours incubation glutaraldehyde was added to final concentration 1%. After 1 hour was virus dialysed into PBS buffer.
包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 75000 / 倍率(補正後の値): 74235 / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 / Cs: 2.7 / C2レンズ絞り系: 100 / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ冷却材: NITROGEN
試料ホルダのモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均照射時間: 1 / 電子線照射量: 21 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1
画像スキャン: 4096 / : 4096 / 動画フレーム数/画像: 16 / 利用したフレーム数/画像: 2-16

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN2particle selectione2boxer.py
2EPUimage acquisition
4CTFFIND4CTF correction
7Cootmodel fitting
9PHENIXmodel refinementReal space refinement
11RELION1.4final Euler assignmentrelion_refine_mpi
12RELION1.4classificationrelion_refine_mpi
13RELION1.43D reconstructionrelion_refine_mpi
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 75169
3次元再構成分解能: 3.1 / 分解能の評価方法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 27130 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築精密化のプロトコル: OTHER / 精密化に使用した空間: REAL / 当てはまり具合の基準: R-factor

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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