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- PDB-5l7q: Structure of deformed wing virus, a honeybee pathogen -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l7q
タイトルStructure of deformed wing virus, a honeybee pathogen
要素
  • VP1
  • vp2
  • vp3
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Deformed wing virus / Picornavirales (ピコルナウイルス目) / Iflaviridae / Iflavirus
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell membrane / カプシド / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / タンパク質分解 ...host cell membrane / カプシド / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / CRPV capsid protein like / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ ...Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / CRPV capsid protein like / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Deformed wing virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Skubnik, K. / Novacek, J. / Fuzik, T. / Pridal, A. / Paxton, R. / Plevka, P.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Structure of deformed wing virus, a major honey bee pathogen.
著者: Karel Škubník / Jiří Nováček / Tibor Füzik / Antonín Přidal / Robert J Paxton / Pavel Plevka /
要旨: The worldwide population of western honey bees () is under pressure from habitat loss, environmental stress, and pathogens, particularly viruses that cause lethal epidemics. Deformed wing virus (DWV) ...The worldwide population of western honey bees () is under pressure from habitat loss, environmental stress, and pathogens, particularly viruses that cause lethal epidemics. Deformed wing virus (DWV) from the family , together with its vector, the mite , is likely the major threat to the world's honey bees. However, lack of knowledge of the atomic structures of iflaviruses has hindered the development of effective treatments against them. Here, we present the virion structures of DWV determined to a resolution of 3.1 Å using cryo-electron microscopy and 3.8 Å by X-ray crystallography. The C-terminal extension of capsid protein VP3 folds into a globular protruding (P) domain, exposed on the virion surface. The P domain contains an Asp-His-Ser catalytic triad that is, together with five residues that are spatially close, conserved among iflaviruses. These residues may participate in receptor binding or provide the protease, lipase, or esterase activity required for entry of the virus into a host cell. Furthermore, nucleotides of the DWV RNA genome interact with VP3 subunits. The capsid protein residues involved in the RNA binding are conserved among honey bee iflaviruses, suggesting a putative role of the genome in stabilizing the virion or facilitating capsid assembly. Identifying the RNA-binding and putative catalytic sites within the DWV virion structure enables future analyses of how DWV and other iflaviruses infect insect cells and also opens up possibilities for the development of antiviral treatments.
履歴
登録2016年6月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.name / _em_software.version
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
改定 1.32019年10月2日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / em_software
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _em_software.name
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.52019年11月6日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name / _em_software.version
改定 1.62019年11月13日Group: Data collection / Other / カテゴリ: symmetry
Item: _symmetry.Int_Tables_number / _symmetry.space_group_name_H-M

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4009
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP1
B: vp2
C: vp3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,7383
ポリマ－103,7383
非ポリマー00
水0
1
A: VP1
B: vp2
C: vp3
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,224,265180
ポリマ－6,224,265180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: VP1
B: vp2
C: vp3
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 519 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)518,68915
ポリマ－518,68915
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: VP1
B: vp2
C: vp3
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 622 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)622,42718
ポリマ－622,42718
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 VP1


分子量: 28679.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Deformed wing virus (ウイルス) / 参照: UniProt: L0CTV4
#2: タンパク質 vp2


分子量: 28360.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Deformed wing virus (ウイルス) / 参照: UniProt: E0YTW0, UniProt: Q8B3M2*PLUS
#3: タンパク質 vp3


分子量: 46697.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Deformed wing virus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q7TG18, UniProt: Q8B3M2*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Deformed wing virus / タイプ: VIRUS / 詳細: Virus was purified from honeybee pupae / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Deformed wing virus (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Apis mellifera
ウイルス殻直径: 390 nm / 三角数 (T数): 3
緩衝液pH: 7.4
詳細: Dulbeccos Phosphate Buffered Saline D8537 sigma aldrich
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 75000 X / 倍率（補正後）: 74235 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 15 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 26
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 7 / 利用したフレーム数/画像: 2-7

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.9_1692 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN2粒子像選択e2boxer.py
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正CTFFIND4, Grigorieff lab
7Cootモデルフィッティング
9JALIGN初期オイラー角割当jalign, Jiang lab
10jalingn最終オイラー角割当jalign, Jiang lab
11commonImages分類commonImages.py, Jiang lab
12J3DR３次元再構成j3dr
13PHENIXモデル精密化Real space refinement
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 141860
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 136828 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: R-factor
精密化解像度: 3.44→542.25 Å / SU ML: 0.7 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 40.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3395 2001 0.29 %
Rwork0.2983 --
obs0.2984 692955 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01236454
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.15149696
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.80913081
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0585395
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0066445
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4401-3.52610.53831420.634949244ELECTRON MICROSCOPY100
3.5261-3.62150.44871400.446749126ELECTRON MICROSCOPY100
3.6215-3.72810.41521430.398749153ELECTRON MICROSCOPY100
3.7281-3.84840.43091370.385349252ELECTRON MICROSCOPY100
3.8484-3.9860.39171450.417649202ELECTRON MICROSCOPY100
3.986-4.14560.33811410.34349165ELECTRON MICROSCOPY100
4.1456-4.33430.35971430.308249310ELECTRON MICROSCOPY100
4.3343-4.56280.33561450.27949323ELECTRON MICROSCOPY100
4.5628-4.84870.32221460.267349289ELECTRON MICROSCOPY100
4.8487-5.22310.30141410.281949342ELECTRON MICROSCOPY100
5.2231-5.74870.34541420.292149463ELECTRON MICROSCOPY100
5.7487-6.58070.341420.315649467ELECTRON MICROSCOPY100
6.5807-8.29110.26481430.285649680ELECTRON MICROSCOPY100
8.2911-549.11430.35941510.286649938ELECTRON MICROSCOPY99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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