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- PDB-5f87: Crystal structure of Drosophila Poglut1 (Rumi) complexed with UDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f87
タイトルCrystal structure of Drosophila Poglut1 (Rumi) complexed with UDP
要素O-glucosyltransferase rumi
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / glycosyltransferase (グリコシルトランスフェラーゼ) / protein O-glucosyltransferase / Notch regulation / EGF repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


EGF-domain serine glucosyltransferase activity / EGF-domain serine xylosyltransferase activity / muscle tissue development / rhabdomere development / protein O-linked glycosylation via serine / UDP-xylosyltransferase activity / UDP-glucosyltransferase activity / glucosyltransferase activity / protein O-linked glycosylation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの ...EGF-domain serine glucosyltransferase activity / EGF-domain serine xylosyltransferase activity / muscle tissue development / rhabdomere development / protein O-linked glycosylation via serine / UDP-xylosyltransferase activity / UDP-glucosyltransferase activity / glucosyltransferase activity / protein O-linked glycosylation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / positive regulation of Notch signaling pathway / negative regulation of Notch signaling pathway / 細胞内膜系 / 細胞分化 / Notchシグナリング / 小胞体
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase CAP10 domain / Glycosyl transferase family 90 / Putative lipopolysaccharide-modifying enzyme. / Endoplasmic reticulum targeting sequence.
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / O-glucosyltransferase rumi
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Yu, H.J. / Li, H.L.
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural analysis of Notch-regulating Rumi reveals basis for pathogenic mutations.
著者: Yu, H. / Takeuchi, H. / Takeuchi, M. / Liu, Q. / Kantharia, J. / Haltiwanger, R.S. / Li, H.
履歴
登録2015年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: O-glucosyltransferase rumi
B: O-glucosyltransferase rumi
C: O-glucosyltransferase rumi
D: O-glucosyltransferase rumi
E: O-glucosyltransferase rumi
F: O-glucosyltransferase rumi
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)283,89918
ポリマ－280,9216
非ポリマー2,97812
水0
1
A: O-glucosyltransferase rumi
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3163
ポリマ－46,8201
非ポリマー4962
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: O-glucosyltransferase rumi
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3163
ポリマ－46,8201
非ポリマー4962
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: O-glucosyltransferase rumi
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3163
ポリマ－46,8201
非ポリマー4962
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: O-glucosyltransferase rumi
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3163
ポリマ－46,8201
非ポリマー4962
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: O-glucosyltransferase rumi
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3163
ポリマ－46,8201
非ポリマー4962
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: O-glucosyltransferase rumi
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3163
ポリマ－46,8201
非ポリマー4962
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)241.908, 241.908, 47.315
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16B
26C
17B
27D
18B
28E
19B
29F
110C
210D
111C
211E
112C
212F
113D
213E
114D
214F
115E
215F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A42 - 406
2010B42 - 406
1020A42 - 406
2020C42 - 406
1030A42 - 406
2030D42 - 406
1040A42 - 406
2040E42 - 406
1050A42 - 406
2050F42 - 406
1060B42 - 406
2060C42 - 406
1070B42 - 406
2070D42 - 406
1080B42 - 406
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1090B42 - 406
2090F42 - 406
10100C42 - 406
20100D42 - 406
10110C42 - 406
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20120F42 - 406
10130D42 - 406
20130E42 - 406
10140D42 - 406
20140F42 - 406
10150E42 - 406
20150F42 - 406

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

-
要素

#1: タンパク質
O-glucosyltransferase rumi


分子量: 46820.172 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 21-407 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: rumi, CG31152 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8T045, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP / ウリジン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M HEPES pH7.4, 1.2M sodium citrate tribasic, 6% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.496
11-K, -H, -L20.504
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 50868 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.158 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.349 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 89.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化解像度: 3.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.884 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.819 / SU B: 16.459 / SU ML: 0.277 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.087 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20256 2585 5.2 %RANDOM
Rwork0.1684 ---
obs0.17016 47545 98.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.677 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.48 Å20 Å20 Å2
2--10.48 Å20 Å2
3----20.96 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18144 0 186 0 18330
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0218894
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.211.95625566
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.71752184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.93522.893954
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.423153216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.35715156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.22550
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02114586
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.01 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
11A505
12B505
21A509
22C509
31A507
32D507
41A504
42E504
51A507
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62C511
71B507
72D507
81B506
82E506
91B513
92F513
101C508
102D508
111C508
112E508
121C509
122F509
131D503
132E503
141D510
142F510
151E505
152F505
LS精密化 シェル解像度: 3.202→3.285 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 173 -
Rwork0.205 3044 -
obs--85.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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