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- PDB-5e51: Crystal structure of Mycobacterium tuberculosis L,D-transpeptidas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5.0E+51
タイトルCrystal structure of Mycobacterium tuberculosis L,D-transpeptidase 1 with Faropenem adduct
要素L,D-transpeptidase 1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / L / D-transpeptidase 1 / Peptidoglycan synthesis enzyme / cell wall enzyme / ldtMt1 / Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan-protein cross-linking / peptidoglycan L,D-transpeptidase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / acyltransferase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / ペリプラズム / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #3710 / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / Bacterial Ig domain, transpeptidase-associated / Bacterial Ig domain / L,D-transpeptidase (L,D-TPase) catalytic domain profile. / L,D-transpeptidase catalytic domain / L,D-transpeptidase catalytic domain / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / Immunoglobulin-like ...Immunoglobulin-like - #3710 / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / Bacterial Ig domain, transpeptidase-associated / Bacterial Ig domain / L,D-transpeptidase (L,D-TPase) catalytic domain profile. / L,D-transpeptidase catalytic domain / L,D-transpeptidase catalytic domain / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / Immunoglobulin-like / Βバレル / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(3R)-3-hydroxybutanal / L,D-transpeptidase 1 / L,D-transpeptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Kumar, P. / Lamichhane, G. / Ginell, S.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Office of the Director1DP2OD008459-01 米国
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Non-classical transpeptidases yield insight into new antibacterials.
著者: Kumar, P. / Kaushik, A. / Lloyd, E.P. / Li, S.G. / Mattoo, R. / Ammerman, N.C. / Bell, D.T. / Perryman, A.L. / Zandi, T.A. / Ekins, S. / Ginell, S.L. / Townsend, C.A. / Freundlich, J.S. / Lamichhane, G.
履歴
登録2015年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月9日Group: Database references
改定 1.22016年11月23日Group: Database references
改定 1.32016年12月28日Group: Database references
改定 1.42017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L,D-transpeptidase 1
B: L,D-transpeptidase 1
C: L,D-transpeptidase 1
D: L,D-transpeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,0446
ポリマ－95,8684
非ポリマー1762
水2,072115
1
A: L,D-transpeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0552
ポリマ－23,9671
非ポリマー881
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: L,D-transpeptidase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9671
ポリマ－23,9671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: L,D-transpeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0552
ポリマ－23,9671
非ポリマー881
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: L,D-transpeptidase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9671
ポリマ－23,9671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.379, 58.379, 257.397
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質
L,D-transpeptidase 1 / LDT 1 / Ldt(Mt1)


分子量: 23966.965 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 32-251 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain CDC 1551 / Oshkosh) (結核菌)
株: CDC 1551 / Oshkosh / 遺伝子: ldtA, MT0125 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q7DAG3, UniProt: O53638*PLUS, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-5KO / (3R)-3-hydroxybutanal / Faropenem adduct


分子量: 88.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細Faropenem upon beta-lactam ring opening and aceylation to enzyme undergoes a further cleavage with ...Faropenem upon beta-lactam ring opening and aceylation to enzyme undergoes a further cleavage with a small peace of drug (R2 group) remaining attached to the enzyme as Faropenem adduct (5KO) in the structure.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.44 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG6000, Bicine / PH範囲: pH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.5
反射解像度: 2.25→19.878 Å / Num. obs: 81604 / % possible obs: 87.85 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / Rmerge(I) obs: 0.265

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ収集
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JMN

4jmn


解像度: 2.25→19.878 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 33.21 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 3724 4.57 %5
Rwork0.2576 ---
obs0.2586 81530 87.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→19.878 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5759 0 12 115 5886
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015930
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5248129
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6211984
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061949
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091032
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2543-2.29310.4818760.48431604X-RAY DIFFRACTION35
2.2931-2.33470.35271980.33424318X-RAY DIFFRACTION90
2.3347-2.37950.30211880.3184120X-RAY DIFFRACTION93
2.3795-2.4280.40422100.31334432X-RAY DIFFRACTION94
2.428-2.48070.35142100.30354256X-RAY DIFFRACTION94
2.4807-2.53820.32362140.3174410X-RAY DIFFRACTION94
2.5382-2.60160.37812060.28774208X-RAY DIFFRACTION94
2.6016-2.67170.4531260.39152694X-RAY DIFFRACTION58
2.6717-2.75010.46971480.37952806X-RAY DIFFRACTION61
2.7501-2.83860.30342020.28474358X-RAY DIFFRACTION95
2.8386-2.93970.26312300.25434446X-RAY DIFFRACTION94
2.9397-3.0570.23471940.25024390X-RAY DIFFRACTION95
3.057-3.19550.23941980.24274332X-RAY DIFFRACTION95
3.1955-3.36310.29312060.24954380X-RAY DIFFRACTION95
3.3631-3.57250.32181600.29713060X-RAY DIFFRACTION66
3.5725-3.84630.38291600.26763220X-RAY DIFFRACTION69
3.8463-4.22950.34141680.2373506X-RAY DIFFRACTION76
4.2295-4.83280.1822120.16484462X-RAY DIFFRACTION95
4.8328-6.05620.18612100.19624312X-RAY DIFFRACTION95
6.0562-19.05720.25342080.21224432X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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