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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5d7o | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of Sirt2-ADPR at an improved resolution | |||||||||
要素 | NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2 | |||||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / Human Sirt2 / Deacylase | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / cellular lipid catabolic process / negative regulation of striated muscle tissue development / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / : / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity ...cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / cellular lipid catabolic process / negative regulation of striated muscle tissue development / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / : / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / paranodal junction / tubulin deacetylation / lateral loop / NLRP3 inflammasome complex assembly / peptidyl-lysine deacetylation / mitotic nuclear membrane reassembly / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / tubulin deacetylase activity / regulation of exit from mitosis / paranode region of axon / Schmidt-Lanterman incisure / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / myelination in peripheral nervous system / rDNA heterochromatin formation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity / chromatin silencing complex / regulation of phosphorylation / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / protein deacetylation / juxtaparanode region of axon / positive regulation of oocyte maturation / protein lysine deacetylase activity / 紡錘体 / response to redox state / histone deacetylase activity / regulation of myelination / histone acetyltransferase binding / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / glial cell projection / subtelomeric heterochromatin formation / positive regulation of cell division / NAD+ ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of DNA binding / ヘテロクロマチン / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / cellular response to epinephrine stimulus / substantia nigra development / 中心小体 / negative regulation of autophagy / meiotic cell cycle / ubiquitin binding / negative regulation of protein catabolic process / 紡錘体 / spindle / オートファジー / histone deacetylase binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / 髄鞘 / cellular response to oxidative stress / 染色体 / midbody / 成長円錐 / cellular response to hypoxia / perikaryon / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA-binding transcription factor binding / 微小管 / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / 細胞分裂 / 自然免疫系 / negative regulation of DNA-templated transcription / 中心体 / chromatin binding / 核小体 / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ミトコンドリア / zinc ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å | |||||||||
データ登録者 | Rumpf, T. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Jung, M. | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 2件
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引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2015 タイトル: Seeding for sirtuins: microseed matrix seeding to obtain crystals of human Sirt3 and Sirt2 suitable for soaking. 著者: Rumpf, T. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Jung, M. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5d7o.cif.gz | 250 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5d7o.ent.gz | 199.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5d7o.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d7/5d7o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d7/5d7o | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35018.398 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 30-336 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Gly1 originates from TEV cleavage site His2/Met3 originate from NdeI restriction site of the vector 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT2, SIR2L, SIR2L2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q8IXJ6, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-PGE / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.53 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.25 詳細: 0.2 M sodium chloride, 30 % (w/v) PEG 3350, 0.1 M Bis-Tris PH範囲: 6.25 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å | |||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月19日 | |||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||
Reflection twin |
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反射 | 解像度: 1.63→49.71 Å / Num. obs: 87718 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 8 | |||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 1.63→1.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.983 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3ZGV 解像度: 1.63→49.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 1.972 / SU ML: 0.042 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.017 / ESU R Free: 0.017 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 27.975 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 1.63→49.71 Å
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拘束条件 |
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