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万見
- PDB-4z79: Leiomodin-1 Actin-Binding Site 2 (ABS2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z79
タイトルLeiomodin-1 Actin-Binding Site 2 (ABS2)
要素Leiomodin-1 Actin-Binding Site 2 (ABS2)
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / Leiomodin-1 Actin Binding Site 2 ABS2 Actin nucleator
機能・相同性
機能・相同性情報


pointed-end actin filament capping / myofibril assembly / actin nucleation / tropomyosin binding / myofibril / positive regulation of actin filament polymerization / striated muscle thin filament / Smooth Muscle Contraction / sarcomere / muscle contraction ...pointed-end actin filament capping / myofibril assembly / actin nucleation / tropomyosin binding / myofibril / positive regulation of actin filament polymerization / striated muscle thin filament / Smooth Muscle Contraction / sarcomere / muscle contraction / actin filament organization / マイクロフィラメント / actin binding / 細胞骨格 / 生体膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Tropomodulin / Tropomodulin / WH2 motif / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain / WH2 domain profile. / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / リボヌクレアーゼインヒビター / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Rebowski, G. / Boczkowska, M. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM073791 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: How Leiomodin and Tropomodulin use a common fold for different actin assembly functions.
著者: Boczkowska, M. / Rebowski, G. / Kremneva, E. / Lappalainen, P. / Dominguez, R.
履歴
登録2015年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leiomodin-1 Actin-Binding Site 2 (ABS2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,92511
ポリマ－21,2681
非ポリマー65710
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.019, 52.192, 75.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Leiomodin-1 Actin-Binding Site 2 (ABS2) / 64 kDa autoantigen 1D / 64 kDa autoantigen 1D3 / 64 kDa autoantigen D1 / Leiomodin / muscle form / ...64 kDa autoantigen 1D / 64 kDa autoantigen 1D3 / 64 kDa autoantigen D1 / Leiomodin / muscle form / Smooth muscle leiomodin / SM-Lmod / Thyroid-associated ophthalmopathy autoantigen


分子量: 21268.312 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 299-486 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LMOD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29536
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.11 %
結晶化温度: 291.5 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M Hepes, 10% Propanol, 20% Peg 3350 / PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: APEX II CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月26日 / 詳細: QuazarTM Montel multilayer optic
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→41.2 Å / Num. all: 29387 / Num. obs: 29387 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 13.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 1.54→1.64 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.436 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 92.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
SAINTデータ削減
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
SAINTデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PKI

4pki


解像度: 1.54→41.176 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1766 1460 5 %
Rwork0.1561 --
obs0.1572 29335 99.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→41.176 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1381 0 40 191 1612
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011522
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2932060
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.691623
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053236
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006270
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.54-1.5950.31121360.25522529X-RAY DIFFRACTION92
1.595-1.65890.22951430.22142741X-RAY DIFFRACTION99
1.6589-1.73440.18861410.18492763X-RAY DIFFRACTION100
1.7344-1.82590.21921410.16492759X-RAY DIFFRACTION100
1.8259-1.94030.20321490.15772766X-RAY DIFFRACTION100
1.9403-2.09010.15471500.14642782X-RAY DIFFRACTION100
2.0901-2.30040.15271510.13692795X-RAY DIFFRACTION100
2.3004-2.63320.17821450.132808X-RAY DIFFRACTION100
2.6332-3.31730.16791480.14332842X-RAY DIFFRACTION100
3.3173-41.19090.15841560.15772980X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0297-0.0611-0.16461.34470.58170.98880.0240.0645-0.0658-0.055-0.06540.198-0.0118-0.11550.03190.0774-0.0003-0.00210.07190.00080.0858-4.9599-18.8655-19.4937
20.94210.09130.03851.25260.38371.0968-0.01450.0987-0.0416-0.03270.1112-0.1715-0.0050.1419-0.01750.0754-0.00720.00980.0891-0.01210.08619.1227-16.7691-18.5367
33.9769-0.7295-1.46413.26161.61555.49210.07010.30230.1014-0.1270.0802-0.2055-0.32140.3103-0.10660.0881-0.040.0230.1988-0.02840.198621.2105-10.9196-18.3695
42.31650.1498-1.15981.9070.55772.7867-0.01420.1907-0.3080.0160.1355-0.28390.09060.12410.06690.07030.0088-0.01880.1601-0.04480.173117.7393-19.9123-15.3816
51.39180.261-2.25740.5398-0.02316.0804-0.03370.1222-0.15160.0878-0.0501-0.05920.165-0.0220.04350.10050.0148-0.04590.1465-0.01110.159717.5293-18.668-0.3076
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 314 through 385 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 386 through 430 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 431 through 443 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 444 through 456 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 457 through 486 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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