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- PDB-4z1v: Structure of Factor Inhibiting HIF (FIH) in complex with Fe, NO, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z1v
タイトルStructure of Factor Inhibiting HIF (FIH) in complex with Fe, NO, and NOG
要素Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Hypoxia Inducible Factor (低酸素誘導因子) / Factor Inhibiting HIF / Hydroxylase (ヒドロキシル化) / Oxygen Sensing
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase / : / [protein]-asparagine 3-dioxygenase activity / peptidyl-histidine dioxygenase activity / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / Cellular response to hypoxia / carboxylic acid binding / positive regulation of vasculogenesis / ankyrin repeat binding / oxygen sensor activity ...hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase / : / [protein]-asparagine 3-dioxygenase activity / peptidyl-histidine dioxygenase activity / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / Cellular response to hypoxia / carboxylic acid binding / positive regulation of vasculogenesis / ankyrin repeat binding / oxygen sensor activity / Notch binding / negative regulation of Notch signaling pathway / NF-kappaB binding / positive regulation of myoblast differentiation / ferrous iron binding / transcription corepressor activity / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / zinc ion binding / 核質 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Clavaminate synthase-like / Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor, domain II / Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / Jelly Rolls / JmjC domain / JmjC domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Helix Hairpins ...Clavaminate synthase-like / Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor, domain II / Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / Jelly Rolls / JmjC domain / JmjC domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Helix Hairpins / Jelly Rolls / サンドイッチ / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 一酸化窒素 / N-OXALYLGLYCINE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Taabazuing, C.Y. / Garman, S.C. / Knapp, M.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM077413 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM008515-17 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Substrate Promotes Productive Gas Binding in the alpha-Ketoglutarate-Dependent Oxygenase FIH.
著者: Taabazuing, C.Y. / Fermann, J. / Garman, S. / Knapp, M.J.
履歴
登録2015年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月20日Group: Data collection
改定 1.22016年1月27日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,43010
ポリマ－40,6111
非ポリマー8199
水1,78399
1
A: Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
ヘテロ分子

A: Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,86020
ポリマ－81,2212
非ポリマー1,63918
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area3030 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area31300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.650, 86.650, 147.730
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor / Factor inhibiting HIF-1 / FIH-1 / Hypoxia-inducible factor asparagine hydroxylase


分子量: 40610.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIF1AN, FIH1 / プラスミド: pET28a / 詳細 (発現宿主): Plasmid / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9NWT6, hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q9NWT6, hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む

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非ポリマー , 6種, 108分子

#2: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE / N-オキサリルグリシン / N-Oxalylglycine


分子量: 147.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5 / コメント: 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-NO / NITRIC OXIDE / Nitrogen monoxide / ニトロキシル / 一酸化窒素


分子量: 30.006 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION / 鉄


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M Hepes, 1.6mM ammonium sulfate, 3% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→74.74 Å / Num. obs: 33489 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 15 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rpim(I) all: 0.025 / Net I/σ(I): 16 / Num. measured all: 503994 / Scaling rejects: 353
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.1-2.179.11.0921.92663029230.5010.36996.8
8.4-61.2712.80.03240.474175790.9990.00992.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
SCALA0.2.8データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3D8C

3d8c


解像度: 2.1→74.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 11.477 / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2397 3351 10 %RANDOM
Rwork0.1896 ---
obs0.1945 30068 99.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 143.5 Å2 / Biso mean: 56.428 Å2 / Biso min: 29.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20 Å2-0 Å2
2--0.1 Å2-0 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→74.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2760 0 45 99 2904
Biso mean--79 51.21 -
残基数----341
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0192884
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022598
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.891.9583910
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91235979
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8715340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.3524.6150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.37415454
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5811515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2397
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213305
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02699
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.5383.8231364
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.5073.8231362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.145.7111702
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 206 -
Rwork0.332 2125 -
all-2331 -
obs--95.61 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -15.6884 Å / Origin y: 21.6157 Å / Origin z: -9.1673 Å
111213212223313233
T0.0579 Å2-0.0064 Å2-0.0011 Å2-0.288 Å20.0883 Å2--0.128 Å2
L1.423 °2-0.4339 °20.9983 °2-0.197 °2-0.2252 °2--0.8358 °2
S0.0297 Å °-0.1023 Å °0.133 Å °0.046 Å °-0.0289 Å °-0.0633 Å °0.084 Å °-0.1769 Å °-0.0009 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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