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- PDB-4w6g: Crystal Structure of Full-Length Split GFP Mutant D190C Disulfide... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w6g
タイトルCrystal Structure of Full-Length Split GFP Mutant D190C Disulfide Dimer, P 61 Space Group
要素fluorescent protein D190C蛍光
キーワードFLUORESCENT PROTEIN (蛍光タンパク質) / dimer / disulfide (ジスルフィド)
機能・相同性緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / Βバレル / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.024 Å
データ登録者Leibly, D.J. / Waldo, G.S. / Yeates, T.O.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM098177 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: A Suite of Engineered GFP Molecules for Oligomeric Scaffolding.
著者: Leibly, D.J. / Arbing, M.A. / Pashkov, I. / DeVore, N. / Waldo, G.S. / Terwilliger, T.C. / Yeates, T.O.
履歴
登録2014年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: fluorescent protein D190C
B: fluorescent protein D190C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6322
ポリマ－53,6322
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)93.380, 93.380, 132.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 fluorescent protein D190C / 蛍光


分子量: 26816.193 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 20% 1,4-Butanediol, 0.1M Acetate pH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.024→69.09 Å / Num. obs: 12859 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.06416 / Net I/σ(I): 16.73

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: DEV_1555)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B3P

2b3p


解像度: 3.024→69.09 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 32.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 1285 10 %
Rwork0.248 --
obs0.251 12847 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.024→69.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3505 0 0 0 3505
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093613
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2274883
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9591339
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065527
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009632
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.024-3.14520.37951400.3491264X-RAY DIFFRACTION99
3.1452-3.28830.38671420.31151272X-RAY DIFFRACTION99
3.2883-3.46170.30581450.29411306X-RAY DIFFRACTION100
3.4617-3.67860.32571410.28951269X-RAY DIFFRACTION100
3.6786-3.96260.32521440.2821290X-RAY DIFFRACTION100
3.9626-4.36130.27411420.24491279X-RAY DIFFRACTION100
4.3613-4.99220.24821430.21111285X-RAY DIFFRACTION100
4.9922-6.2890.26411440.24281300X-RAY DIFFRACTION100
6.289-69.11250.21631440.22351297X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -28.1641 Å / Origin y: 119.875 Å / Origin z: 11.2657 Å
111213212223313233
T0.7546 Å20.0244 Å20.0236 Å2-0.736 Å2-0.0321 Å2--0.8259 Å2
L0.7669 °2-0.1498 °2-1.527 °2-0.1567 °2-0.0205 °2--4.5418 °2
S0.008 Å °0.0528 Å °-0.0459 Å °0.093 Å °0.0301 Å °0.0298 Å °0.012 Å °0.0858 Å °-0.0333 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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