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- PDB-4ry3: Crystal structure of human Fanconi-associated nuclease 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ry3
タイトルCrystal structure of human Fanconi-associated nuclease 1
要素Fanconi-associated nuclease 1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Endonuclease 5'-3'exonulease / FANCD2 / FAN1
機能・相同性
機能・相同性情報


flap-structured DNA binding / phosphodiesterase I / 5'-flap endonuclease activity / phosphodiesterase I activity / 5'-3' exonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / ubiquitin-modified protein reader activity / 細胞結合 / interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair ...flap-structured DNA binding / phosphodiesterase I / 5'-flap endonuclease activity / phosphodiesterase I activity / 5'-3' exonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / ubiquitin-modified protein reader activity / 細胞結合 / interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / double-strand break repair via homologous recombination / DNA修復 / magnesium ion binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Fanconi-associated nuclease 1, SAP subdomain / Fanconi-associated nuclease 1, TPR domain / Fanconi-associated nuclease 1-like / : / FAN1, HTH domain / VRR-NUC domain / VRR-NUC domain ...: / : / : / Fanconi-associated nuclease 1, SAP subdomain / Fanconi-associated nuclease 1, TPR domain / Fanconi-associated nuclease 1-like / : / FAN1, HTH domain / VRR-NUC domain / VRR-NUC domain / VRR_NUC / Rad18-like CCHC zinc finger / tRNA endonuclease-like domain superfamily / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Fanconi-associated nuclease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.802 Å
データ登録者Yan, P.X. / Huo, Y.G. / Jiang, T.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2015
タイトル: Crystal structure of human Fanconi-associated nuclease 1.
著者: Yan, P.X. / Huo, Y.G. / Jiang, T.
履歴
登録2014年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fanconi-associated nuclease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,0482
ポリマ－73,8531
非ポリマー1951
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Fanconi-associated nuclease 1
ヘテロ分子

A: Fanconi-associated nuclease 1
ヘテロ分子

A: Fanconi-associated nuclease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,1446
ポリマ－221,5593
非ポリマー5853
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555-z+1/2,-x,y+1/21
crystal symmetry operation10_545-y,z-1/2,-x+1/21
Buried area10530 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area82170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.082, 161.082, 161.082
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Fanconi-associated nuclease 1 / FANCD2/FANCI-associated nuclease 1 / Myotubularin-related protein 15


分子量: 73852.992 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 371-1010 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAN1, KIAA1018, MTMR15 / プラスミド: pPICZB / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X33
参照: UniProt: Q9Y2M0, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ, phosphodiesterase I
#2: 化合物 ChemComp-PT / PLATINUM (II) ION


分子量: 195.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pt

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: 2.5M sodium acetate, 0.1M Bis-Tris propane, 10% glycerol, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.068 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.068 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 34542 / Num. obs: 34401 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 34.15 Å2
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.802→19.98 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2433 1727 5.04 %
Rwork0.2078 --
obs0.2097 34261 99.6 %
all-34399 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.9467 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.802→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4774 0 1 0 4775
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094865
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2526580
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3431804
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083739
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006839
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8015-2.88370.32691240.27632665278997
2.8837-2.97650.32651220.253526822804100
2.9765-3.08250.33651230.24426852808100
3.0825-3.20550.32551390.262527142853100
3.2055-3.35070.30621480.23826982846100
3.3507-3.52650.27721440.213726912835100
3.5265-3.74610.26971540.201527172871100
3.7461-4.03310.21861500.184726812831100
4.0331-4.4350.20041620.175727202882100
4.435-5.06750.1771510.167527272878100
5.0675-6.35040.22511630.211527342897100
6.3504-19.98030.20111470.18962820296799
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.3429 Å / Origin y: -13.0969 Å / Origin z: 97.0571 Å
111213212223313233
T0.1169 Å20.0802 Å2-0.0778 Å2-0.2214 Å2-0.0346 Å2---0.0341 Å2
L0.0585 °20.0572 °20.1208 °2-0.0201 °2-0.0192 °2--0.2176 °2
S0.0009 Å °-0.1092 Å °-0.0387 Å °-0.0208 Å °-0.0033 Å °0.0478 Å °-0.1036 Å °-0.1748 Å °0.1787 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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