[日本語] English
万見
- PDB-1juq: GGA3 VHS domain complexed with C-terminal peptide from cation-dep... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1juq
タイトルGGA3 VHS domain complexed with C-terminal peptide from cation-dependent Mannose 6-phosphate receptor
要素
  • ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
  • Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / protein-peptide complex / VHS domain / dxxll sorting signal
機能・相同性
機能・相同性情報


secretion of lysosomal enzymes / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / glycosphingolipid catabolic process / retromer complex binding / protein transporter activity / Golgi to plasma membrane transport / protein targeting to lysosome / Glycosphingolipid catabolism / Golgi to plasma membrane protein transport ...secretion of lysosomal enzymes / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / glycosphingolipid catabolic process / retromer complex binding / protein transporter activity / Golgi to plasma membrane transport / protein targeting to lysosome / Glycosphingolipid catabolism / Golgi to plasma membrane protein transport / MET receptor recycling / endocytic recycling / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / lysosomal transport / Lysosome Vesicle Biogenesis / endosome to lysosome transport / negative regulation of amyloid-beta formation / transport vesicle / phosphatidylinositol binding / receptor-mediated endocytosis / ubiquitin binding / trans-Golgi network membrane / intracellular protein transport / trans-Golgi network / protein catabolic process / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / protein destabilization / regulation of protein stability / small GTPase binding / recycling endosome membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / transmembrane signaling receptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / late endosome / early endosome membrane / endosome membrane / lysosome / endosome / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding / lysosomal membrane / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein-containing complex / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GGA3, GAT domain / : / Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor / Mannose-6-phosphate receptor / Mannose-6-phosphate receptor / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily ...GGA3, GAT domain / : / Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor / Mannose-6-phosphate receptor / Mannose-6-phosphate receptor / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / ENTH/VHS / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / MAD/FOURIER SYNTHESIS / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Misra, S. / Puertollano, R. / Bonifacino, J.S. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structural basis for acidic-cluster-dileucine sorting-signal recognition by VHS domains.
著者: Misra, S. / Puertollano, R. / Kato, Y. / Bonifacino, J.S. / Hurley, J.H.
履歴
登録2001年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年10月12日Group: Advisory
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 300BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF ...BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 8 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). The authors have gel filtration and analytical ultracentrifugation data that suggest that the asymmetric unit contains 4 biological units (chains A/E, B/F, C/G, D/H). The authors think the apparent dimer in the crystal is due to crystallization.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
E: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor
B: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
F: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor
C: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
G: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor
D: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
H: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2748
ポリマ－85,2748
非ポリマー00
水3,153175
1
A: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
E: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3192
ポリマ－21,3192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area750 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8620 Å2
手法PISA
2
B: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
F: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3192
ポリマ－21,3192
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8880 Å2
手法PISA
3
C: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
G: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3192
ポリマ－21,3192
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
H: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3192
ポリマ－21,3192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9180 Å2
手法PISA
5
A: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
E: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor
D: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
H: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor

B: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
F: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor
C: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
G: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2748
ポリマ－85,2748
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x+1/2,-y+1/2,z+1/21
Buried area8240 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area30310 Å2
手法PISA
6
A: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
E: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor
D: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3

B: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
C: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3
G: Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0716
ポリマ－82,0716
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x+1/2,-y+1/2,z+1/21
Buried area6310 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area29730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.640, 131.350, 108.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質
ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA3


分子量: 19716.924 Da / 分子数: 4 / 断片: VHS domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GGA3 / プラスミド: pHis-parallel2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9NZ52
#2: タンパク質・ペプチド
Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor


分子量: 1601.691 Da / 分子数: 4 / 断片: C-terminal peptide / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: P20645
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Sodium/Potassium phosphate, Lithium Sulfate, CAPS, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
PH range low: 11 / PH range high: 10.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112 mg/mlprotein1drop
21.5 mMpeptide1drop
3100 mMCAPS1reservoirpH10.2-11.0
4200 mM1reservoirLi2SO4
51.33-2 Msodium potassium phospahte1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1951
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU11.5418
シンクロトロンNSLS X9B20.97900,0.97946,0.96859
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2001年6月23日mirrors
ADSC QUANTUM 42CCD2001年6月3日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GraphiteSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SAGITALLY FOCUSED Si(111)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.9791
30.979461
40.968591
反射解像度: 2.2→100 Å / Num. obs: 43908 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 3.57 % / Biso Wilson estimate: 28.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.282 / Mean I/σ(I) obs: 3.97 / Num. unique all: 3823 / % possible all: 86.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.7 % / Num. unique obs: 3823 / Mean I/σ(I) obs: 4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: MAD/FOURIER SYNTHESIS / 解像度: 2.2→90.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 628452.57 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 4269 10.1 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs-42356 94.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.3598 Å2 / ksol: 0.385002 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.89 Å20 Å20 Å2
2--13.22 Å20 Å2
3----7.33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→90.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5214 0 0 175 5389
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.462.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 597 9.9 %
Rwork0.255 5439 -
obs--81.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 90 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.224 / Rfactor Rfree: 0.256
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 45.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.342
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.462.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.288 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor Rwork: 0.255 / Rfactor obs: 0.258

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る