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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4rmj | ||||||
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タイトル | Human Sirt2 in complex with ADP ribose and nicotinamide | ||||||
要素 | NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2 | ||||||
キーワード | Hydrolase/hydrolase inhibitor / Hydrolase-hydrolase inhibitor complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / cellular lipid catabolic process / negative regulation of striated muscle tissue development / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / : / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity ...cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / cellular lipid catabolic process / negative regulation of striated muscle tissue development / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / : / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / paranodal junction / tubulin deacetylation / lateral loop / NLRP3 inflammasome complex assembly / peptidyl-lysine deacetylation / mitotic nuclear membrane reassembly / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / tubulin deacetylase activity / regulation of exit from mitosis / paranode region of axon / Schmidt-Lanterman incisure / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / myelination in peripheral nervous system / rDNA heterochromatin formation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity / chromatin silencing complex / regulation of phosphorylation / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / protein deacetylation / juxtaparanode region of axon / positive regulation of oocyte maturation / protein lysine deacetylase activity / 紡錘体 / response to redox state / histone deacetylase activity / regulation of myelination / histone acetyltransferase binding / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / glial cell projection / subtelomeric heterochromatin formation / positive regulation of cell division / NAD+ ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of DNA binding / ヘテロクロマチン / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / cellular response to epinephrine stimulus / substantia nigra development / 中心小体 / negative regulation of autophagy / meiotic cell cycle / ubiquitin binding / negative regulation of protein catabolic process / 紡錘体 / spindle / オートファジー / histone deacetylase binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / 髄鞘 / cellular response to oxidative stress / 染色体 / midbody / 成長円錐 / cellular response to hypoxia / perikaryon / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA-binding transcription factor binding / 微小管 / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / 細胞分裂 / 自然免疫系 / negative regulation of DNA-templated transcription / 中心体 / chromatin binding / 核小体 / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ミトコンドリア / zinc ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å | ||||||
データ登録者 | Rumpf, T. / Schiedel, M. / Karaman, B. / Roessler, C. / North, B.J. / Lehotzky, A. / Olah, J. / Ladwein, K.I. / Schmidtkunz, K. / Gajer, M. ...Rumpf, T. / Schiedel, M. / Karaman, B. / Roessler, C. / North, B.J. / Lehotzky, A. / Olah, J. / Ladwein, K.I. / Schmidtkunz, K. / Gajer, M. / Pannek, M. / Steegborn, C. / Sinclair, D.A. / Gerhardt, S. / Ovadi, J. / Schutkowski, M. / Sippl, W. / Einsle, O. / Jung, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015 タイトル: Selective Sirt2 inhibition by ligand-induced rearrangement of the active site. 著者: Rumpf, T. / Schiedel, M. / Karaman, B. / Roessler, C. / North, B.J. / Lehotzky, A. / Olah, J. / Ladwein, K.I. / Schmidtkunz, K. / Gajer, M. / Pannek, M. / Steegborn, C. / Sinclair, D.A. / ...著者: Rumpf, T. / Schiedel, M. / Karaman, B. / Roessler, C. / North, B.J. / Lehotzky, A. / Olah, J. / Ladwein, K.I. / Schmidtkunz, K. / Gajer, M. / Pannek, M. / Steegborn, C. / Sinclair, D.A. / Gerhardt, S. / Ovadi, J. / Schutkowski, M. / Sippl, W. / Einsle, O. / Jung, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4rmj.cif.gz | 253.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4rmj.ent.gz | 203.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4rmj.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rm/4rmj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rm/4rmj | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 34416.727 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 56-356 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT2, SIR2L, SIR2L2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q8IXJ6, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 |
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-非ポリマー , 8種, 149分子
#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-NCA / | #4: 化合物 | ChemComp-PEG / | #5: 化合物 | #6: 化合物 | ChemComp-NA / | #7: 化合物 | #8: 化合物 | ChemComp-PGE / | #9: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.01 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.75 詳細: 18% (wt/vol) PEG 10,000, pH 5.75, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月13日 |
放射 | モノクロメーター: FIXED-EXIT LN2 COOLED DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.87→64.4 Å / Num. obs: 58048 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.87→1.91 Å / 冗長度: 6.5 % / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.87→64.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 7.057 / SU ML: 0.112 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 41.006 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.87→64.2 Å
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拘束条件 |
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