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万見
- PDB-4r32: Crystal Structure Analysis of Pyk2 and Paxillin LD motifs -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r32
タイトルCrystal Structure Analysis of Pyk2 and Paxillin LD motifs
要素
  • Paxillin
  • Protein-tyrosine kinase 2-beta
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / 4-HELIX BUNDLE / FOCAL ADHESION / TYROSINE KINASE (プロテインチロシンキナーゼ) / PAXILLIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of macrophage chemotaxis / response to cation stress / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / regulation of postsynaptic density assembly / blood vessel endothelial cell migration ...regulation of macrophage chemotaxis / response to cation stress / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / regulation of postsynaptic density assembly / blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of muscle cell apoptotic process / negative regulation of bone mineralization / vinculin binding / cortical cytoskeleton organization / apical dendrite / oocyte maturation / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / activation of Janus kinase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to fluid shear stress / focal adhesion assembly / signal complex assembly / chemokine-mediated signaling pathway / calmodulin-dependent protein kinase activity / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / 血管新生 / Interleukin-2 signaling / long-term synaptic depression / Signal regulatory protein family interactions / positive regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of DNA biosynthetic process / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of actin filament polymerization / stress fiber assembly / postsynaptic density, intracellular component / regulation of NMDA receptor activity / negative regulation of potassium ion transport / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / RHOU GTPase cycle / response to immobilization stress / endothelial cell migration / positive regulation of protein kinase activity / glial cell proliferation / cellular defense response / response to glucose / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / response to mechanical stimulus / regulation of cell adhesion / stress fiber / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cellular response to retinoic acid / bone resorption / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to muscle stretch / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / response to hormone / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of translation / response to cocaine / long-term synaptic potentiation / response to ischemia / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / non-specific protein-tyrosine kinase / regulation of synaptic plasticity / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / response to hydrogen peroxide / Schaffer collateral - CA1 synapse / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of neuron projection development / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to calcium ion / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / neuron projection development / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / : / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / presynapse / lamellipodium / cell body / 細胞皮質 / regulation of cell shape / 成長円錐 / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / protein tyrosine kinase activity / response to ethanol / negative regulation of neuron apoptotic process / 樹状突起スパイン / postsynaptic density
類似検索 - 分子機能
Paxillin / : / : / Paxillin family / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region ...Paxillin / : / : / Paxillin family / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Paxillin / Protein-tyrosine kinase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.505 Å
データ登録者Vanarotti, M. / Miller, D.J. / Guibao, C.D. / Nourse, A. / Zheng, J.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structural and Mechanistic Insights into the Interaction between Pyk2 and Paxillin LD Motifs.
著者: Vanarotti, M.S. / Miller, D.J. / Guibao, C.D. / Nourse, A. / Zheng, J.J.
履歴
登録2014年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2014年9月17日ID: 3U3C
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine kinase 2-beta
B: Paxillin
C: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3803
ポリマ－20,3803
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area8420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)182.960, 182.960, 52.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine kinase 2-beta


分子量: 15228.520 Da / 分子数: 1
断片: Focal Adhesion Targeting (FAT) domain (UNP residues 871-1005)
変異: C899S, C972A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2B, FAK2, PYK2, RAFTK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14289
#2: タンパク質・ペプチド Paxillin /


分子量: 2575.830 Da / 分子数: 2 / 断片: LD4 motif (UNP residues 139-162) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P49024
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE REGISTRY OF LD2 PEPTIDE CHAIN B WAS BASED ON HOMOLOGY WITH PREVIOUS ...AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE REGISTRY OF LD2 PEPTIDE CHAIN B WAS BASED ON HOMOLOGY WITH PREVIOUS CRYSTAL STRUCTURES OF FAK FOCAL ADHESION TARGETING (FAT) DOMAIN IN COMPLEX WITH PAXILLIN LD2 PEPTIDE (1OW8; COMPLEX A/D) AND PYK2 FOCAL ADHESION TARGETING (FAT) DOMAIN IN COMPLEX WITH PAXILLIN LD4 PEPTIDE (3GM1; COMPLEXS A/E AND B/C).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.37 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: THE WELL SOLUTION CONTAINED 100 mM TRIS, 2.0 M AMMONIUM PHOSPHATE MONOBASIC. THE 4 UL DROP CONTAINED 2 uL OF WELL SOLUTION PLUS 2 uL MIXTURE OF PYK2 AND LD2 IN 20 MM MES, PH 6.0, AT 1 mM ...詳細: THE WELL SOLUTION CONTAINED 100 mM TRIS, 2.0 M AMMONIUM PHOSPHATE MONOBASIC. THE 4 UL DROP CONTAINED 2 uL OF WELL SOLUTION PLUS 2 uL MIXTURE OF PYK2 AND LD2 IN 20 MM MES, PH 6.0, AT 1 mM PROTEIN TO 2 mM PEPTIDE RATIO , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月17日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: SI-220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→30 Å / Num. all: 5851 / Num. obs: 5735 / % possible obs: 80.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.4 % / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 30.4
反射 シェル解像度: 3.5→3.62 Å / 冗長度: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / Rsym value: 0.272 / % possible all: 5.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1730)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.505→28.934 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 24.86 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE X-RAY DIFFRACTION DATA EXHIBITED STRONG ANISOTROPY. REFINEMENT WAS PERFORMED AGAINST ELLIPTICALLY TRUNCATED DATA (RESOLUTION LIMITS OF 1/3.8, 1/3.8, AND 1/3.5 A2 IN A*, B*, C*, ...詳細: THE X-RAY DIFFRACTION DATA EXHIBITED STRONG ANISOTROPY. REFINEMENT WAS PERFORMED AGAINST ELLIPTICALLY TRUNCATED DATA (RESOLUTION LIMITS OF 1/3.8, 1/3.8, AND 1/3.5 A2 IN A*, B*, C*, RESPECTIVELY) CORRECTED BY ANISOTROPIC SCALE FACTORS AND AN ISOTROPIC B OF -33.95 A2 USING THE UCLA DIFFRACTION ANISOTROPY SERVER (STRONG ET AL., 2006).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2398 264 4.61 %Random
Rwork0.2208 ---
obs0.2217 5731 82.7 %-
all-5731 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.505→28.934 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1104 0 0 0 1104
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071108
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9711515
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.911691
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033206
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003195
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.505-4.41360.29841080.2432078X-RAY DIFFRACTION65
4.4136-28.93510.21821560.21293389X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.98791.28465.27120.54822.25439.3057-0.4072.1509-0.5331-2.26790.290.65890.6536-2.2693-0.04271.2799-1.62620.08392.0501-0.14071.168850.4503-71.6648-11.4924
25.84591.036-2.04921.6507-0.17313.39050.09230.14610.4060.2039-0.01210.1030.5754-0.0828-0.06390.5543-0.2883-0.0610.98150.03560.508768.2349-65.5632-3.075
3-0.00770.01670.0075-0.0021-0.0092-0.0135-0.0421-0.0226-1.30260.21940.18160.1272.0642-0.4636-0.03652.322-1.27910.835-0.31940.23551.347166.6413-77.7475-10.8782
40.0568-0.2831-0.08651.89550.60710.18170.6402-0.67142.30030.21670.74440.2197-0.13870.0775-1.16530.71460.0414-0.00731.16130.01471.631768.8658-52.9595-0.2798
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 873 through 878 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 879 through 1004 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 143 through 153 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 140 through 154 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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