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- PDB-4lil: Crystal structure of the catalytic subunit of human primase bound... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lil
タイトルCrystal structure of the catalytic subunit of human primase bound to UTP and Mn
要素DNA primase small subunitDNAプライマーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Prim fold
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA primase AEP / ribonucleotide binding / DNA replication initiation / alpha DNA polymerase:primase complex / Telomere C-strand synthesis initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / Polymerase switching / DNA primase activity / Processive synthesis on the lagging strand / DNA replication, synthesis of RNA primer ...DNA primase AEP / ribonucleotide binding / DNA replication initiation / alpha DNA polymerase:primase complex / Telomere C-strand synthesis initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / Polymerase switching / DNA primase activity / Processive synthesis on the lagging strand / DNA replication, synthesis of RNA primer / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / DNA replication initiation / Activation of the pre-replicative complex / Defective pyroptosis / magnesium ion binding / zinc ion binding / 生体膜 / 核質
類似検索 - 分子機能
DNA primase, PRIM domain / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase small subunit / DNA primase, small subunit / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / DNA primase small subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Vaithiyalingam, S. / Eichman, B.F. / Chazin, W.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2014
タイトル: Insights into Eukaryotic Primer Synthesis from Structures of the p48 Subunit of Human DNA Primase.
著者: Vaithiyalingam, S. / Arnett, D.R. / Aggarwal, A. / Eichman, B.F. / Fanning, E. / Chazin, W.J.
履歴
登録2013年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA primase small subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1315
ポリマ-46,4711
非ポリマー6594
61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.346, 79.346, 148.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 DNA primase small subunit / DNAプライマーゼ / DNA primase 49 kDa subunit / p49


分子量: 46471.223 Da / 分子数: 1
断片: Catalytic subunit p48, UNP residues 1-390 (delta 360-379)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRIM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P49642, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mn
#4: 化合物 ChemComp-UTP / URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / UTP / ウリジン三リン酸


分子量: 484.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C9H15N2O15P3 / コメント: UTP*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.15 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M K/Na Tartrate and 20% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月16日
放射モノクロメーター: 0.99 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 15266 / Num. obs: 15266 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.2 % / Rsym value: 0.76 / Net I/σ(I): 37.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 14.6 % / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / Rsym value: 0.454 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→44.731 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2484 763 5.02 %
Rwork0.2136 --
obs0.2153 15205 99.9 %
all-15266 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→44.731 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3113 0 16 34 3163
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113215
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3274345
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5911211
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092457
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006546
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6001-2.80080.33261600.27142794X-RAY DIFFRACTION100
2.8008-3.08260.29951760.25562801X-RAY DIFFRACTION100
3.0826-3.52850.26941350.23192872X-RAY DIFFRACTION100
3.5285-4.44490.21851470.19262905X-RAY DIFFRACTION100
4.4449-44.73710.22551450.19853070X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0119-0.83-1.05672.2151-1.09533.76080.00290.26990.27630.1977-0.276-0.2184-0.55250.18460.14970.2924-0.0696-0.11220.30570.15280.369116.538675.58975.8255
21.8638-1.0373-0.16962.987-2.18813.8549-0.1320.2435-0.0892-0.0702-0.0923-0.06280.14830.03150.13820.325-0.0705-0.10760.31310.09280.334921.359656.757213.793
34.6298-0.58251.25355.0817-1.90624.396-0.22550.1603-1.0035-0.71690.53960.94230.9192-0.5175-0.10720.5212-0.1773-0.06750.36250.1120.529916.458231.795722.8852
43.6077-2.493-0.04962.4628-0.48392.9433-0.0697-0.0009-0.33280.1496-0.0404-0.1020.2876-0.23560.14180.3411-0.1534-0.05650.30690.11230.306513.29260.240314.9325
57.1011-1.05281.021.594-0.9370.3592-0.1902-1.2450.55710.69230.1151-0.282-0.7497-0.14310.10780.577-0.0323-0.08110.5190.0520.27969.012274.717222.6911
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 90 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 91 through 189 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 190 through 301 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 302 through 349 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 350 through 404 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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