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万見
- PDB-6opj: Menin in complex with peptide inhibitor 25 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6opj
タイトルMenin in complex with peptide inhibitor 25
要素
  • Menin
  • Peptide inhibitor 25
キーワードPROTEIN BINDING/INHIBITOR / Protein-protein interaction inhibitor / PROTEIN BINDING-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Y-form DNA binding / MLL1/2 complex / osteoblast development / negative regulation of JNK cascade / T-helper 2 cell differentiation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of protein phosphorylation / histone methyltransferase complex ...negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Y-form DNA binding / MLL1/2 complex / osteoblast development / negative regulation of JNK cascade / T-helper 2 cell differentiation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of protein phosphorylation / histone methyltransferase complex / negative regulation of cell cycle / R-SMAD binding / cleavage furrow / MLL1 complex / negative regulation of osteoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / response to UV / four-way junction DNA binding / transcription repressor complex / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / response to gamma radiation / Post-translational protein phosphorylation / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / phosphoprotein binding / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / nuclear matrix / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / MAPK cascade / double-stranded DNA binding / protein-macromolecule adaptor activity / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.50065718427 Å
データ登録者Linhares, B.M. / Fortuna, P. / Cierpicki, T. / Grembecka, J. / Berlicki, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA200660 米国
引用
ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Covalent and noncovalent constraints yield a figure eight-like conformation of a peptide inhibiting the menin-MLL interaction.
著者: Fortuna, P. / Linhares, B.M. / Purohit, T. / Pollock, J. / Cierpicki, T. / Grembecka, J. / Berlicki, L.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution.
著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy ...著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert Oeffner / Randy J Read / David C Richardson / Jane S Richardson / Thomas C Terwilliger / Peter H Zwart /
要旨: Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many ...Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many of these structures because of the need for manual interpretation of complex numerical data using many software packages and the repeated use of interactive three-dimensional graphics. PHENIX has been developed to provide a comprehensive system for macromolecular crystallographic structure solution with an emphasis on the automation of all procedures. This has relied on the development of algorithms that minimize or eliminate subjective input, the development of algorithms that automate procedures that are traditionally performed by hand and, finally, the development of a framework that allows a tight integration between the algorithms.
履歴
登録2019年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Menin
B: Peptide inhibitor 25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,87910
ポリマ－56,0842
非ポリマー7958
水12,755708
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, FP assay
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area19900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.867, 78.145, 123.702
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Menin


分子量: 54570.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00255*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Peptide inhibitor 25


分子量: 1513.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 4種, 716分子

#3: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 708 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 25% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2018年12月7日
放射モノクロメーター: diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 75018 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 18.7727497248 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 18.15
反射 シェル解像度: 1.5→1.56 Å / Rmerge(I) obs: 0.574 / Num. unique obs: 7941

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.refine1.11.1_2575精密化
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4X5Y

4x5y


解像度: 1.50065718427→25.975819035 Å / SU ML: 0.140044662221 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36249709392 / 位相誤差: 19.2767683358
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.197431374728 3621 4.88532110092 %
Rwork0.168395264883 70499 -
obs0.169817677969 74120 98.8293021147 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.3451975915 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.50065718427→25.975819035 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3714 0 44 708 4466
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005046527966453891
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9095309740285273
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0501727198402587
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00393863039603666
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.50977081572308
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5007-1.52040.2878314657841270.245376196672522X-RAY DIFFRACTION93.7035726919
1.5204-1.54120.2597512874881320.2354424451212747X-RAY DIFFRACTION100
1.5412-1.56320.2371308705191440.2265439735652672X-RAY DIFFRACTION100
1.5632-1.58660.239912229981350.2106101280192736X-RAY DIFFRACTION100
1.5866-1.61140.2074841380471440.2045424048812679X-RAY DIFFRACTION100
1.6114-1.63780.2643944268161500.2000614655292746X-RAY DIFFRACTION100
1.6378-1.6660.2344747928641190.1938715732512712X-RAY DIFFRACTION100
1.666-1.69630.2193711164291330.1926671200882718X-RAY DIFFRACTION100
1.6963-1.72890.2092507236821340.1995897910922703X-RAY DIFFRACTION100
1.7289-1.76420.2047641176591200.1887133364452745X-RAY DIFFRACTION100
1.7642-1.80260.2299870916951390.1860659230252702X-RAY DIFFRACTION99.9648135116
1.8026-1.84450.2423587647871410.1794302303212743X-RAY DIFFRACTION99.9653379549
1.8445-1.89060.2209575614781300.1854769917352679X-RAY DIFFRACTION99.9644128114
1.8906-1.94170.2074817132511400.1743765145222737X-RAY DIFFRACTION99.8611593197
1.9417-1.99880.2012303842081680.1739403859552751X-RAY DIFFRACTION99.829001368
1.9988-2.06330.2012245118951490.1685892364592690X-RAY DIFFRACTION99.6140350877
2.0633-2.1370.1944777480031420.1555812698392738X-RAY DIFFRACTION99.6195088205
2.137-2.22250.1790958973851510.1557896402132656X-RAY DIFFRACTION99.2223400495
2.2225-2.32360.2082397051581340.1552266779392754X-RAY DIFFRACTION99.2098935074
2.3236-2.4460.2280826383821520.156081963062720X-RAY DIFFRACTION99.1712707182
2.446-2.59920.1656599523631480.1647669770942721X-RAY DIFFRACTION98.8628532047
2.5992-2.79960.2139547468931420.162148488782741X-RAY DIFFRACTION98.766700925
2.7996-3.0810.1969037451321490.1647947021392734X-RAY DIFFRACTION98.9022298456
3.081-3.52580.1432855964211380.1526327735872731X-RAY DIFFRACTION97.4855589534
3.5258-4.43860.1990490857021240.1446705204922633X-RAY DIFFRACTION92.5478348439
4.4386-25.97970.1845929037141360.1793619541312789X-RAY DIFFRACTION93.6299615877

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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