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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4kf6 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human ceramide-1-phosphate transfer protein (CPTP) in complex with 8:0 Ceramide-1-Phosphate (8:0-C1P) | ||||||
要素 | Glycolipid transfer protein domain-containing protein 1 | ||||||
キーワード | LIPID TRANSPORT / Lipid transfer protein / GLTP-fold / CPTP / C1P / Ceramide-1-phosphate / Protein-lipid complex / Eicosanoid (エイコサノイド) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ceramide 1-phosphate transport / Glycosphingolipid biosynthesis / ceramide transport / glycosphingolipid biosynthetic process / ceramide 1-phosphate binding / ceramide 1-phosphate transfer activity / intermembrane lipid transfer / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / nuclear outer membrane / negative regulation of interleukin-1 beta production ...ceramide 1-phosphate transport / Glycosphingolipid biosynthesis / ceramide transport / glycosphingolipid biosynthetic process / ceramide 1-phosphate binding / ceramide 1-phosphate transfer activity / intermembrane lipid transfer / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / nuclear outer membrane / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of autophagy / phospholipid binding / endosome membrane / ゴルジ体 / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.195 Å | ||||||
データ登録者 | Simanshu, D.K. / Brown, R.E. / Patel, D.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2013 タイトル: Non-vesicular trafficking by a ceramide-1-phosphate transfer protein regulates eicosanoids. 著者: Simanshu, D.K. / Kamlekar, R.K. / Wijesinghe, D.S. / Zou, X. / Zhai, X. / Mishra, S.K. / Molotkovsky, J.G. / Malinina, L. / Hinchcliffe, E.H. / Chalfant, C.E. / Brown, R.E. / Patel, D.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4kf6.cif.gz | 502.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4kf6.ent.gz | 418.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4kf6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kf/4kf6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kf/4kf6 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24484.154 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLTPD1 / プラスミド: pET-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Star / 参照: UniProt: Q5TA50 #2: 化合物 | ChemComp-1T9 / ( #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.92 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.0, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.97918 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月3日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97918 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 25734 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 83.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 19.6 |
反射 シェル | 解像度: 3.2→3.26 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.195→38.827 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.66 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 251.39 Å2 / Biso mean: 81.1491 Å2 / Biso min: 25.86 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.195→38.827 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -23.4021 Å / Origin y: 2.5709 Å / Origin z: 24.0531 Å
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精密化 TLSグループ |
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