[日本語] English
万見
- PDB-4h6d: Crystal structure of PLP-soaked HMP synthase Thi5 from S. cerevisiae -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h6d
タイトルCrystal structure of PLP-soaked HMP synthase Thi5 from S. cerevisiae
要素Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


4-amino-5-hydroxymethyl-2-methylpyrimidine phosphate synthase activity from histidine and PLP / 転移酵素 / thiamine diphosphate biosynthetic process / thiamine biosynthetic process / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
NMT1/THI5 family / SsuA/THI5-like / NMT1/THI5 like / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ピリドキサールリン酸 / 4-amino-5-hydroxymethyl-2-methylpyrimidine phosphate synthase THI5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Coquille, S.C. / Roux, C. / Fitzpatrick, T. / Thore, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: The Last Piece in the Vitamin B1 Biosynthesis Puzzle: STRUCTURAL AND FUNCTIONAL INSIGHT INTO YEAST 4-AMINO-5-HYDROXYMETHYL-2-METHYLPYRIMIDINE PHOSPHATE (HMP-P) SYNTHASE.
著者: Coquille, S. / Roux, C. / Fitzpatrick, T.B. / Thore, S.
履歴
登録2012年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月24日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
改定 1.22013年1月23日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
F: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
A: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
B: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
C: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
D: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
E: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
G: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
H: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)316,31312
ポリマ－315,3258
非ポリマー9894
水0
1
F: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
A: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0783
ポリマ－78,8312
非ポリマー2471
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area26010 Å2
手法PISA
2
B: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
H: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3254
ポリマ－78,8312
非ポリマー4942
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3760 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area25650 Å2
手法PISA
3
C: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
G: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8312
ポリマ－78,8312
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area26160 Å2
手法PISA
4
D: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
E: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0783
ポリマ－78,8312
非ポリマー2471
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area25180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.480, 191.840, 101.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.72, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
71
81

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain F and (resseq 4:10 or resseq 13:44 or resseq...
211chain A and (resseq 4:10 or resseq 13:44 or resseq...
311chain B and (resseq 4:10 or resseq 13:44 or resseq...
411chain C and (resseq 4:10 or resseq 13:44 or resseq...
511chain D and (resseq 4:10 or resseq 13:44 or resseq...
611chain E and (resseq 4:10 or resseq 13:44 or resseq...
711chain G and (resseq 4:10 or resseq 13:44 or resseq...
811chain H and (resseq 4:10 or resseq 13:44 or resseq...

-
要素

#1: タンパク質
Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5 / HMP synthase Thi5


分子量: 39415.586 Da / 分子数: 8 / 変異: E101K, D102S, Q317T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: THI5, YFL058W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43534
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸 / ピリドキサールリン酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.87 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 18% 2-propanol, 0.1 M sodium citrate, pH 5.5, 20% PEG4000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9394 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月5日
放射モノクロメーター: channel cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9394 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 61802 / Num. obs: 61802 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 4.82 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / 冗長度: 4.44 % / Rmerge(I) obs: 0.896 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 4564 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CCP4モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_353)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4H65

4h65


解像度: 2.9→19.922 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 29.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2626 3081 5 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.2231 61605 99.27 %-
all-62058 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.81 Å2 / ksol: 0.277 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.6147 Å20 Å24.75 Å2
2--15.9269 Å2-0 Å2
3----14.3122 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.922 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20816 0 60 0 20876
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121355
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13728825
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0578071
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0783104
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043631
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11F2380X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12A2380X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.061
13B2509X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.058
14C2527X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.056
15D2527X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.065
16E2274X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.066
17G2527X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.079
18H2497X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.054
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.94520.37631400.32372654X-RAY DIFFRACTION98
2.9452-2.99330.38931390.33092637X-RAY DIFFRACTION100
2.9933-3.04470.39291390.32872636X-RAY DIFFRACTION99
3.0447-3.09990.3741410.31432675X-RAY DIFFRACTION99
3.0999-3.15930.34471380.28492626X-RAY DIFFRACTION99
3.1593-3.22350.34091380.28052625X-RAY DIFFRACTION99
3.2235-3.29330.34981420.25332700X-RAY DIFFRACTION99
3.2933-3.36960.2771370.24852610X-RAY DIFFRACTION99
3.3696-3.45340.281400.22692653X-RAY DIFFRACTION99
3.4534-3.54630.26331400.2272661X-RAY DIFFRACTION100
3.5463-3.650.27031400.22432661X-RAY DIFFRACTION99
3.65-3.76710.24741400.21882663X-RAY DIFFRACTION100
3.7671-3.90070.2851400.20862646X-RAY DIFFRACTION99
3.9007-4.05570.24321380.19312641X-RAY DIFFRACTION99
4.0557-4.23860.25231420.18452689X-RAY DIFFRACTION99
4.2386-4.45970.23861410.18342675X-RAY DIFFRACTION99
4.4597-4.73560.21231390.1832647X-RAY DIFFRACTION100
4.7356-5.09550.20721420.17882687X-RAY DIFFRACTION100
5.0955-5.5980.26551400.19912667X-RAY DIFFRACTION100
5.598-6.38460.25841420.21122691X-RAY DIFFRACTION100
6.3846-7.95770.20771410.19392688X-RAY DIFFRACTION100
7.9577-19.9230.17651420.17682692X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る