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- PDB-4h65: Crystal structure of SeMet derivative of HMP synthase Thi5 from S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h65
タイトルCrystal structure of SeMet derivative of HMP synthase Thi5 from S. cerevisiae
要素Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
キーワードTRANSFERASE / HMP-P synthase / THI5-PLP complex / PLP binding
機能・相同性
機能・相同性情報


4-amino-5-hydroxymethyl-2-methylpyrimidine phosphate synthase activity from histidine and PLP / 転移酵素 / thiamine biosynthetic process / thiamine diphosphate biosynthetic process / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
NMT1/THI5 family / SsuA/THI5-like / NMT1/THI5 like / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-amino-5-hydroxymethyl-2-methylpyrimidine phosphate synthase THI5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Coquille, S.C. / Roux, C. / Fitzpatrick, T. / Thore, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: The Last Piece in the Vitamin B1 Biosynthesis Puzzle: STRUCTURAL AND FUNCTIONAL INSIGHT INTO YEAST 4-AMINO-5-HYDROXYMETHYL-2-METHYLPYRIMIDINE PHOSPHATE (HMP-P) SYNTHASE.
著者: Coquille, S. / Roux, C. / Fitzpatrick, T.B. / Thore, S.
履歴
登録2012年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月24日Group: Database references
改定 1.22013年1月23日Group: Database references
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5
B: Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5032
ポリマ－79,5032
非ポリマー00
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area26440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.440, 109.210, 122.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Pyrimidine precursor biosynthesis enzyme THI5 / HMP synthase Thi5


分子量: 39751.418 Da / 分子数: 2 / 変異: K240S, E241G, Q317T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: THI5, YFL058W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43534
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.12 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 0.2 M potassium thiocyanate, 0.1 M Bis-Tris, pH 5.7, 27% PEG3350, 10% dodecyl-beta-D-maltoside, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.97795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年1月26日
放射モノクロメーター: Bartels Monochromator with dual channel cut crystals (DCCM)
プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. all: 24546 / Num. obs: 24539 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 19.37 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 25.14
反射 シェル解像度: 2.55→2.62 Å / 冗長度: 19.39 % / Rmerge(I) obs: 1.293 / Mean I/σ(I) obs: 2.85 / Num. unique all: 3224 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
CCP4モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→19.998 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 27.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2542 2011 8.2 %RANDOM
Rwork0.2106 ---
obs0.2141 24535 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 12.056 Å2 / ksol: 0.263 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.7609 Å20 Å20 Å2
2--38.9729 Å20 Å2
3---9.7506 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.998 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4608 0 0 109 4717
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014714
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3126371
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1191756
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086693
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007806
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.63560.38441340.31521539X-RAY DIFFRACTION100
2.6356-2.67310.37061430.29881591X-RAY DIFFRACTION100
2.6731-2.71290.37551430.29951616X-RAY DIFFRACTION100
2.7129-2.75520.31181410.29981558X-RAY DIFFRACTION100
2.7552-2.80030.3181380.27951565X-RAY DIFFRACTION100
2.8003-2.84840.33141480.28921606X-RAY DIFFRACTION100
2.8484-2.90010.32331420.26871579X-RAY DIFFRACTION100
2.9001-2.95570.33131400.26141567X-RAY DIFFRACTION100
2.9557-3.01580.33421440.27091601X-RAY DIFFRACTION100
3.0158-3.08120.28991420.25881599X-RAY DIFFRACTION100
3.0812-3.15260.34441420.26041558X-RAY DIFFRACTION100
3.1526-3.23110.31171370.25121597X-RAY DIFFRACTION100
3.2311-3.31810.26581420.23311581X-RAY DIFFRACTION100
3.3181-3.41520.25261460.21141617X-RAY DIFFRACTION100
3.4152-3.52490.26571400.21711570X-RAY DIFFRACTION100
3.5249-3.65020.25151420.2161586X-RAY DIFFRACTION100
3.6502-3.79540.31251400.19361565X-RAY DIFFRACTION100
3.7954-3.96680.19881450.1891580X-RAY DIFFRACTION100
3.9668-4.17420.17741410.16891605X-RAY DIFFRACTION100
4.1742-4.4330.2161350.16021586X-RAY DIFFRACTION100
4.433-4.7710.17751420.16471571X-RAY DIFFRACTION100
4.771-5.24330.23371390.16561593X-RAY DIFFRACTION100
5.2433-5.98410.29011380.21891596X-RAY DIFFRACTION100
5.9841-7.47340.26681460.21361577X-RAY DIFFRACTION100
7.4734-19.99820.22231460.20411580X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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