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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4gch | ||||||
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タイトル | STRUCTURE AND ACTIVITY OF TWO PHOTOREVERSIBLE CINNAMATES BOUND TO CHYMOTRYPSIN | ||||||
要素 | (GAMMA-CHYMOTRYPSIN A) x 3 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (SERINE PROTEINASE) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 キモトリプシン / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / 消化 / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Stoddard, B.L. / Ringe, D. / Petsko, G.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Structure and activity of two photoreversible cinnamates bound to chymotrypsin. 著者: Stoddard, B.L. / Bruhnke, J. / Porter, N. / Ringe, D. / Petsko, G.A. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Photolysis and Deacylation of Inhibited Chymotrypsin 著者: Stoddard, B.L. / Bruhnke, J. / Koenig, P. / Porter, N. / Ringe, D. / Petsko, G.A. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Structure of Chymotrypsin-Trifluoromethyl Ketone Inhibitor Complexes. Comparison of Slowly and Rapidly Equilibrating Inhibitors 著者: Brady, K. / Wei, A. / Ringe, D. / Abeles, R.H. #3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Inhibition of Chymotrypsin by Peptidyl Trifluoromethy Ketones. Determinants of Slow-Binding Kinetics 著者: Brady, K. / Abeles, R.H. #4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989 タイトル: Ph Dependence of the Inhibition of Chymotrypsin by a Peptidyl Trifluoromethyl Ketone 著者: Liang, K.Brady.T.-C. / Abeles, R.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4gch.cif.gz | 54.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4gch.ent.gz | 43.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4gch.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gc/4gch ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gc/4gch | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1253.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, キモトリプシン |
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#2: タンパク質 | 分子量: 13934.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, キモトリプシン |
#3: タンパク質 | 分子量: 10074.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, キモトリプシン |
#4: 化合物 | ChemComp-DMC / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 5.6 / 手法: その他 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 10856 / Rmerge(I) obs: 0.052 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 1.9→45 Å /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→45 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS σ(I): 2 / 最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 45 Å / Num. reflection obs: 10856 / Rfactor obs: 0.209 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |